Н-тип калцијумски канал

Калцијумски канал, од напона зависна, Н тип, алфа 1Б подјединица
Калцијумски канал, од напона зависна, Н тип, алфа 1Б подјединица
Идентификатори
Симболи	ЦАЦНА1Б; ЦАЦНН; ЦАЦНЛ1А5; БИИИ
Вањски ИД	ОМИМ: 601012 МГИ: 88296 ХомолоГене: 20184 ИУПХАР: Цав2.2 ГенеЦардс: ЦАЦНА1Б Гене
Онтологија гена
Молекуларна функција	• активност напоном-контролисаног јонског канала; • АТП везивање; • активност напоном-контролисаног калцијумског канала; • активност јонског канала; • везивање протеин C-терминуса; • протеинско везивање; • везивање нуклеотида; • везивање јона калцијума; • активност напоном-контролисаног натријумског канала;
Целуларна компонента	• мембрана; • комплекс напоном-контролисаног натријумског канала; • интегрално са мембраном; • ћелијска мембрана; • ћелијска сома; • комплекс напоном-контролисаног калцијумског канала;
Биолошки процес	• регулација крвног притиска; • транспорт јона калцијума; • јонски транспорт; • локомоторно понашање; • секреција неуротрансмитера; • регулација срчаних контракција; • синаптичка трансмисија; • транспорт јона натријума;
Ортолози
Врста	Човек
Ентрез	774
Енсембл	ЕНСГ00000148408
УниПрот	Q00975
РефСеq (мРНА)	НМ_000718
РефСеq (протеин)	НП_000709
Локација (УЦСЦ)	Цхр 9:; 139.89 - 140.14 Мб
ПубМед претрага	[1]

Н-тип калцијумски канал је тип напоном-контролисаних калцијумских канала. Попут других канала ове класе, α1 подјединица одређује већину особина канала. α₁ подјединица је такође позната као калцијумски канал, напон-зависна, Н тип, алфа 1Б подјединица (CACNA1B) или Cav_2.2^[1] коју код људи кодира ген CACNA1B.^[2]^[3]^[4]

Структуре[уреди | уреди извор]

Поред α₁ подјединице, следеће подјединице су присутне у Н-типу калцијумског канала:

α₂δ – CACNA2D1, CACNA2D2
β₁ – CACNB1
β₃ – CACNB3
β₄ – CACNB4

Функција[уреди | уреди извор]

Н-тип ('Н' за „Нервни-Тип“ калцијумских канала је нађен првенствено у пресинаптичким терминалима и учествује у отпуштању неуротрансмитера.^[5] Јака деполаризација акционим потенцијалом узрокује отварање ових канала, чиме се омогућава унос Ca²⁺, иницира фузија везикула и ослобађање ускладиштеног неуротрансмитера. Н-тип канали могу бити блокирани ω-конотоксином.^[1]

Референце[уреди | уреди извор]

^ ^а ^б Wиллиамс МЕ, Бруст ПФ, Фелдман ДХ, Паттхи С, Симерсон С, Мароуфи А, МцЦуе АФ, Велиçелеби Г, Еллис СБ, Харполд MM (1992). „Струцтуре анд фунцтионал еxпрессион оф ан омега-цонотоxин-сенситиве хуман Н-тyпе цалциум цханнел”. Сциенце (јоурнал). 257 (5068): 389—95. ПМИД 1321501. дои:10.1126/сциенце.1321501.
^ „Ентрез Гене: ЦАЦНА1Б цалциум цханнел, волтаге-депендент, Н тyпе, алпха 1Б субунит”.
^ Дирионг С, Лорy П, Wиллиамс МЕ, Еллис СБ, Харполд MM, Тавиауx С (1995). „Цхромосомал лоцализатион оф тхе хуман генес фор алпха 1А, алпха 1Б, анд алпха 1Е волтаге-депендент Ца2+ цханнел субунитс”. Геномицс. 30 (3): 605—9. ПМИД 8825650. дои:10.1006/гено.1995.1284.
^ Цаттералл WА, Перез-Реyес Е, Снутцх ТП, Стриессниг Ј (2005). „Интернатионал Унион оф Пхармацологy. XLVIII. Номенцлатуре анд струцтуре-фунцтион релатионсхипс оф волтаге-гатед цалциум цханнелс”. Пхармацол. Рев. 57 (4): 411—25. ПМИД 16382099. дои:10.1124/пр.57.4.5.
^ Курихара Т, Танабе Т (2003). „Н-тyпе Ца2+ цханнел”. Ниппон Yакуригаку Зассхи. Фолиа Пхармацологица Јапоница. 121 (4): 211—22. ПМИД 12777840.

