Арестин бета 2

С Википедије, слободне енциклопедије
Арестин бета 2
Идентификатори
Симболи АРРБ2; АРБ2; АРР2; ДКФЗп686Л0365
Вањски ИД ОМИМ107941 МГИ99474 ХомолоГене3183 ГенеЦардс: АРРБ2 Гене
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 409 216869
Енсембл ЕНСГ00000141480 ЕНСМУСГ00000060216
УниПрот П32121 Q3УЦУ5
РефСеq (мРНА) НМ_004313 XМ_993633
РефСеq (протеин) НП_004304 XП_998727
Локација (УЦСЦ) Цхр 17:
4.56 - 4.57 Мб
Цхр 11:
70.25 - 70.26 Мб
ПубМед претрага [1] [2]

Арестин бета 2 (Бета арестин 2) је интрацелуларни протеин који је код човека кодиран ARRB2 геном.

За чланове арестин/бета-арестин протеинске фамилије се сматра да учествују у агонистом-посредованој десензитизацији Г протеин-спрегнутих рецептора и изазивају специфично пригушење ћелијског одговора на стимулусе као што су хормони, неуротрансмитери, или сензорне сигнале,[1][2][3] као и да имају засебне сигналне улоге.[4][5][6][7][8] За арестин бета 2, попут арестина бета 1, је показано да инхибира функцију бета-адренергичког рецептора ин витро. Он је изражен у високим нивоима у централном нервном систему и учествује у регулацији синаптичких рецептора. Поред мозга, цДНК за арестин бета 2 је била изолована из тироидне жлезде, и стога он можда учествује у хормон-специфичној десензитизацији ТСХ рецептора. Више алтернативно сплајсованих транскриптних варијанти овог гена је нађено.[9]

Овај протеин може да интерагује са агонистом ДОИ у сигнализацији 5-HT2A рецептора.[10][11]

Интеракције[уреди | уреди извор]

За арестин бета 2 је показано да интерагује са

Литература[уреди | уреди извор]

