Миофибрил

Из Википедије, слободне енциклопедије
Актински филамент

Мишићно влаканце или миофибрил (лат. myiofibrillae) је основна функционална јединица мишићне ћелије. То је посебно диференцирани, контрактилни део саркоплазме миоцита, који има кончасту структуру и дијаметар 1-2 µm.[1][2] Мишићна влаканца су постављена паралелно дужој осовини ћелије и показују тенденцију груписања у снопове, који се називају Конхајмова поља.[3] У њиховој изградњи учествује око 1500 миозинских (дебелих) и 3000 актинских (танких) филамената. То су велики полимеризовани протеински молекули.[4]

Саркомера

Актински и миозински филаменти се једним делом преклапају и тако узрокују попречну испруганост. Светле пруге миофибрила садрже само актинске филаменте и називају се И-пруге, јер су изотропне за поларизовану светлост. Тамне пруге садрже миозинске и крајеве актинских филамената. Оне се означавају као А-пруге, јер су анизотропне за поларизовану светлост. У средини тамне пруге налази се Х-пруга (Хенсенова мембрана) која садржи само дебеле филаменте. Крајеви актинских филамената су причвршћени за тзв. З-диск, а део миофибрила (односно читавог мишићног влакна) који се налази између два З-диска се назива саркомера.[5]

Теорија клизећих филамената[уреди]

Приликом контракције мишића не долази до скраћивања самих филамената, већ до померања актинских филамената центрипетално ка унутрашњости саркомере. Контракцију саркомере иницира пропагација ефекторног потенцијала дуж Т-тубула што доводи до ослобађања калцијума из терминалних цистерни саркоплазматског ретикулума. Висока концентрација калцијумових јона у цитосолу омогућава њихово везивање за молекуле тропонина у актиниским филаментима, што директно узрокује конформационе промене тропонин-тропомиозин коплекса, откривајући специфична везивна места на молекулу актина за везивање главених региона миозина. Миозинска глава у стању високе енергетске конформације има јак афинитет ка везивању за поменута специфична места на молекулу актина. По остваривању везе (такозваног „моста“), из главе се ослобађају производи хидролизе АТП-а (АДП и неоргански фосфат), актински филамент се под утицајем миозина повлачи центрипетално, а за специфично место миозинске главе везује још један молекул АТП узрокујући конформационе промене и прекидање моста. Повратак миозина у високоенергетску конформацију дозвољава понављање процеса до замора мишића или ослобађања калцијума из тропонина, примарно радом калцијумове пумпе. Све главе никада нису истовремено везане за специфична места на актину, формирање и прекидање мостова је синхронизован и сукцесиван процес што омогућује највећу ефикасност оваквих покрета.

Референце[уреди]

  1. ^ Марија Михаљ, Даница Обрадовић (2000). Општа анатомија. Нови Сад. 86-489-0276-2. 
  2. ^ Susan Standring, ed. (2009) [1858]. Gray's anatomy: The Anatomical Basis of Clinical Practice, Expert Consult. illustrated by Richard E. M. Moore (40 ed.). Churchill Livingstone. ISBN 978-0-443-06684-9. 
  3. ^ З. Анђелковић, Љ. Сомер, М. Перовић, В. Аврамовић, Љ. Миленкова, Н. Костовска, А. Петровић (2001). Хистолошка грађа органа. Ниш: Бонафидес. ISBN 86-7434-003-2. 
  4. ^ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 ed.). Wiley. ISBN 9780471193500. 
  5. ^ Arthur C. Guyton, John E. Hall (1999). Медицинска физиологија,. Београд: Савремена администрација. ISBN 86-387-0599-9. 

Литература[уреди]

  • Arthur C. Guyton, John E. Hall (1999). Медицинска физиологија,. Београд: Савремена администрација. ISBN 86-387-0599-9. 
  • З. Анђелковић, Љ. Сомер, М. Перовић, В. Аврамовић, Љ. Миленкова, Н. Костовска, А. Петровић (2001). Хистолошка грађа органа. Ниш: Бонафидес. ISBN 86-7434-003-2.