База података оријентација протеина у мембранама

С Википедије, слободне енциклопедије
Периферни протеин из OPM базе података (P40phox PX домен NADPH оксидазе). Средња раван липидног двослоја - срне тачке. Граница угљеноводоничног централног региона - плаве тачке (интрацелуларна страна). Слог липидних фосфата - жуте тачке.

База података оријентација протеина у мембранама (енгл. Orientations of Proteins in Membranes, OPM) садржи просторне оријентације протеинских три-димензионалних структура у односу на липидни двослој.[1][2][3] Ова база податак је била коришћена у експерименталним и теоретским студијама за мембрану-везаних протеина.[4][5][6][7][8]

Опис[уреди | уреди извор]

Протеинске структуре су узет из базе података протеина. Позиције протеина у хидрофобној плочи су израчунате користећи модел имплицитне солватације.

OPM садржи структурну класификацију за мембрану-везаних протеина у фамилије и суперфамилије (базирану на SCOP класификације), мембранску топологију, и тип одредишта мембране за сваки протеин. Сви фајлови са протеинским координатама са израчунатим мембранским границама су слободно доступни.

Овај сајт омогућава визуелизацију протеинских структура са равнима мембранских граница користећи Jmol, MDL Chime и WebMol.

Предности[уреди | уреди извор]

Ова база података садржи просторне позиције трансмембранских и периферних мембранских протеина у липидном двослоју, заједно са базом података трансмембранских протеина[9] која уврштава само трансмембранске протеине. Израчунате позиције протеина су биле компајлиране са релевантним експерименталним подацима за 24 трансмембранска и 53 периферно мембранска протеина[3] укључујући место-усмерено спинско обележавање,[10] хемијско обележавање, мерења мембранских везивних афинитета протеинских мутаната,[11] флуоресцентну спектроскопију,[12] NMR спектроскопију раствора или чврстог-стања ,[13] ATR FTIR спектроскопију,[14] и дифракционе студије протеина у липидним слојевима X-зрацима или неутронима[15].

Недостаци[уреди | уреди извор]

OPM колекција периферних мембранских протеина није комплетна. Ова база података вероватно садржи мање од 50% PDB периферних протеина, зато што за-мембрану-учвршћујући елементи периферних протеина (амфифилни алфа хеликси, изложени нонполарни остаци, или липид-везани протеини) недостају или су неуређени у експерименталним протеинским структурама, и стога мод протеин-мембранске везе не може бити рачунски предвиђен[3].

Види још[уреди | уреди извор]

Литература[уреди | уреди извор]

