Мембрански протеин
Мембрански протеин је протеински молекул који је везан за мембрану ћелије или органеле.[1] Више од половине свих протеина интерагује са мембранама.
Биолошке мембране се састоје од фосфолипидних двослојева и многобројних протеина који врше виталне биолошке функције. Структурни протеини су везани за микрофиламенте цитоскелетона који обезбеђују стабилност ћелије. Ћелијски адхезиони молекули омогућавају ћелијама да се међусобно идентификују и да интерагују. Такви протеини, на пример, учествују у имунском респонсу. Мембрански ензими производе разноврсне супстанце које су есенцијалне за ћелијску функцију. Мембрански рецептори служе као веза између ћелијске унутрашње и спољашње средине. Коначно, транспортни протеини имају важну улогу у одржавању концентрације јона. Постоје две форме транспортних протеина: преносни протеин и канални протеини. Протеини преноса користе енергију ослобођену разлагањем АТП-а да омогуће активни транспорт и јонску размену. Те процеси осигуравају улаз корисних супстанци у ћелију, и испумпавање токсичних супстанци из ћелије.
Главне категорије[уреди | уреди извор]
Интегрални мембрански протеини[уреди | уреди извор]
Интегрални мембрански протеини су перманентно везани за мембрану. Они се могу дефинисати као протеини за које је неопходан детергент (попут SDS или Тритон X-100) или неки други неполарни растварач да би се уклонили. Они могу бити класификовани на основу њихове позиције у двослоју:
- Трансмембрански протеини премоштавају мембрану. Трансмембрански региони протеина су било бета-барелни или алфа-хеликсни. Алфа-хеликсни домени су присутни у свим типовима биолошких мембрана укључујући спољашње мембране. Бета-барели су нађени само у спољашњим мембранама Грам-негативних бактерија, липид-богатих ћелијских зидова неколико Грам-позитивних бактерија, и спољашњих мембрана митохондрија хлоропласта.
- Интегрални монотопни протеини су перманентно везани за мембрану са само једне стране.
Периферни мембрански протеини[уреди | уреди извор]
Периферни мембрански протеини су привремено везани за било липидни двослој или за интегралне протеине комбинацијом хидрофобних, електростатичких, и других нековалентних интеракција. Периферни протеини се дисоцирају након третмана са поларним реагенсима, попут раствора са повишеним pH или високим концентрацијама соли.
Интегрални и периферни протеини могу да буду пост-транслационо модификовани, са додатком масних киселина или пренил ланаца, или ГПИ (гликозилфосфатидил-инозитол), који могу да буду анкерисани у липидном двослоју.
Полипептидни токсини[уреди | уреди извор]
Класификација мембранских протеина у интегралне и периферне не обухвата неке полипептидне токсине, као што је колицин А или алфа-хемолизин, и поједине протеине који учествују у апоптози. Ти протеини су растворни у води, али могу да се агрегирају и иреверзибилно вежу за липидни двослог и формирају алфа-хеликсне или бета-барелне трансмембранске канале. Једна алтернативна класификација је да се поделе сви мембрански протеини у интегралне и амфитропске.[2] Амфитропски су протеини који постоје у два алтернативна стања: растворном у води и везаном за липидни двослој, док се интегрални протеини могу наћи само у за-мембрану-везаном стању. Категорија амфитропских протеина обухвата у води растворне канал-формирајуће полипептидне токсине, који се иреверзибилно везују за мембране, али искључује периферне протеине који интерагују са другим мембранским протеинима уместо липидног двослоја.
Интрацелуларна локализација[уреди | уреди извор]
Протеини су аре специфично везани за разне типове биолошких мембрана.[3]
Види још[уреди | уреди извор]
- Интегрални мембрански протеини
- Трансмембрански протеини
- Периферни мембрански протеини
- Јонска пумпа (биологија)
- Протеини преносници
- Јонски канал
- Рецептор (биохемија)
- Г протеин спрегнути рецептори)
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. ИСБН 9780471193500.
- ^ Јохнсон ЈЕ, Цорнелл РБ (1999). „Ампхитропиц протеинс: регулатион бy реверсибле мембране интерацтионс (ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 16 (3): 217—35. ПМИД 10503244. дои:10.1080/096876899294544.
- ^ „Цлассифицатион оф мембране протеинс wитх кноwн 3Д струцтуре то дифферент мембране тyпес”. Архивирано из оригинала 15. 03. 2014. г. Приступљено 20. 10. 2010.
Литература[уреди | уреди извор]
Додатна литература[уреди | уреди извор]
- Тамм, Лукас К. (2005). Протеин-Липид Интерацтионс: Фром Мембране Домаинс то Целлулар Нетwоркс. Цхицхестер: Јохн Wилеy & Сонс.
- Попот ЈЛ, Енгелман ДМ (2000). „Хелицал мембране протеин фолдинг, стабилитy, анд еволутион”. Анну. Рев. Биоцхем. 69: 881—922. ПМИД 10966478. дои:10.1146/аннурев.биоцхем.69.1.881.[мртва веза]
- Боwие ЈУ (2005). „Солвинг тхе мембране протеин фолдинг проблем”. Натуре. 438 (7068): 581—9. ПМИД 16319877. дои:10.1038/натуре04395.
- Цхо W, Стахелин РВ (2005). „Мембране-протеин интерацтионс ин целл сигналинг анд мембране траффицкинг”. Анну Рев Биопхyс Биомол Струцт. 34: 119—51. ПМИД 15869386. дои:10.1146/аннурев.биопхyс.33.110502.133337.[мртва веза]
- Гоñи ФМ (2002). „Нон-перманент протеинс ин мембранес: wхен протеинс цоме ас виситорс (Ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 19 (4): 237—45. ПМИД 12512770. дои:10.1080/0968768021000035078.
- Јохнсон ЈЕ, Цорнелл РБ (1999). „Ампхитропиц протеинс: регулатион бy реверсибле мембране интерацтионс (ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 16 (3): 217—35. ПМИД 10503244.
- Сеатон Б.А. & Робертс M.Ф. (1996). „Перипхерал мембране протеинс.”. Ур.: К. Мертз анд Б.Роуx. Биологицал Мембранес. Биркхаусер Бостон. стр. 355—403.
- Дüрр УХ, Wаскелл L, Рамамоортхy А (2007). „Тхе цyтоцхромес П450 анд б5 анд тхеир редуцтасес--промисинг таргетс фор струцтурал студиес бy адванцед солид-стате НМР спецтросцопy”. Биоцхим. Биопхyс. Ацта. 1768 (12): 3235—59. ПМИД 17945183. дои:10.1016/ј.ббамем.2007.08.007.
Спољашње везе[уреди | уреди извор]
- Генерални принципи савијања и стабилности мембранских протеина
- База података оријентације протеина у мембранама (ОПМ)
- Мембране+протеинс на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Људски мембрански протеом
