Активно место

Из Википедије, слободне енциклопедије
Иди на навигацију Иди на претрагу

Активно место катализатора или ензима је део молекула који директно суделује у старању везе ензима са супстратом и у самом каталитичком процесу.

Активно место код неорганских катализатора[уреди]

Активно место код катализатора представља одређени део у структури катализатора који је директно одговоран у катализу хемијске реакције у чврстој фази. Код повећања броја активних места, као на пример при повећању површине катализатора повећава се и сама каталитичка активност. Примери активних места код неорганских катализатора су хидроксилне групе (-OH) присутне на силикагелу (SiO2) или шупљине унутар кристала.

Активно мјесто код ензима[уреди]

Веза ензима и супстрата[уреди]

Модел кључа и браве
Модификације ензима при интеракцији са молекулом

Код протеинских ензима, активно место представља мали број аминокиселина смештених у унутрашњости у хидрофобном делу протеинског молекула, чије просторно уређење омогућава везу специфично с молекулом супстрата. Тај тродимензиони простор који се формира у хидрофобној унутрашњости ензима је одговоран за његову каталитичку моћ. Аминокиселине које изграђују активно мјесто не морају да буду сусједне аминокиселине у пептидном ланцу. Рибозими су делови рибонуклеинске киселине (РНК) који имају способност катализовања реакције. У том случају, активно мјесто чине нуклеотиди. У тренутку каталитичке реакције у активном месту се супстрат веже с ензимом слабим нековалентним везама (водоничним везама, хидрофобним и Ван дер Валсовим везама) што омогућава брзу промену молекула супстрата на ензиму. Пошто је веза супстрата на нивоу активног мјеста углавном врло специфична, предложена су два модела везивања молекула на активно место.

  • Модел кључа и брава: сваки супстрат који се веже за ензим има тачно одређени облик. Активно мјесто ензима је моделовано тако да се супстрат савршено просторно уклопи у њега, онемогућивши везивање других молекула неодговарајућег облика.
  • Модел модификације ензима при интеракцији са молекулом: Пошто су ензими флексибилне структуре, у тренутку везања супстрата, активно место се просторно модификује како би се прилагодило облику везаног молекула.

Код многих ензима на активно се мјесто често вежу и кофактори који судјелују у ензимској реакцији као и инхибитори који је успоравају или онемогућавају.

Каталитичке реакције[уреди]

Скица ензимске реакције.

Супстрати вежу за активно мјесто ензима путем слабих нековалентних веза, како би створили комплекс ензим-супстрат. Бочни ланци аминокиселина које улазе у састав активног мјеста служе као донори или акцептори електрона или других група према супстрату како би олакшали реакцију. Аминокиселине у саставу активног мјеста никад не мењају хемијску реакцију у којој суделују, него само повећавају њену брзину (смањују енергију активације). Продукт хемијске реакције је најчешће врло нестабилно повезан с активним мјестом због стерних сметњи, па се брзо одваја од самог ензима, који постаје спреман за следећу реакцију.

Спољашње везе[уреди]

Литература[уреди]

  • Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
  • Perutz M. Proc. Roy. Soc., B (1967) 167, 448,
  • Cha, Y., Murray, C. J. & Klinman, J. P. Science (1989) 243, 1325-1330.
  • Leonor Michaelis, Maud Menten, Die Kinetik der Invertinwirkung, Biochem. Z. (1913) 49, 333-369.
  • G. E. Briggs and J. B. S. Haldane, A note on the kinetics of enzyme action, Biochem. J., (1925) 19, 339-339.
  • R.R. Dogonadze and V.G. Levich. Theory of Non-radiative Electronic Transitions between Ions in Solution, Dokladi Akademii Nauk SSSR. Ser. Fizicheskoy Khimii, Moscow, Vol. 124, 1959, 123-126.
  • R.R. Dogonadze. Rate of Electron Transfer Reactions in Solutions, Dokladi Akademii Nauk SSSR. Ser. Fizicheskoy Khimii, Moscow, Vol. 133, 1960, 1368-1371.
  • Nishimura M and Chance B. Biochim Biophys Acta. (1963) 66, 1-16.
  • V.G. Levich, R.R. Dogonadze, E.D. German, A.M. Kuznetsov and Yu.I. Kharkats. Theory of Homogeneous Reactions Involving Proton Transfer, Electrochim.Acta, 15, 1970, 353-367.
  • M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, (1972), 431-439 (In Russian, English summary)