Анкирини
| АНК1, еритроцитски | |
|---|---|
 Врпчани дијаграм фрагмента анкирин Р мембранско-везујућег домена.[1] | |
| Идентификатори | |
| Симбол | АНК1 |
| Алт. симболи | АнкyринР, Банд2.1 |
| Ентрез | 286 |
| ХУГО | 492 |
| ОМИМ | 182900 |
| ПДБ | 1Н11 |
| РефСеq | НМ_000037 |
| УниПрот | П16157 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 8 п21.1-11.2 |
| АНК2, неуронски | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | АНК2 |
| Алт. симболи | АнкyринБ |
| Ентрез | 287 |
| ХУГО | 493 |
| ОМИМ | 106410 |
| РефСеq | НМ_001148 |
| УниПрот | Q01484 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 4 q25-q27 |
| АНК3, из Ранвијерових чворова | |
|---|---|
| Идентификатори | |
| Симбол | АНК3 |
| Алт. симболи | АнкyринГ |
| Ентрез | 288 |
| ХУГО | 494 |
| ОМИМ | 600465 |
| РефСеq | НМ_020987 |
| УниПрот | Q12955 |
| Остали подаци | |
| Локус | Хромозом 10 q21 |
Анкирини су фамилија адаптерских протеина која посредује причвршћивање интегралних мембранских протеина на спектрин-актин базирани скелетон.[2] Анкирини имају везујућа места за бета под-јединице спектрина и најмање 12 фамилија интегралних мембранских протеина. Везивање је неопходно да би се одржао интегритет плазматичних мембрана и би се фиксирали специфични јонски канали, јонски измењивачи и јонски транспортери у плазматичној мембрани.
Структура[уреди | уреди извор]
Анкирини садрже четири функционална домена: N-терминални домен који садржи 24 тандема анкиринског понављања, централни домен који се везује за спектрин, смртни домен који се везује за протеине са улогом у апоптози, и C-терминални регулаторни домен који је високо варијабилан међу анкиринским протеинима.[2]
Подтипови[уреди | уреди извор]
Анкирини су код сисара кодирани са три гена (АНК1, АНК2 и АНК3). Сваки ген производи више протеина путем алтернативног спајања.
АНК1[уреди | уреди извор]
АНК1 ген кодира анкирин Р протеине. Анкyрин Р је прво карактерисан у људским еритроцитима, где се назван еритроцитни анкирин, или банд2.1.[3] Анкирин Р омогућава еритроцитима да се одупру спољашњим силама које на њих делују у току циркулације. Особе са смањеним присуством или дефективним анкирином Р испаштају оф облика хемолитичке анемије назване наследна сфероцитоза.[4] У еритроцитима, анкирин Р везује мембрански скелетон са Cl-/HCO3- јонским измењивачом.[5]
Анкирин 1 везује мембрански рецептор ЦД44 са инозитол-трифосфат рецептор I цитоскелетоном.[6]
АНК2[уреди | уреди извор]
Накнадно, анкирин Б протеини (производи АНК2 гена[7]) су идентификовани у мозгу. Анкирин Б и анкирин Г протеини су неопходни за поларизовану дистрибуцију многих мембранских протеина укључујући Na+/K+ АТПазе, напонски контролисани Na+ канал и Na+/Ca2+ измењивач.
АНК3[уреди | уреди извор]
Анкирин Г протеини (произведени АНК3 геном[8]) су идентификовани у епителијским ћелијама и неуронима. Генетска анализа широких размера спроведена 2008. године је указала на могућност АНК3 учешћа у биполарном поремећају.[9][10]
Литература[уреди | уреди извор]
- ^ PDB: 1N11; Michaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (2002). „Crystal structure of a 12 ANK repeat stack from human ANK1”. EMBO J. 21 (23): 6387—96. PMC 136955
. PMID 12456646. doi:10.1093/emboj/cdf651. Текст „ankyrinR ” игнорисан (помоћ)
- ^ а б Bennett V, Baines AJ (1. 7. 2001). „Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues”. Physiol. Rev. 81 (3): 1353—92. PMID 11427698.
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (10. 4. 1979). „Identification and partial purification of ankyrin, the high affinity membrane attachment site for human erythrocyte spectrin”. J Biol Chem. 254 (7): 2533—41. PMID 372182.
- ^ Lux SE, Tse WT, Menninger JC, John KM, Harris P, Shalev O, Chilcote RR, Marchesi SL, Watkins PC, Bennett V (1990). „Hereditary spherocytosis associated with deletion of human erythrocyte ankyrin gene on chromosome 8”. Nature. 345 (6277): 736—9. PMID 2141669. doi:10.1038/345736a0.
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (1979). „The membrane attachment protein for spectrin is associated with band 3 in human erythrocyte membranes”. Nature. 280 (5722): 468—73. PMID 379653. doi:10.1038/280468a0.
- ^ Singleton PA, Bourguignon LY (2004). „CD44 interaction with ankyrin and IP3 receptor in lipid rafts promotes hyaluronan-mediated Ca2+ signaling leading to nitric oxide production and endothelial cell adhesion and proliferation”. Exp Cell Res. 295 (1): 102—18. PMID 15051494. doi:10.1016/j.yexcr.2003.12.025.
- ^ Schott JJ; Charpentier F; Peltier S; et al. (1995). „Маппинг оф а гене фор лонг QТ сyндроме то цхромосоме 4q25-27”. Ам. Ј. Хум. Генет. 57 (5): 1114—22. ПМЦ 1801360 . ПМИД 7485162.
- ^ Капфхамер D, Миллер ДЕ, Ламберт С, Беннетт V, Гловер ТW, Бурмеистер M (1995). „Цхромосомал лоцализатион оф тхе анкyринГ гене (АНК3/Анк3) то хуман 10q21 анд моусе 10”. Геномицс. 27 (1): 189—91. ПМИД 7665168. дои:10.1006/гено.1995.1023.
- ^ Ферреира МА; О'Донован MC; Менг YА; et al. (2008). „Цоллаборативе геноме-wиде ассоциатион аналyсис суппортс а роле фор АНК3 анд ЦАЦНА1Ц ин биполар дисордер”. Нат. Генет. 40 (9): 1056. ПМЦ 2703780 . ПМИД 18711365. дои:10.1038/нг.209.
- ^ „Цханнелинг Ментал Иллнесс: ГWАС Линкс Ион Цханнелс, Биполар Дисордер”. Сцхизопхрениа Ресеарцх Форум: Неwс. сцхизопхрениафорум.орг. 19. 8. 2008. Архивирано из оригинала 18. 12. 2010. г. Приступљено 21. 8. 2008.
