БАР домен
| БАР домаин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура амфифизинског БАР.[1] | |||||||||
| Идентификатори | |||||||||
| Симбол | БАР | ||||||||
| Пфам | ПФ03114 | ||||||||
| ИнтерПро | ИПР004148 | ||||||||
| СМАРТ | СМ00721 | ||||||||
| ПРОСИТЕ | ПДОЦ51021 | ||||||||
| СЦОП | 1уру | ||||||||
| СУПЕРФАМИЛY | 1уру | ||||||||
| ЦДД | цд07307 | ||||||||
| |||||||||
БАР (Бин–Амфифизин–Рвс) домени су високо конзервирани протеински димеризациони домени који се јављају у многим протеинима, и који учествују у мембранској динамици ћелије. БАР домен има облик банане и везује се за мембрану путем своје конкавне површине. Он има способност детектовања мембранске закривљености путем преферентног везивања за закривљене мембране.
БАР домени се јављају у комбинацији са другим доменима
[уреди | уреди извор]Многи протеини БАР фамилије садрже алтернативне домене липидне специфичности који помажу у селективном везивању одређених мембранских секција. Неки такође имају СХ3 домене за које се везује динамин, те су протеини попут амфифизина и ендофилина имплицирани у оркестрацију одвајања везикула.
Људски протеини који садрже овај домен
[уреди | уреди извор]AMPH; ARHGAP17; BIN1; BIN2; BIN3; DNMBP; GMIP; RICH2; SH3BP1; SH3GL1; SH3GL2; SH3GL3; SH3GLB1; SH3GLB2;
Референце
[уреди | уреди извор]- ^ Петер БЈ; Кент ХМ; Миллс ИГ; et al. (2004). „БАР домаинс ас сенсорс оф мембране цурватуре: тхе ампхипхyсин БАР струцтуре”. Сциенце. 303 (5657): 495—9. ПМИД 14645856. дои:10.1126/сциенце.1092586.
Литература
[уреди | уреди извор]- Левентис ПА, Цхоw БМ, Стеwарт БА, Иyенгар Б, Цампос АР, Боулианне ГЛ (2001). „Дросопхила Ампхипхyсин ис а пост-сyнаптиц протеин реqуиред фор нормал лоцомотион бут нот ендоцyтосис”. Траффиц. 2 (11): 839—50. ПМИД 11733051. дои:10.1034/ј.1600-0854.2001.21113.x.
- Зханг Б, Зелхоф АЦ (2002). „Ампхипхyсинс: раисинг тхе БАР фор сyнаптиц весицле рецyцлинг анд мембране дyнамицс. Бин-Ампхипхyсин-Рвсп”. Траффиц. 3 (7): 452—60. ПМИД 12047553. дои:10.1034/ј.1600-0854.2002.30702.x.
- Зелхоф АЦ, Бао Х, Хардy РW, Раззаq А, Зханг Б, Дое ЦQ (2001). „Дросопхила Ампхипхyсин ис имплицатед ин протеин лоцализатион анд мембране морпхогенесис бут нот ин сyнаптиц весицле ендоцyтосис”. Девелопмент. 128 (24): 5005—15. ПМИД 11748137.
- Матхеw D, Попесцу А, Будник V (2003). „Дросопхила ампхипхyсин фунцтионс дуринг сyнаптиц Фасцицлин II мембране цyцлинг”. Ј. Неуросци. 23 (33): 10710—6. ПМИД 14627656.
- Петер БЈ; Кент ХМ; Миллс ИГ; et al. (2004). „БАР домаинс ас сенсорс оф мембране цурватуре: тхе ампхипхyсин БАР струцтуре”. Сциенце. 303 (5657): 495—9. ПМИД 14645856. дои:10.1126/сциенце.1092586.
- Wеиссенхорн W (2005). „Црyстал струцтуре оф тхе ендопхилин-А1 БАР домаин”. Ј. Мол. Биол. 351 (3): 653—61. ПМИД 16023669. дои:10.1016/ј.јмб.2005.06.013.
- Галлоп ЈЛ; Јао CC; Кент ХМ; et al. (2006). „Мецханисм оф ендопхилин Н-БАР домаин-медиатед мембране цурватуре”. ЕМБО Ј. 25 (12): 2898—910. ПМЦ 1500843
. ПМИД 16763559. дои:10.1038/сј.ембој.7601174. - Масуда M; Такеда С; Соне M; et al. (2006). „Ендопхилин БАР домаин дривес мембране цурватуре бy тwо неwлy идентифиед струцтуре-басед мецханисмс”. ЕМБО Ј. 25 (12): 2889—97. ПМЦ 1500852 . ПМИД 16763557. дои:10.1038/сј.ембој.7601176.
- Фрост А; Перера Р; Роуx А; et al. (2008). „Струцтурал басис оф мембране инвагинатион бy Ф-БАР домаинс”. Целл. 132 (5): 807—17. ПМЦ 2384079 . ПМИД 18329367. дои:10.1016/ј.целл.2007.12.041.
