1-pirolin-5-karboksilat dehidrogenaza
Из Википедије, слободне енциклопедије
| 1-pirolin-5-karboksilat dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.5.1.12 | ||||||||
| CAS broj | 9054-82-4 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | structures | ||||||||
|
|||||||||
1-pirolin-5-karboksilat dehidrogenaza (EC 1.5.1.12, Delta1-pirolidin-5-karboksilat dehidrogenaza, 1-pirolidinska dehidrogenaza, pirolidin-5-karboksilatna dehidrogenaza, pirolidin-5-karboksilna kiselina dehidrogenaza, L-pirolidin-5-karboksilat-NAD+ oksidoreduktaza, 1-pirolidin-5-karboksilat:NAD+ oksidoreduktaza, Delta1-pirolidin-5-karboksilna kiselina dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom (S)-1-pirolidin-5-karboksilat:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (S)-1-pirolidin-5-karboksilat + NAD(P)+ + 2H2O
L-glutamat + NAD(P)H + H+
L-glutamat + NAD(P)H + H+Ovaj enzim može da oksiduje brojne 1-pirolidine, e.g. 3-hidroksi-1-pirolidin-5-karboksilat se konvertuje u 4-hidroksiglutamat i (R)-1-pirolidin-5-karboksilat se konvertuje u D-glutamat.
Reference [уреди]
- ^ Adams, E. and Goldstone, A. (1960). „Hydroxyproline metabolism. IV. Enzymatic synthesis of γ-hydroxyglutamate from Δ1-pyrroline-3-hydroxy-5-carboxylate“. J. Biol. Chem. 235: 3504-3512. PMID 13681370.
- ^ Strecker, H.J. (1960). „The interconversion of glutamic acid and proline. III. Δ1-Pyrroline-5-carboxylic acid dehydrogenase“. J. Biol. Chem. 235: 3218-3223.
- ^ Forlani, G., Scainelli, D. and Nielsen, E. (1997). „Δ1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase from cultured cells of potato (purification and properties)“. Plant Physiol. 113: 1413-1418. PMID 12223682.
- ^ Brown, E.D. and Wood, J.M. (1992). „Redesigned purification yields a fully functional PutA protein dimer from Escherichia coli“. J. Biol. Chem. 267: 13086-13092. PMID 1618807.
- ^ Inagaki, E., Ohshima, N., Sakamoto, K., Babayeva, N.D., Kato, H., Yokoyama, S. and Tahirov, T.H. (2007). „New insights into the binding mode of coenzymes: structure of Thermus thermophilus Δ1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase complexed with NADP+“. Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 63: 462-465. PMID 17554163.
