Ангиотензин конвертујући ензим

Из Википедије, слободне енциклопедије
Пептидилна дипептидаза А
Идентификатори
ЕЦ број 3.4.15.1
ЦАС broj 9015-82-1
ИнтЕнз IntEnz view
БРЕНДА BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
КЕГГ KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
ПРИАМ profile
ПДБ structures
Ангиотенсин I конвертујући ензим (пептидил-дипептидаза A) 1
Доступне структуре
1o86, 1o8a, 1uze, 1uzf, 2c6f, 2c6n, 2iul, 2iux, 2oc2
Идентификатори
Симболи ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566
Вањски ИД OMIM106180 MGI87874 HomoloGene37351 GeneCards: ACE Gene
Преглед РНК изражавања
PBB GE ACE 209749 s at tn.png
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 1636 11421
Eнсембл ENSG00000159640 ENSMUSG00000020681
UниПрот P12821 Q3TU20
Реф. Секв. (иРНК) NM_000789 NM_009598
Реф. Секв. (протеин) NP_000780 NP_033728
Локација (УЦСЦ) Chr 17:
58.91 - 58.94 Mb
Chr 11:
105.78 - 105.81 Mb
ПубМед претрага [1] [2]

Ангиотензин конвертујући ензим (EC 3.4.15.1, дипептидилна карбоксипептидаза I, пептидаза П, дипептидна хидролаза, пептидилна дипептидаза, ангиотензин конвертујући ензим, кининаза II, ангиотензин I-конвертујући ензим, карбоксикатепсин, дипептидилна карбоксипептидаза, пептидилна дипептидаза I, пептидилна-дипептидна хидролаза, пептидилнадипептидна хидролаза, ендотелна ћелијска пептидилна дипептидаза, АЦЕ, пептидилна дипептидаза-4, ПДХ, пептидилна дипептидна хидролаза, ДЦП),[1][2][3][4][5] представља пептидазу која је од великог значаја за регулацију крвног притиска.[6]

Деловање[уреди]

Овај ензим катализује следећу хемијску реакцију

Одвајање C-терминалног дипептида, олигопептид--Xaa-Yaa, кад Xaa није Pro, и Yaa није Asp нити Glu. Ензим конвертује ангиотенсин I у ангиотенсин II, чиме се повећава вазоконстрикторско дејство. Ензим не делује на ангиотензин II. АЦЕ индиректно повећава крвни притисак, пошто утиче на вазоконстрикцију (сужавање крвних судова).[7][8] Због тога се средства, такозвани АКЕ-инхибитори, користе за лечење артеријске хипертензије.

Овај од Cl- јона зависни, цинков гликопротеин је генерално везан за мембрану.

Извори[уреди]

  1. ^ Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 9386-9390. PMID 2849100. 
  2. ^ Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 7741-7745. PMID 2554286. 
  3. ^ Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors“. J. Biol. Chem. 267: 13398-13405. PMID 1320019. 
  4. ^ Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme“. Methods Enzymol. 248: 283-305. PMID 7674927. 
  5. ^ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  6. ^ Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11 ed.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0071422803. 
  7. ^ Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Медицинска физиологија. Београд: Савремена администрација. ISBN 638705999. 
  8. ^ Даринка Кораћевић, Гордана Бјелаковић, Видосава Ђорђевић. Биохемија. Савремена администрација. ISBN 86-387-0622-7. 

Литература[уреди]

  • Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Медицинска физиологија. Београд: Савремена администрација. ISBN 638705999. 
  • Даринка Кораћевић, Гордана Бјелаковић, Видосава Ђорђевић. Биохемија. Савремена администрација. ISBN 86-387-0622-7. 

Спољашње везе[уреди]



Star of life.svg     Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење
у вези са темама из области медицине (здравља).