Цитрулинација

С Википедије, слободне енциклопедије

Цитрулинација (деиминација) је термин који се користи за посттранслациону модификацију аминокиселине аргинина унутар протеина у аминокиселину цитрулин. Ова реакција, се изводи посредством ензима који се називају пептидиларгининске деиминазе (ПАД). Цитрулинација протеина се разликује од формирања слободне аминокиселине цитрулина унутар циклуса уреје или као нуспроизвода ензима из фамилије синтаза азот оксида.

Конверзија аргинина у цитрулин има важне последице за структуру и функцију протеина, пошто је аргинин позитивно наелектрисан на неутралном pH, док цитрулин није наелектрисан. Њоме се повећава хидрофобност протеина, што доводи до промена у протеинском савијању.

Протеини који нормално садрже цитрулинске остатке су МБП, филагрин, и неколико хистонских протеина, док други протеини, као што су фибрин и виментин, могу да буду цитрулинисани током ћелијске смрти и запаљења ткива. Фибрин и фибриноген су вероватно најчешће места аргининске деиминације унутар реуматоидних зглобова. Тест за присуство антитела за цитрулинисане протеине је веома специфичан (88-96%) за реуматоидни артритис, што је слично сензитивности теста за реуматоидни фактор (70-78%), и променљив је и пре клиничког почетка болести.[1]

У реакцији претварања аргинина у цитрулин, један од терминалних атома азота аргининског бочног ланца се замењује кисеоником. Реакција користи један молекул воде и производи амонијак као споредни производ:

Хемијска конверзија аргинина у цитрулин, позната као цитрулинација или деиминација.

Референце[уреди | уреди извор]