Алфа раван

С Википедије, слободне енциклопедије
Дијаграм патерна водоничног везивања структуре алфа равни. Атоми кисеоника су приказани црвено а а азота плава; водоничне везе су означене тачкастим линијам. Р групе представљањ аминокиселинске бочне ланце.
Пептидни ланац у конформацији алпха равни.

Алфа раван (алфа наборана раван или поларна наборана раван) је хипотетичка секундарна структура протеина, који су предложили Лајнус Полинг и Роберт Кори 1951.[1][2][3] Патерн водоничног везивања у алфа равни је сличан са патерном бета равни, али је оријентација карбонилних и амино група у пептидним јединицама особена; све карбонилне групе се оријентисане у истом смеру, и све амино групе у супротном смеру равни. Стога алфа раван поседује инхерентно раздвајање електростатичког наелектрисања, при чему једна ивица равни излаже негативно наелектрисане карбонилне групе, а супротна ивица позитивно наелектрисане амино групе. За разлику од алфа хеликса и бета равни, за конфигурацију алфа равни није неопходно да сви аминокиселински остаци леже унутар истог региона диедралних углова; уместо тога, алфа раван садржи остатке са наизменичним диедралним угловима традиционалних десноруких (αR) и леворуких (αL) хеликсиних региона Рамачандрановог простора.

Мада се алфа раван веома ретко среће у природним протеинским структурама, постоје спекулације по којима она учествује у амилоидној болести.[4] Применом молекулско динамичких симулација је утврђено да је алфа раван једна од стабилних форми амилоидогених протеина.[5] Она је такође нађена међу кристалографским структурама дезајнираних пептида.[4]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). The pleated sheet, a new layer configuration of polypeptide chains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 251–6. PMID 14834147
  2. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). The structure of feather rachis keratin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 256–261. . PMID 14834148. doi:10.1073/pnas.37.5.256.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  3. ^ Pauling, L. & Corey, R. B. (1951). Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37, 729–740. PMID 16578412
  4. ^ а б Valerie Daggett (2006). Alpha-sheet: The toxic conformer in amyloid diseases? Acc Chem Res 39(9):594-602. . PMID 16981675. doi:10.1021/ar0500719.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)
  5. ^ Armen RS, DeMarco ML, Alonso DO, Valerie Daggett (2004). Pauling and Corey's alpha-pleated sheet structure may define the prefibrillar amyloidogenic intermediate in amyloid disease. Proc Natl Acad Sci USA 101(32):11622-7. . PMID 15280548. doi:10.1073/pnas.0401781101.  Недостаје или је празан параметар |title= (помоћ)