Литература[уреди | уреди извор]

Моулд Ј; Yасуда Т; Сцхроедер CI; et al. (2004). „The alpha2delta auxiliary subunit reduces affinity of omega-conotoxins for recombinant N-type (Cav2.2) calcium channels.”. J. Biol. Chem. 279 (33): 34705—14. PMID 15166237. doi:10.1074/jbc.M310848200.
Park SY; Park YT; Kim KE; et al. (2002). „A direct repeat of N-type Ca2+ channel alpha1B gene functions as a negative regulatory element in HeLa cells.”. Mol. Cells. 13 (2): 341—6. PMID 12018859.
Calabrese B, Tabarean IV, Juranka P, Morris CE (2002). „Mechanosensitivity of N-type calcium channel currents.”. Biophys. J. 83 (5): 2560—74. PMC 1302342 . PMID 12414690. doi:10.1016/S0006-3495(02)75267-3.
Moskvina V; Craddock N; Holmans P; et al. (2009). „Gene-wide analyses of genome-wide association data sets: evidence for multiple common risk alleles for schizophrenia and bipolar disorder and for overlap in genetic risk.”. Mol. Psychiatry. 14 (3): 252—60. PMID 19065143. doi:10.1038/mp.2008.133.
Castiglioni AJ, Raingo J, Lipscombe D (2006). „Alternative splicing in the C-terminus of CaV2.2 controls expression and gating of N-type calcium channels.”. J. Physiol. (Lond.). 576 (Pt 1): 119—34. PMC 1995641 . PMID 16857708. doi:10.1113/jphysiol.2006.115030.
Catterall WA, Perez-Reyes E, Snutch TP, Striessnig J (2005). „International Union of Pharmacology. XLVIII. Nomenclature and structure-function relationships of voltage-gated calcium channels.”. Pharmacol. Rev. 57 (4): 411—25. PMID 16382099. doi:10.1124/pr.57.4.5.
Yokoyama CT; Myers SJ; Fu J; et al. (2005). „Mechanism of SNARE protein binding and regulation of Cav2 channels by phosphorylation of the synaptic protein interaction site.”. Mol. Cell. Neurosci. 28 (1): 1—17. PMID 15607937. doi:10.1016/j.mcn.2004.08.019.
Maeno-Hikichi Y; Chang S; Matsumura K; et al. (2003). „A PKC epsilon-ENH-channel complex specifically modulates N-type Ca2+ channels.”. Nat. Neurosci. 6 (5): 468—75. PMID 12665800. doi:10.1038/nn1041.
Olsen JV; Blagoev B; Gnad F; et al. (2006). „Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks.”. Cell. 127 (3): 635—48. PMID 17081983. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026.
Li D; Wang F; Lai M; et al. (2005). „A protein phosphatase 2calpha-Ca2+ channel complex for dephosphorylation of neuronal Ca2+ channels phosphorylated by protein kinase C.”. J. Neurosci. 25 (8): 1914—23. PMID 15728831. doi:10.1523/JNEUROSCI.4790-04.2005.
Butcher AJ; Leroy J; Richards MW; et al. (2006). „The importance of occupancy rather than affinity of CaV(beta) subunits for the calcium channel I-II linker in relation to calcium channel function.”. J. Physiol. (Lond.). 574 (Pt 2): 387—98. PMC 1817768 . PMID 16627564. doi:10.1113/jphysiol.2006.109744.
Stotz SC; Barr W; McRory JE; et al. (2004). „Several structural domains contribute to the regulation of N-type calcium channel inactivation by the beta 3 subunit.”. J. Biol. Chem. 279 (5): 3793—800. PMID 14602720. doi:10.1074/jbc.M308991200.
Maximov A, Bezprozvanny I (2002). „Synaptic targeting of N-type calcium channels in hippocampal neurons.”. J. Neurosci. 22 (16): 6939—52. PMID 12177192.
Peng S, Hajela RK, Atchison WD (2002). „Characteristics of block by Pb2+ of function of human neuronal L-, N-, and R-type Ca2+ channels transiently expressed in human embryonic kidney 293 cells.”. Mol. Pharmacol. 62 (6): 1418—30. PMID 12435810. doi:10.1124/mol.62.6.1418.
Strausberg RL; Feingold EA; Grouse LH; et al. (2002). „Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. PMC 139241 . PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899.
Murakami M; Fleischmann B; De Felipe C; et al. (2002). „Pain perception in mice lacking the beta3 subunit of voltage-activated calcium channels.”. J. Biol. Chem. 277 (43): 40342—51. PMID 12161429. doi:10.1074/jbc.M203425200.
Vitko I; Shcheglovitov A; Baumgart JP; et al. (2008). „Orientation of the calcium channel beta relative to the alpha(1)2.2 subunit is critical for its regulation of channel activity.”. PLoS ONE. 3 (10): e3560. PMC 2570331 . PMID 18958281. doi:10.1371/journal.pone.0003560.
Coppola T; Magnin-Luthi S; Perret-Menoud V; et al. (2001). „Direct interaction of the Rab3 effector RIM with Ca2+ channels, SNAP-25, and synaptotagmin.”. J. Biol. Chem. 276 (35): 32756—62. PMID 11438518. doi:10.1074/jbc.M100929200.
Johnson JM; Castle J; Garrett-Engele P; et al. (2003). „Genome-wide survey of human alternative pre-mRNA splicing with exon junction microarrays.”. Science. 302 (5653): 2141—4. PMID 14684825. doi:10.1126/science.1090100.
Agler HL; Evans J; Tay LH; et al. (2005). „Г протеин-гатед инхибиторy модуле оф Н-тyпе (ца(в)2.2) ца2+ цханнелс.”. Неурон. 46 (6): 891—904. ПМИД 15953418. дои:10.1016/ј.неурон.2005.05.011.