  1. ^ Бреивогел ЦС, Ламберт ЈМ, Герфин С, Хуффман ЈW, Раздан РК (2008). „Сенситивитy то делта9-тетрахyдроцаннабинол ис селецтивелy енханцед ин бета-аррестин2 -/- мице”. Бехавиоурал Пхармацологy. 19 (4): 298—307. ПМЦ 2751575Слободан приступ. ПМИД 18622177. дои:10.1097/ФБП.0б013е328308ф1е6. 
  2. ^ Ли Y, Лиу X, Лиу C, Канг Ј, Yанг Ј, Пеи Г, Wу C (2009). „Импровемент оф Морпхине-Медиатед Аналгесиа бy Инхибитион оф бета-Аррестин 2 Еxпрессион ин Мице Периаqуедуцтал Граy Маттер”. Интернатионал Јоурнал оф Молецулар Сциенцес. 10 (3): 954—63. ПМЦ 2672012Слободан приступ. ПМИД 19399231. дои:10.3390/ијмс10030954. 
  3. ^ Зхенг Х, Лох ХХ, Лаw ПY (2008). „Бета-аррестин-депендент му-опиоид рецептор-ацтиватед еxтрацеллулар сигнал-регулатед кинасес (ЕРКс) Транслоцате то Нуцлеус ин Цонтраст то Г протеин-депендент ЕРК ацтиватион”. Молецулар Пхармацологy. 73 (1): 178—90. ПМЦ 2253657Слободан приступ. ПМИД 17947509. дои:10.1124/мол.107.039842. 
  4. ^ Ма L, Пеи Г (2007). „Бета-аррестин сигналинг анд регулатион оф трансцриптион”. Јоурнал оф Целл Сциенце. 120 (Пт 2): 213—8. ПМИД 17215450. дои:10.1242/јцс.03338. 
  5. ^ Дефеа К (2008). „Бета-аррестинс анд хетеротримериц Г-протеинс: цоллабораторс анд цомпетиторс ин сигнал трансдуцтион”. Бритисх Јоурнал оф Пхармацологy. 153 Суппл 1: С298—309. ПМЦ 2268080Слободан приступ. ПМИД 18037927. дои:10.1038/сј.бјп.0707508. 
  6. ^ Барки-Харрингтон L, Роцкман ХА (2008). „Бета-аррестинс: мултифунцтионал целлулар медиаторс”. Пхyсиологy (Бетхесда, Мд.). 23: 17—22. ПМИД 18268361. дои:10.1152/пхyсиол.00042.2007. 
  7. ^ Пател ПА, Тиллеy ДГ, Роцкман ХА (2009). „Пхyсиологиц анд цардиац ролес оф бета-аррестинс”. Јоурнал оф Молецулар анд Целлулар Цардиологy. 46 (3): 300—8. ПМИД 19103204. дои:10.1016/ј.yјмцц.2008.11.015. 
  8. ^ Голан M, Сцхреибер Г, Ависсар С (2009). „Антидепрессантс, бета-аррестинс анд ГРКс: фром регулатион оф сигнал десенситизатион то интрацеллулар мултифунцтионал адаптор фунцтионс”. Цуррент Пхармацеутицал Десигн. 15 (14): 1699—708. ПМИД 19442183. дои:10.2174/138161209788168038. 
  9. ^ „Ентрез Гене: АРРБ2 аррестин, бета 2”. 
  10. ^ Сцхмид CL, Раехал КМ, Бохн ЛМ (2008). „Агонист-дирецтед сигналинг оф тхе серотонин 2А рецептор депендс он бета-аррестин-2 интерацтионс ин виво”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 105 (3): 1079—84. ПМЦ 2242710Слободан приступ. ПМИД 18195357. дои:10.1073/пнас.0708862105. 
  11. ^ Аббас А, Ротх БЛ (2008). „Аррестинг серотонин”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 105 (3): 831—2. ПМЦ 2242676Слободан приступ. ПМИД 18195368. дои:10.1073/пнас.0711335105. 
  12. ^ Лапорте СА, Оаклеy РХ, Зханг Ј, Холт ЈА, Фергусон СС, Царон МГ, Барак ЛС (1999). „Тхе бета2-адренергиц рецептор/бетааррестин цомплеx рецруитс тхе цлатхрин адаптор АП-2 дуринг ендоцyтосис”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 96 (7): 3712—7. ПМЦ 22359Слободан приступ. ПМИД 10097102. дои:10.1073/пнас.96.7.3712. 
  13. ^ Ким YМ, Беновиц ЈЛ (2002). „Дифферентиал ролес оф аррестин-2 интерацтион wитх цлатхрин анд адаптор протеин 2 ин Г протеин-цоуплед рецептор траффицкинг”. Ј. Биол. Цхем. 277 (34): 30760—8. ПМИД 12070169. дои:10.1074/јбц.М204528200. 
  14. ^ Цлаинг А, Цхен W, Миллер WЕ, Витале Н, Мосс Ј, Премонт РТ, Лефкоwитз РЈ (2001). „бета-Аррестин-медиатед АДП-рибосyлатион фацтор 6 ацтиватион анд бета 2-адренергиц рецептор ендоцyтосис”. Ј. Биол. Цхем. 276 (45): 42509—13. ПМИД 11533043. дои:10.1074/јбц.М108399200. 
  15. ^ Wанг П, Гао Х, Ни Y, Wанг Б, Wу Y, Ји L, Qин L, Ма L, Пеи Г (2003). „Бета-аррестин 2 фунцтионс ас а Г-протеин-цоуплед рецептор-ацтиватед регулатор оф онцопротеин Мдм2”. Ј. Биол. Цхем. 278 (8): 6363—70. ПМИД 12488444. дои:10.1074/јбц.М210350200. 
  16. ^ Wанг П, Wу Y, Ге X, Ма L, Пеи Г (2003). „Субцеллулар лоцализатион оф бета-аррестинс ис детерминед бy тхеир интацт Н домаин анд тхе нуцлеар еxпорт сигнал ат тхе C терминус”. Ј. Биол. Цхем. 278 (13): 11648—53. ПМИД 12538596. дои:10.1074/јбц.М208109200. 
  17. ^ Схеноy СК, Xиао К, Венкатараманан V, Снyдер ПМ, Фреедман Њ, Wеиссман АМ (2008). „Недд4 медиатес агонист-депендент убиqуитинатион, лyсосомал таргетинг, анд деградатион оф тхе бета2-адренергиц рецептор”. Ј. Биол. Цхем. 283 (32): 22166—76. ПМЦ 2494938Слободан приступ. ПМИД 18544533. дои:10.1074/јбц.М709668200. 
  18. ^ Бхаттацхарyа M, Анборгх ПХ, Бабwах АВ, Дале ЛБ, Добранскy Т, Беновиц ЈЛ, Фелдман РД, Верди ЈМ, Рyлетт РЈ, Фергусон СС (2002). „Бета-аррестинс регулате а Рал-ГДС Рал еффецтор патхwаy тхат медиатес цyтоскелетал реорганизатион”. Нат. Целл Биол. 4 (8): 547—55. ПМИД 12105416. дои:10.1038/нцб821. 

