Еди-Хофсти дијаграм

Из Википедије, слободне енциклопедије

У биохемији, Еди-Хофсти дијаграм (такође познат и као Вулф-Еди-Аугустинсон-Хофсти или Еди- Аугустинсон дијаграм) је графички приказ кинетике ензима, у којој је брзина реакције у функцији концентрације супстрата:

v = -K_m { v \over [S] } + v_{max}

где v представља брзину реакције, Km је Михаелис-Ментен константа, [S] је концентрација супстрата, док је vmax максимална брзина реакције.

Као и у другим случајевима линеаризације Михаелис–Ментен једначине, Еди-Хофсти дијаграм дозвољава брзу идентификацију значајних кинетичких параметара, као што су Km и vmax. Овај метод је доста отпорнији на експерименталне грешке у поређењу са Лајнвивер-Бурк дијаграмом, превасходно због давања подједнаког значаја експерименталним тачкама у било ком опсегу концентрације супстрата или брзине реакције (Лајнвивер-Бурк дијаграм различито третира ове податке).

Једино недостатак Еди-Хофсти приступа је што ни на ординати ни на апсциси није представљена нека независна величина: обе су зависне од брзине реакције. Због тога се било која експериментална грешка одражава на обе осе.


Спољашње везе[уреди]