Хорионски гонадотропин алфа

Гликопротеински хормони, алфа полипептид
Гликопротеински хормони, алфа полипептид
	ПДБ приказ базиран на 1дз7.
Доступне структуре
	1ДЗ7, 1Е9Ј, 1ФЛ7, 1ХЦН, 1ХД4, 1ХРП, 1QФW, 1XWД, 4АY9
Идентификатори
Симболи	ЦГА; ЦГ-АЛПХА; ФСХА; ГПХА1; ГПХа; ХЦГ; ЛХА; ТСХА
Вањски ИД	ОМИМ: 118850 МГИ: 88390 ХомолоГене: 587 ГенеЦардс: ЦГА Гене
Онтологија гена
Молекуларна функција	• хормонска активност; • протеинско везивање;
Целуларна компонента	• екстрацелуларни регион;
Биолошки процес	• формирање тироидног хормона; • пренос сигнала; • међућелијска сигнализација; • позитивна регулација ћелијске пролиферације; • развој гонаде;
Преглед РНК изражавања
	подаци
Ортолози
Врста	Човек
Ентрез	1081
Енсембл	ЕНСГ00000135346
УниПрот	П01215
РефСеq (мРНА)	НМ_000735.3
РефСеq (протеин)	НП_000726.1
Локација (УЦСЦ)	Цхр 6:; 87.8 - 87.8 Мб
ПубМед претрага	[1]

Алфа ланац гликопротеинских хормона је протеин који је код људи кодиран CGA геном.^[1]

Четири људска гликопротеинска хормона: хумани хорионски гонадотропин (хЦГ), лутеинизирајући хормон (ЛХ), фоликулостимулишући хормон (ФСХ), и тиреостимулишући хормон (ТСХ) су димери који се састоје од алфа и бета подјединица, које су нековалентно везане. Алфа подјединице тих хормона су скоро идентичне, док су њихови бета ланци јединствени и дефинишу биолошку специфичност. Протеин кодиран овим геном је алфа подјединица и припада фамилији алфа ланаца гликопротеинских хормона.^[2]

Алфа ланац има следећу аминокиселинску секвенцу:

NH2 - Ala - Pro - Asp - Val - Gln - Asp - Cys - Pro - Glu - Cys - Thr - Leu - Gln - Glu - Asn - Pro - Phe - Phe - Ser - Gln - Pro - Gly - Ala - Pro - Ile - Leu - Gln - Cys - Met - Gly - Cys - Cys - Phe - Ser - Arg - Ala - Tyr - Pro - Thr - Pro - Leu - Arg - Ser - Lys - Lys - Thr - Met - Leu - Val - Gln - Lys - Asn - Val - Thr - Ser - Glu - Ser - Thr - Cys - Cys - Val - Ala - Lys - Ser - Tyr - Asn - Arg - Val - Thr - Val - Met - Gly - Gly - Phe - Lys - Val - Glu - Asn - His - Thr - Ala - Cys - His - Cys - Ser - Thr - Cys - Tyr - Tyr - His - Lys - Ser - COOH

Аминокиселинска секвена бета ланаца је:

NH2 - Ser - Lys - Glu - Pro - Leu - Arg - Pro - Arg - Cys - Arg - Pro - Ile - Asn - Ala - Thr - Leu - Ala - Val - Glu - Lys - Glu - Gly - Cys - Pro - Val - Cys - Ile - Thr - Val - Asn - Thr - Thr - Ile - Cys - Ala - Gly - Tyr - Cys - Pro - Thr - Met - Thr - Arg - Val - Leu - Gln - Gly - Val - Leu - Pro - Ala - Leu - Pro - Gln - Val - Val - Cys - Asn - Tyr - Arg - Asp - Val - Arg - Phe - Glu - Ser - Ile - Arg - Leu - Pro - Gly - Cys - Pro - Arg - Gly - Val - Asn - Pro - Val - Val - Ser - Tyr - Ala - Val - Ala - Leu - Ser - Cys - Gln - Cys - Ala - Leu - Cys - Arg - Arg - Ser - Thr - Thr - Asp - Cys - Gly - Gly - Pro - Lys - Asp - His - Pro - Leu - Thr - Cys - Asp - Asp - Pro - Arg - Phe - Gln - Asp - Ser - Ser - Ser - Ser - Lys - Ala - Pro - Pro - Pro - Ser - Leu - Pro - Ser - Pro - Ser - Arg - Leu - Pro - Gly - Pro - Ser - Asp - Thr - Pro - Ile - Leu - Pro - Gln - COOH

Референце[уреди | уреди извор]

^ Фиддес ЈЦ, Гоодман ХМ (1982). „Тхе гене енцодинг тхе цоммон алпха субунит оф тхе фоур хуман глyцопротеин хормонес”. Ј Мол Аппл Генет. 1 (1): 3—18. ПМИД 6286817.
^ „Ентрез Гене: ЦГА глyцопротеин хормонес, алпха полyпептиде”.