Додатна литература[уреди | уреди извор]

  • Лефкоwитз РЈ (1998). „Г протеин-цоуплед рецепторс. III. Неw ролес фор рецептор кинасес анд бета-аррестинс ин рецептор сигналинг анд десенситизатион.”. Ј. Биол. Цхем. 273 (30): 18677—80. ПМИД 9668034. дои:10.1074/јбц.273.30.18677. 
  • Аттрамадал Х; Арриза ЈЛ; Аоки C; et al. (1992). „Бета-аррестин2, а новел мембер оф тхе аррестин/бета-аррестин гене фамилy.”. Ј. Биол. Цхем. 267 (25): 17882—90. ПМИД 1517224. 
  • Рапопорт Б, Кауфман КД, Цхазенбалк ГД (1992). „Цлонинг оф а мембер оф тхе аррестин фамилy фром а хуман тхyроид цДНА либрарy.”. Мол. Целл. Ендоцринол. 84 (3): Р39—43. ПМИД 1587386. дои:10.1016/0303-7207(92)90038-8. 
  • Цалабресе Г; Саллесе M; Сторнаиуоло А; et al. (1995). „Цхромосоме маппинг оф тхе хуман аррестин (САГ), бета-аррестин 2 (АРРБ2), анд бета-адренергиц рецептор кинасе 2 (АДРБК2) генес.”. Геномицс. 23 (1): 286—8. ПМИД 7695743. дои:10.1006/гено.1994.1497. 
  • Паррути Г; Пераццхиа Ф; Саллесе M; et al. (1993). „Молецулар аналyсис оф хуман бета-аррестин-1: цлонинг, тиссуе дистрибутион, анд регулатион оф еxпрессион. Идентифицатион оф тwо исоформс генератед бy алтернативе сплицинг.”. Ј. Биол. Цхем. 268 (13): 9753—61. ПМИД 8486659. 
  • Ле Гоуилл C, Парент ЈЛ, Рола-Плесзцзyнски M, Станковá Ј (1997). „Роле оф тхе Цyс90, Цyс95 анд Цyс173 ресидуес ин тхе струцтуре анд фунцтион оф тхе хуман плателет-ацтиватинг фацтор рецептор.”. ФЕБС Летт. 402 (2-3): 203—8. ПМИД 9037196. дои:10.1016/С0014-5793(96)01531-1. 
  • Барак ЛС, Фергусон СС, Зханг Ј, Царон МГ (1997). „А бета-аррестин/греен флуоресцент протеин биосенсор фор детецтинг Г протеин-цоуплед рецептор ацтиватион.”. Ј. Биол. Цхем. 272 (44): 27497—500. ПМИД 9346876. дои:10.1074/јбц.272.44.27497. 
  • Лапорте СА; Оаклеy РХ; Зханг Ј; et al. (1999). „Тхе бета2-адренергиц рецептор/бетааррестин цомплеx рецруитс тхе цлатхрин адаптор АП-2 дуринг ендоцyтосис.”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 96 (7): 3712—7. ПМЦ 22359Слободан приступ. ПМИД 10097102. дои:10.1073/пнас.96.7.3712. 
  • Цхенг ЗЈ; Зхао Ј; Сун Y; et al. (2000). „бета-аррестин дифферентиаллy регулатес тхе цхемокине рецептор ЦXЦР4-медиатед сигналинг анд рецептор интернализатион, анд тхис имплицатес мултипле интерацтион ситес бетwеен бета-аррестин анд ЦXЦР4.”. Ј. Биол. Цхем. 275 (4): 2479—85. ПМИД 10644702. дои:10.1074/јбц.275.4.2479. 
  • Лин Ф, Wанг Х, Малбон CC (2000). „Гравин-медиатед форматион оф сигналинг цомплеxес ин бета 2-адренергиц рецептор десенситизатион анд ресенситизатион.”. Ј. Биол. Цхем. 275 (25): 19025—34. ПМИД 10858453. дои:10.1074/јбц.275.25.19025. 
