3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat

Из Википедије, слободне енциклопедије
3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat
IUPAC ime
Drugi nazivi Fosfoadenozin fosfosulfat
3'-Fosfo-5'-adenilil sulfat
Identifikacija
PubChem[1][2] 10214
ChemSpider[3] 9799 YesY
ChEBI 17980
IUPHAR ligand 1719
Jmol-3D slike {{#if:S=C1=NC2=C(C(=N1)N)N=CN2C3C(C(C(O3)

COP(=O)(O)OS(=O)(=O)O)OP(=O)(O)O)OO=S(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O|Slika 1
Slika 2

Svojstva
Molekulska formula C10H15N5O13P2S
Molarna masa 507,266

 YesY (šta je ovo?)   (verifikuj)

Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala

Infobox references

3'-Fosfoadenozin-5'-fosfosulfat (PAPS) je derivat adenozin monofosfata koji je fosforilisan u 3' poziciji i ima sulfatnu grupu vezanu za 5' fosfat. Ovaj anjon je najčešći koenzim u sulfotransferaznim reakcijama. Srodni anjon je adenozin 5'-fosfosulfat (APS), koji nije fosforilisan u 3' poziciji.[4]

Formiranje i redukcija[уреди]

APS i PAPS su intermedijeri u redukciji sulfatata do sulfita, egzotermnoj konverziji koju izvode sulfat redukujuće bakterije. U tim organizmima, sulfat služi kao akceptor elektrona, poput upotrebe O2 kao elektron akceptora kod aerobnih organizama. Sulfat se ne redukuje direktno, nego se mora aktivirati putem formiranja APS ili PAPS. Ovi nosači aktiviranog sulfata se formiraju reakcijom sa ATP-om. Prvu reakciju katalizuje ATP sulfaraza:

SO42- + ATP → APS + PPi

Konverziju APS u PAPS katalizuje APS kinaza:

APS + ATP → PAPS + ADP

Redukcijom APS-a se proizvodi sulfit, koji se dalje redukuje do vodonik sulfida, i zatim izlučuje. Taj proces se naziva disimilatorna sulfatna redukcija. Redukcijom PAPS-a nastaje sulfatni estar, i zatim vodonik sulfid. Međutim u ovom slučaju, proizvod se koristi u biosintezi, e.g. produkciji cisteina.[5]

Reference[уреди]

  1. ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.“. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.  edit
  2. ^ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities“. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ^ Hettne KM, Williams AJ, van Mulligen EM, Kleinjans J, Tkachenko V, Kors JA. (2010). „Automatic vs. manual curation of a multi-source chemical dictionary: the impact on text mining“. J Cheminform 2 (1): 3. DOI:10.1186/1758-2946-2-3. PMID 20331846.  edit
  4. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, et al. (2001). „Structure and function of sulfotransferases“. Arch. Biochem. Biophys. 390 (2): 149–57. DOI:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917. 
  5. ^ M. T. Madigan, J. M. Martinko, J. Parker “Brock Biology of Microorganisms” Prentice Hall. 1997. ISBN 978-0-13-520875-5. pp.