Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)

Из Википедије, слободне енциклопедије
Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
Identifikatori
EC broj 1.1.1.42
CAS broj 9028-48-2
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures

Izocitrat dehidrogenaza (NADP+) (EC 1.1.1.42, oksalosukcinatna dekarboksilaza, oksalsukcinska dekarboksilaza, izocitratna (NADP) dehidrogenaza, izocitratna (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat) dehidrogenaza, NADP-specifična izocitratna dehidrogenaza, NADP-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP-zavisna izocitratna dehidrogenaza, NADP isocitratna dehidrogenaza, izocitratna dehidrogenaza (NADP zavisna), NADP-zavisna isocitratna dehidrogenaza, trifosfopiridin nukleotid vezana izocitratna dehidrogenaza - oksalosukcinatna karboksilaza, NADP+-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP+-ICDH, NADP+-IDH, IDP, IDP1, IDP2, IDP3) je enzim sa sistematskim imenom izocitrat:NADP+ oksidoreduktaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5][6][7][8][9] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

izocitrat + NADP+ \rightleftharpoons 2-oksoglutarat + CO2 + NADPH + H+ (overall reakcija)
(1a) izocitrat + NADP+ \rightleftharpoons oksalosukcinat + NADPH + H+
(1b) oksalosukcinat \rightleftharpoons 2-oksoglutarat + CO2

Za aktivaciju su neophodni Mn2+ ili Mg2+. Za razliku od EC 1.1.1.41, izocitratne dehidrogenaze (NAD+), ovaj enzim može da koristiti oksalosukcinat kao supstrat. Kod eukariota, izocitrat dehidrogenaza postoji u dve forme: enzim vezan za NAD+ koji je prisutan samo u mitohondrijama i ispoljava alosterna svojstva, i nealosterni, NADP+-vezani enzim koji je prisutan u mitohondrijama i u citoplazmi. Enzimi pojedinih vrsta takođe mogu da koriste NAD+, ali funkcionišu znatno sporije.

Reference[уреди]

  1. ^ Agosin, M.U. and Weinbach, E.C. (1956). „Partial purification and characterization of the isocitric dehydrogenase from Trypanosoma cruzi“. Biochim. Biophys. Acta 21: 117-126. PMID 13363868. 
  2. ^ Moyle, J. and Dixon, M. (1956). „Purification of the isocitrate enzyme (triphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase-oxalosuccinate carboxylase)“. Biochem. J. 63: 548-552. PMID 13355848. 
  3. ^ Plaut, G.W.E. (1963). „Isocitrate dehydrogenases“. In Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K.. The Enzymes. 7 (2nd ed.). New York: Academic Press. стр. 105-126. 
  4. ^ Siebert, G., Dubuc, J., Warner, R.C. and Plaut, G.W.E. (1957). „The preparation of isocitrate dehydrogenase from mammalian heart“. J. Biol. Chem. 226: 965-975. PMID 13438885. 
  5. ^ Vickery, H.B. (1962). „A suggested new nomenclature for the isomers of isocitric acid“. J. Biol. Chem. 237: 1739-1741. PMID 13925783. 
  6. ^ Camacho, M.L., Brown, R.A., Bonete, M.J., Danson, M.J. and Hough, D.W. (1995). „Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence“. FEMS Microbiol. Lett. 134: 85-90. PMID 8593959. 
  7. ^ Steen, I.H., Lien, T. and Birkeland, N.-K. (1997). „Biochemical and phylogenetic characterization of isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus“. Arch. Microbiol. 168: 412-420. PMID 9325430. 
  8. ^ Koh, H.J., Lee, S.M., Son, B.G., Lee, S.H., Ryoo, Z.Y., Chang, K.T., Park, J.W., Park, D.C., Song, B.J., Veech, R.L., Song, H. and Huh, T.L. (2004). „Cytosolic NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase plays a key role in lipid metabolism“. J. Biol. Chem. 279: 39968-39974. PMID 15254034. 
  9. ^ Ceccarelli, C., Grodsky, N.B., Ariyaratne, N., Colman, R.F. and Bahnson, B.J. (2002). „Crystal structure of porcine mitochondrial NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase complexed with Mn2+ and isocitrate. Insights into the enzyme mechanism“. J. Biol. Chem. 277: 43454-43462. PMID 12207025. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje vezе[уреди]