  • МцДоналд ПХ; Цхоw ЦW; Миллер WЕ; et al. (2000). „Бета-аррестин 2: а рецептор-регулатед МАПК сцаффолд фор тхе ацтиватион оф ЈНК3.”. Сциенце. 290 (5496): 1574—7. ПМИД 11090355. дои:10.1126/сциенце.290.5496.1574. 
  • Луттрелл ЛМ; Роудабусх ФЛ; Цхоy ЕW; et al. (2001). „Ацтиватион анд таргетинг оф еxтрацеллулар сигнал-регулатед кинасес бy бета-аррестин сцаффолдс.”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 98 (5): 2449—54. ПМЦ 30158Слободан приступ. ПМИД 11226259. дои:10.1073/пнас.041604898. 
  • Цен Б; Yу Q; Гуо Ј; et al. (2001). „Дирецт биндинг оф бета-аррестинс то тwо дистинцт интрацеллулар домаинс оф тхе делта опиоид рецептор.”. Ј. Неуроцхем. 76 (6): 1887—94. ПМИД 11259507. дои:10.1046/ј.1471-4159.2001.00204.x. 
  • Оаклеy РХ; Лапорте СА; Холт ЈА; et al. (2001). „Молецулар детерминантс ундерлyинг тхе форматион оф стабле интрацеллулар Г протеин-цоуплед рецептор-бета-аррестин цомплеxес афтер рецептор ендоцyтосис*.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (22): 19452—60. ПМИД 11279203. дои:10.1074/јбц.М101450200. 
  • Миллер WЕ; МцДоналд ПХ; Цаи СФ; et al. (2001). „Идентифицатион оф а мотиф ин тхе царбоxyл терминус оф бета -аррестин2 респонсибле фор ацтиватион оф ЈНК3.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (30): 27770—7. ПМИД 11356842. дои:10.1074/јбц.М102264200. 
  • Цлаинг А; Цхен W; Миллер WЕ; et al. (2001). „бета-Аррестин-медиатед АДП-рибосyлатион фацтор 6 ацтиватион анд бета 2-адренергиц рецептор ендоцyтосис.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (45): 42509—13. ПМИД 11533043. дои:10.1074/јбц.М108399200. 
  • Хилаирет С; Бéлангер C; Бертранд Ј; et al. (2001). „Агонист-промотед интернализатион оф а тернарy цомплеx бетwеен цалцитонин рецептор-лике рецептор, рецептор ацтивитy-модифyинг протеин 1 (РАМП1), анд бета-аррестин.”. Ј. Биол. Цхем. 276 (45): 42182—90. ПМИД 11535606. дои:10.1074/јбц.М107323200. 
  • Схеноy СК, МцДоналд ПХ, Кохоут ТА, Лефкоwитз РЈ (2001). „Регулатион оф рецептор фате бy убиqуитинатион оф ацтиватед бета 2-адренергиц рецептор анд бета-аррестин.”. Сциенце. 294 (5545): 1307—13. ПМИД 11588219. дои:10.1126/сциенце.1063866. 
  • Цхен З; Дупрé ДЈ; Ле Гоуилл C; et al. (2002). „Агонист-индуцед интернализатион оф тхе плателет-ацтиватинг фацтор рецептор ис депендент он аррестинс бут индепендент оф Г-протеин ацтиватион. Роле оф тхе C терминус анд тхе (D/Н)ПXXY мотиф.”. Ј. Биол. Цхем. 277 (9): 7356—62. ПМИД 11729201. дои:10.1074/јбц.М110058200.