Литература[уреди | уреди извор]

Рогер M; Лахлоу Н; Цоузинет Б; et al. (1990). „[Free alpha-subunit glycoprotein hormones: physiological and pathological data]”. J. Steroid Biochem. 33 (4B): 763—9. PMID 2481154. doi:10.1016/0022-4731(89)90489-5.
Pierce JG (1972). „Eli Lilly lecture. The subunits of pituitary thyrotropin--their relationship to other glycoprotein hormones.”. Endocrinology. 89 (6): 1331—44. PMID 5002675. doi:10.1210/endo-89-6-1331.
Kourides IA, Gurr JA, Wolf O (1984). „The regulation and organization of thyroid stimulating hormone genes.”. Recent Prog. Horm. Res. 40: 79—120. PMID 6207569.
Miyoshi I, Kasai N, Hayashizaki Y (1994). „[Structure and regulation of human thyroid-stimulating hormone (TSH) gene]”. Nippon Rinsho. 52 (4): 940—7. PMID 8196184.
Barrios-De-Tomasi J; Timossi C; Merchant H; et al. (2002). „Assessment of the in vitro and in vivo biological activities of the human follicle-stimulating isohormones.”. Mol. Cell. Endocrinol. 186 (2): 189—98. PMID 11900895. doi:10.1016/S0303-7207(01)00657-8.
Moyle WR, Bahl OP, März L (1976). „Role of carbohydrate of human chorionic gonadotropin in the mechanism of hormone action.”. J. Biol. Chem. 250 (23): 9163—9. PMID 172504.
Fiddes JC, Goodman HM (1979). „Isolation, cloning and sequence analysis of the cDNA for the alpha-subunit of human chorionic gonadotropin.”. Nature. 281 (5730): 351—6. PMID 481597. doi:10.1038/281351a0.
Sairam MR, Li CH (1977). „Human pituitary thyrotropin. The primary structure of the alpha and beta subunits.”. Can. J. Biochem. 55 (7): 755—60. PMID 890569. doi:10.1139/o77-108.
Morgan FJ, Birken S, Canfield RE (1975). „The amino acid sequence of human chorionic gonadotropin. The alpha subunit and beta subunit.”. J. Biol. Chem. 250 (13): 5247—58. PMID 1150658.
Rathnam P, Saxena BB (1975). „Primary amino acid sequence of follicle-stimulating hormone from human pituitary glands. I. alpha subunit.”. J. Biol. Chem. 250 (17): 6735—46. PMID 1158880.
Weisshaar G, Hiyama J, Renwick AG, Nimtz M (1991). „NMR investigations of the N-linked oligosaccharides at individual glycosylation sites of human lutropin.”. Eur. J. Biochem. 195 (1): 257—68. PMID 1991473. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb15702.x.
Sakakibara R; Yokoo Y; Yoshikoshi K; et al. (1988). „Subcellular localization of intracellular forms of human chorionic gonadotropin in first trimester placenta.”. J. Biochem. 102 (5): 993—1001. PMID 2449427.
Matzuk MM, Keene JL, Boime I (1989). „Site specificity of the chorionic gonadotropin N-linked oligosaccharides in signal transduction.”. J. Biol. Chem. 264 (5): 2409—14. PMID 2536708.
Lustbader JW; Birken S; Pileggi NF; et al. (1990). „Crystallization and characterization of human chorionic gonadotropin in chemically deglycosylated and enzymatically desialylated states.”. Biochemistry. 28 (24): 9239—43. PMID 2611225. doi:10.1021/bi00450a001.
Harris DC; Machin KJ; Evin GM; et al. (1989). „Preliminary X-ray diffraction analysis of human chorionic gonadotropin.”. J. Biol. Chem. 264 (12): 6705—6. PMID 2708337.
Hayashizaki Y, Miyai K, Kato K, Matsubara K (1985). „Molecular cloning of the human thyrotropin-beta subunit gene.”. FEBS Lett. 188 (2): 394—400. PMID 3839756. doi:10.1016/0014-5793(85)80409-9.
Bellisario R, Carlsen RB, Bahl OP (1973). „Human chorionic gonadotropin. Linear amino acid sequence of the alpha subunit.”. J. Biol. Chem. 248 (19): 6796—809. PMID 4745444.
Shome B, Parlow AF (1974). „Human follicle stimulating hormone (hFSH): first proposal for the amino acid sequence of the alpha-subunit (hFSHa) and first demonstration of its identity with the alpha-subunit of human luteinizing hormone (hLHa).”. J. Clin. Endocrinol. Metab. 39 (1): 199—202. PMID 4835135. doi:10.1210/jcem-39-1-199.

[pmid6286817-1] Фиддес ЈЦ, Гоодман ХМ (1982). „Тхе гене енцодинг тхе цоммон алпха субунит оф тхе фоур хуман глyцопротеин хормонес”. Ј Мол Аппл Генет. 1 (1): 3—18. ПМИД 6286817.

[2] „Ентрез Гене: ЦГА глyцопротеин хормонес, алпха полyпептиде”.

[1]

[2]