Гликопептидна алфа-Н-ацетилгалактозаминидаза

С Википедије, слободне енциклопедије
Glikopeptidna alfa-N-acetilgalaktozaminidaza
Identifikatori
EC broj3.2.1.97
CAS broj59793-96-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Glikopeptidna alfa-N-acetilgalaktozaminidaza (EC 3.2.1.97, endo-alfa-acetilgalaktozaminidaza, endo-alfa-N-acetil-D-galaktozaminidaza, mucinaminilserin mucinaminidaza, D-galaktozil-3-(N-acetil-alfa-D-galaktozaminil)-L-serin mucinaminohidrolaza, endo-alfa-GalNAc-aza, glikopeptid alfa-N-acetilgalaktozaminidaza, D-galaktozil-N-acetil-alfa-D-galaktozamin D-galaktozil-N-acetil-galaktozaminohidrolaza) je enzim sa sistematskim imenom glikopeptid-D-galaktozil-N-acetil-alfa-D-galaktozamin D-galaktozil-N-acetil-galaktozaminohidrolaza.[1][2][3][4][5][6][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

3-O-beta-D-galaktozil-N-acetil-alfa-D-galaktozaminil-L-serin-[protein] + H2O 3-O-beta-D-galaktozil-N-acetil-alfa-D-galaktozamin + L-serin-[protein]

Ovaj enzim katalizuje odvajanje Gal-(1->3)-beta-GalNAc alfa-vezanog za ostatke serina ili treonina u glikoproteinima mucinskog-tipa.

Reference[уреди | уреди извор]

  1. ^ Ashida, H., Maki, R., Ozawa, H., Tani, Y., Kiyohara, M., Fujita, M., Imamura, A., Ishida, H., Kiso, M. and Yamamoto, K. (2008). „Characterization of two different endo-α-N-acetylgalactosaminidases from probiotic and pathogenic enterobacteria, Bifidobacterium longum and Clostridium perfringens”. Glycobiology. 18: 727—734. PMID 18559962. 
  2. ^ Koutsioulis, D., Landry, D. and Guthrie, E.P. (2008). „Novel endo-α-N-acetylgalactosaminidases with broader substrate specificity”. Glycobiology. 18: 799—805. PMID 18635885. 
  3. ^ Fujita, K., Oura, F., Nagamine, N., Katayama, T., Hiratake, J., Sakata, K., Kumagai, H. and Yamamoto, K. (2005). „Identification and molecular cloning of a novel glycoside hydrolase family of core 1 type O-glycan-specific endo-α-N-acetylgalactosaminidase from Bifidobacterium longum”. J. Biol. Chem. 280: 37415—37422. PMID 16141207. 
  4. ^ Suzuki, R., Katayama, T., Kitaoka, M., Kumagai, H., Wakagi, T., Shoun, H., Ashida, H., Yamamoto, K. and Fushinobu, S. (2009). „Crystallographic and mutational analyses of substrate recognition of endo-α-N-acetylgalactosaminidase from Bifidobacterium longum”. J. Biochem. 146: 389—398. PMID 19502354. 
  5. ^ Gregg, K.J. & Boraston, A.B. (2009). „Cloning, recombinant production, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a family 101 glycoside hydrolase from Streptococcus pneumoniae”. Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 65: 133—135. PMID 19194003. 
  6. ^ Ashida, H., Yamamoto, K., Murata, T., Usui, T. and Kumagai, H. (2000). „Characterization of endo-α-N-acetylgalactosaminidase from Bacillus sp. and syntheses of neo-oligosaccharides using its transglycosylation activity”. Arch. Biochem. Biophys. 373: 394—400. PMID 10620364. 
  7. ^ Goda, H.M., Ushigusa, K., Ito, H., Okino, N., Narimatsu, H. and Ito, M. (2008). „Molecular cloning, expression, and characterization of a novel endo-α-N-acetylgalactosaminidase from Enterococcus faecalis”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 375: 441—446. PMID 18725192. 

Literatura[уреди | уреди извор]

Spoljašnje veze[уреди | уреди извор]