Ц2 домен

С Википедије, слободне енциклопедије
Ц2 домен
Ц2-домен C.absonum α-токсина (1ОЛП​). β-ланци су приказани жуто. Координисани јони калцијума су љубичасти
Идентификатори
СимболЦ2
ПфамПФ00168
ИнтерПроИПР000008
СМАРТЦ2
ПРОСИТЕПДОЦ00380
СЦОП1qас
СУПЕРФАМИЛY1qас
ОПМ суперфамилија47
ОПМ протеин1угк
ЦДДцд00030
Фосфоинозитид 3-киназа Ц2
Структура фосфоинозитид 3-киназе.[1]
Идентификатори
СимболПИ3К_Ц2
ПфамПФ00792
ИнтерПроИПР002420
СМАРТПИ3К_Ц2
ПРОСИТЕПДОЦ50004
СЦОП1е8x
СУПЕРФАМИЛY1е8x
ЦДДцд08380

Ц2 домен је протеински структурни домен који учествује у сортирању протеина до ћелијских мембрана. Он је бета-сендвич који се састоји од осам β-равни, које су координиране са два до три јона калцијума. Они се везују у шупљину формирану првом и крајњом петљом домена, на мембранском интерфејсу.

Спрезање са другим домнима[уреди | уреди извор]

Ц2 домени се често налазе спрегнути са ензимским доменима; на пример, Ц2 домен у ПТЕН, доводи фосфатазни домен у контакт са мембраном где он може дефосфорилише свој супстрат, фосфатидилинозитол (3,4,5)-трисфосфат (ПИП3), без одвајања од мембране - које би било енергетски веома скупо. Осим тога, фосфатидилинозитол 3-киназа (ПИ3-киназа), ензим који фосфорилише фосфоинозитиде на 3-хидроксилној групи инозитолног прстена, такође користи Ц2 домен да се веже за мембрану (е.г. 1e8w).

Ц2 домени су такође присутни у клостридијалним алфа токсинима, где се они користе за довођење каталитичког фосфолипазног домена у контакт са ћелијском мембраном, чиме дају токсичну активност протеину. То је једини познати пример Ц2 домена код прокариота.

Људски протеини који садрже Ц2 домен[уреди | уреди извор]

АБР; БАИАП3; БЦР; Ц2ЦД2; Ц2ЦД3; ЦАДПС; ЦАДПС2; ЦАПН5; ЦАПН6; ЦЦ2Д1А; ЦЦ2Д1Б; ЦПНЕ1; ЦПНЕ2; ЦПНЕ3; ЦПНЕ4; ЦПНЕ5; ЦПНЕ6; ЦПНЕ7; ЦПНЕ8; ЦПНЕ9; ДАБ2ИП; ДОЦ2А; ДОЦ2Б; ДYСФ; ЕСYТ1; ЕСYТ3; ФАМ62А; ФАМ62Б; ФАМ62Ц; ФЕР1Л3; ФЕР1Л5; ХЕЦW1; ХЕЦW2; ИТЦХ; ИТСН1; ИТСН2; МЦТП1; МЦТП2; МТАЦ2Д1; НЕДД4; НЕДД4Л; НЕДЛ1; ОТОФ; ПЦЛО; ПИК3Ц2А; ПИК3Ц2Б; ПИК3Ц2Г; ПЛА2Г4А; ПЛА2Г4Б; ПЛА2Г4Д; ПЛА2Г4Е; ПЛА2Г4Ф; ПЛЦБ1; ПЛЦБ2; ПЛЦБ3; ПЛЦБ4; ПЛЦД1; ПЛЦД3; ПЛЦД4; ПЛЦЕ1; ПЛЦГ1; ПЛЦГ2; ПЛЦХ1; ПЛЦХ2; ПЛЦЛ1; ПЛЦЛ2; ПЛЦЗ1; ПРФ1; ПРКЦА; ПРКЦБ1; ПРКЦЕ; ПРКЦГ; ПРКЦХ; РАБ11ФИП1; РАБ11ФИП2; РАБ11ФИП5; РАСА1; РАСА2; РАСА3; РАСА4; РАСАЛ1; РАСАЛ2; РГС3; РИМС1; РИМС2; РИМС3; РИМС4; РПГРИП1; РПГРИП1Л; РПХ3А; СГА72М; СМУРФ1; СМУРФ2; СYНГАП1; СYТ1; СYТ10; СYТ11; СYТ12; СYТ13; СYТ14; СYТ14Л; СYТ15; СYТ16; СYТ17; СYТ2; СYТ3; СYТ4; СYТ5; СYТ6; СYТ7; СYТ8; СYТ9; СYТЛ1; СYТЛ2; СYТЛ3; СYТЛ4; СYТЛ5; ТОЛЛИП; УНЦ13А; УНЦ13Б; УНЦ13Ц; УНЦ13Д; WWЦ2; WWП1; WWП2;

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ Wалкер ЕХ; Пацолд МЕ; Перисиц О; et al. (2000). „Струцтурал детерминантс оф пхоспхоиноситиде 3-кинасе инхибитион бy wортманнин, ЛY294002, qуерцетин, мyрицетин, анд стауроспорине”. Мол. Целл. 6 (4): 909—19. ПМИД 11090628. дои:10.1016/С1097-2765(05)00089-4. 

Спољашње везе[уреди | уреди извор]