Антитело
Антитело или имуноглобулин (према међународној конвенцији обележавају се са Ig) је саставни део имунитета. Антитело је гликопротеин који се производи као резултат стимуланса антигена. Антитела су присутна у крви, лимфном систему, ткивима, као и мембранама слузокоже.[1] Када се гликопротеини електрофорезом анализирају на основу њиховог наелектрисања, добијамо следећи резултат: постојање пет врста молекула имуноглобулина:[2]
Као што можемо да видимо на графикону, гама глобулин је најшири и разлог томе је што се гама глобулин састоји од пет подкласа имуноглобулина, који су најактивнији у имуном систему: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Ови имуноглобулини се разликују међу собом на основу молекуларне тежине, структуре, наелектрисања, секвенца амино киселина и угљеник хидрата.[5]
Структура имуноглобулина[уреди | уреди извор]
Антитела су гликопротеини симетричне структуре изграђени од два идентична лака и два идентична тешка ланца. Продукују се у форми интегралних мембранских протеина на површини Б-лимфоцитa и у секретованој форми од стране антигеном стимулисаних Б-ћелија која су дистрибуирана у плазми, мукозним секретима и интерстицијалној течности. Асоцијације лаког са тешким ланцем, као и између два тешка ланца, су остварене посредством дисулфидних веза. Тешки и лаки ланци се састоје од амино-терминалног варијабилног (V) региона и карбокси-терминалног константног (C) региона.[6]
Варијабилни региони учествују у препознавању антигена и поседују капацитет да вежу огроман број структурно различитих антигена. Варијабилни регион једног тешког ланца (VH) и варијабилни регион једног лаког ланца (VL) су наспрамни један другом и формирају антиген-везујуће место, тако да молекул антитела садржи два антиген-везујућа места.
У оквиру варијабилних региона тешких и лаких ланаца налазе се три хиперваријабилна региона око 10 аминокиселина дужине у којима је највећим делом сконцентрисана разлика у секвенци између различитих антитела. Хиперваријабилни региони VL и VH домена заједно у тродимензионалном простору формирају површину која је комплементарна тродимензионалној структури везаног антигена, одакле и потиче њихов назив, региони који детерминишу комплементарност (complementarity determining regions, CDRS). Почев од амино-краја названи су CDR1, CDR2 и најваријабилнији међу њима, CDR3.
Константни регион тешких ланаца посредује у ефекторским функцијама. Антитела се могу поделити на различите класе и субкласе на основу структурних разлика у оквиру константних региона тешких ланаца. Класе антитела, или изотипови, су IgA, IgD, IgE, IgG и IgM. Константни региони тешких ланаца свих антитела једног изотипа имају истоветну аминокиселинску секвенцу.
Секретовани IgG и IgE и сви мембрански Ig молекули су мономерни, за разлику од секретованих IgM и IgA који формирају мултимерне комплексе.
Постоје две класе, или изотипови, лаких ланаца κ и λ који се међусобно разликују по карбокси-терминалном константном региону.
Молекули антитела су флексибилни захваљујући зглобном региону, дужине од 10 до преко 60 аминокиселина, лоцираном у константном региону.
Извори[уреди | уреди извор]
- ^ Plummer, D. T. Introducció a la bioquímica pràctica. Edicions de la Universitat de Barcelona. 1994. ISBN 9788447504572..
- ^ Даринка Кораћевић; Гордана Бјелаковић; Видосава Ђорђевић: Биохемија, Савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8.
- ^ Haefliger DN, Moskaitis JE, Schoenberg DR, Wahli W (октобар 1989). „Amphibian albumins as members of the albumin, alpha-fetoprotein, vitamin D-binding protein multigene family”. Journal of Molecular Evolution. 29 (4): 344—54..
- ^ „Alpha-Globulins. Alpha globulins consist of two principal fractions, α1 and α2.”. Приступљено 2023-07-26.
- ^ „MeSH Browser”. meshb.nlm.nih.gov. Приступљено 2021-01-18.
- ^ Rhoades, Rodney; Pflanzer, Richard G (2003). Human physiology (на језику: енглески). Australia; Pacific Grove, Calif.: Thomson : Brooks/Cole. ISBN 978-0-534-46251-2. OCLC 57230000.