Спољашње везе[уреди | уреди извор]

ЦАЦНА1Б+протеин,+хуман на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Н-Тyпе+Цалциум+Цханнел на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

[pmid1321501-1] а ^б Wиллиамс МЕ, Бруст ПФ, Фелдман ДХ, Паттхи С, Симерсон С, Мароуфи А, МцЦуе АФ, Велиçелеби Г, Еллис СБ, Харполд MM (1992). „Струцтуре анд фунцтионал еxпрессион оф ан омега-цонотоxин-сенситиве хуман Н-тyпе цалциум цханнел”. Сциенце (јоурнал). 257 (5068): 389—95. ПМИД 1321501. дои:10.1126/сциенце.1321501.

[entrez-2] „Ентрез Гене: ЦАЦНА1Б цалциум цханнел, волтаге-депендент, Н тyпе, алпха 1Б субунит”.

[pmid8825650-3] Дирионг С, Лорy П, Wиллиамс МЕ, Еллис СБ, Харполд MM, Тавиауx С (1995). „Цхромосомал лоцализатион оф тхе хуман генес фор алпха 1А, алпха 1Б, анд алпха 1Е волтаге-депендент Ца2+ цханнел субунитс”. Геномицс. 30 (3): 605—9. ПМИД 8825650. дои:10.1006/гено.1995.1284.

[pmid16382099-4] Цаттералл WА, Перез-Реyес Е, Снутцх ТП, Стриессниг Ј (2005). „Интернатионал Унион оф Пхармацологy. XLVIII. Номенцлатуре анд струцтуре-фунцтион релатионсхипс оф волтаге-гатед цалциум цханнелс”. Пхармацол. Рев. 57 (4): 411—25. ПМИД 16382099. дои:10.1124/пр.57.4.5.

[pmid12777840-5] Курихара Т, Танабе Т (2003). „Н-тyпе Ца2+ цханнел”. Ниппон Yакуригаку Зассхи. Фолиа Пхармацологица Јапоница. 121 (4): 211—22. ПМИД 12777840.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]