  1. ^ Ломизе, Микхаил А.; Ломизе, Андреи L; Погозхева, Ирина D.; Мосберг, Хенрy I. (2006). „ОПМ: Ориентатионс оф Протеинс ин Мембранес датабасе” (ПДФ). Биоинформатицс. 22 (5): 623—625. ПМИД 16397007. дои:10.1093/биоинформатицс/бтк023. 
  2. ^ Ломизе, Андреи L; Погозхева, Ирина D.; Ломизе, Микхаил А.; Мосберг, Хенрy I. (2006). „Поситионинг оф протеинс ин мембранес: А цомпутатионал аппроацх” (ПДФ). Протеин Сциенце. 15 (6): 1318—1333. ПМЦ 2242528Слободан приступ. ПМИД 16731967. дои:10.1110/пс.062126106. 
  3. ^ а б в Ломизе, Андреи L; Погозхева, Ирина D.; Ломизе, Микхаил А.; Мосберг, Хенрy I. (2007). „Тхе роле оф хyдропхобиц интерацтионс ин поситионинг оф перипхерал протеинс ин мембранес” (ПДФ). БМЦ Струцтурал Биологy. 7 (44): 44. ПМЦ 1934363Слободан приступ. ПМИД 17603894. дои:10.1186/1472-6807-7-44. 
  4. ^ Парк, Yунгки; Хелмс, Волкхард (2007). „Он тхе дериватион оф пропенситy сцалес фор предицтинг еxпосед трансмембране ресидуес оф хелицал мембране протеинс”. Биоинформатицс. 23 (6): 701—708. ПМИД 17237049. дои:10.1093/биоинформатицс/бтл653. 
  5. ^ Марсх, Дерек; Јост, Мицха; Пеггион, Цристина; Тониоло, Цлаудио (2007). „ТОАЦ спин лабелс ин тхе бацкбоне оф аламетхицин: ЕПР студиес ин липид мембранес”. Биопхyсицал Јоурнал. 92 (2): 473—481. ПМЦ 1751395Слободан приступ. ПМИД 17056731. дои:10.1529/биопхyсј.106.092775. 
  6. ^ Пунта, Марцо; Форрест, Луцy Р.; Бигелоw, Хенрy; Кернyтскy, Андреw; Лиу, Јинфенг; Рост, Буркхард (2007). „Мембране протеин предицтион метходс”. Метходс. 41 (4): 460—474. ПМЦ 1934899Слободан приступ. ПМИД 17367718. дои:10.1016/ј.yметх.2006.07.026. 
  7. ^ Цхерезов, V; Yамасхита, Е; Лиу, W; Зхалнина, M; Црамер, WА; Цаффреy, M (2006). Ин Месо Струцтуре оф тхе Цобаламин Транспортер, БтуБ, ат 1.95 Åнгстром Ресолутион”. Ј. Мол. Биол. 364 (4): 716—734. ПМЦ 1808586Слободан приступ. ПМИД 17028020. дои:10.1016/ј.јмб.2006.09.022. 
  8. ^ Пáли, Тибор; Басхтовyy, Денyс; Марсх, Дерек (2006). „Стоицхиометрy оф липид интерацтионс wитх трансмембране протеинс - Дедуцед фром тхе 3Д струцтурес”. Протеин Сци. 15 (5): 1153—1161. ПМЦ 2242517Слободан приступ. ПМИД 16641489. дои:10.1110/пс.052021406. 
  9. ^ „Протеин Дата Банк оф Трансмембране Протеинс”. Будапест, Хунгарy: Институте оф Ензyмологy. Архивирано из оригинала 25. 12. 2013. г. Приступљено 12. 10. 2010. 
  10. ^ Малмберг, Натхан Ј.; Фалке, Јосепх Ј. (2005). „Усе оф ЕПР поwер сатуратион то аналyзе тхе мембране-доцкинг геометриес оф перипхерал протеинс: апплицатионс то Ц2 домаинс”. Анну Рев Биопхyс Биомол Струцт. 34: 71—90. ПМИД 15869384. дои:10.1146/аннурев.биопхyс.34.040204.144534. 
  11. ^ Спенцер, Андреw Г.; Тхурессон, Елизабетх; Отто, Јамес C.; Сонг, Инсеок; Смитх, Тим; ДеWитт, Давид L.; Гаравито, Р. Мицхаел; Смитх, Wиллиам L. (1999). „Тхе мембране биндинг домаинс оф простагландин ендопероxиде Х сyнтхасес 1 анд 2. Пептиде маппинг анд мутатионал аналyсис”. Ј Биол Цхем. 274 (46): 32936—42. ПМИД 10551860. дои:10.1074/јбц.274.46.32936. 
  12. ^ Латхроп, Бриан; Гадд, Мартха; Билтонен, Роднеy L.; Руле, Гордон С. (2001). „Цхангес ин Ца2+ аффинитy упон ацтиватион оф Агкистродон писциворус писциворус пхоспхолипасе А2”. Биоцхемистрy. 40 (11): 3264—72. ПМИД 11258945. дои:10.1021/би001901н. 
  13. ^ Кутателадзе, Татиана; Овердуин, Мицхаел (2001). „Струцтурал Мецханисм оф Ендосоме Доцкинг бy тхе ФYВЕ Домаин”. Сциенце. 291 (5509): 1793—6. ПМИД 11230696. дои:10.1126/сциенце.291.5509.1793. 
  14. ^ Татулиан, Сурен А.; Qин, Схан; Панде, Абхаy Х.; Хе, Xиаомеи (2005). „Поситионинг мембране протеинс бy новел протеин енгинееринг анд биопхyсицал аппроацхес”. Ј Мол Биол. 351 (5): 939—947. ПМИД 16055150. дои:10.1016/ј.јмб.2005.06.080. 
  15. ^ Христова, Калина; Wимлеy, Wиллиам C.; Мисхра, Винод К.; Анантхарамиах, Г.M.; Сегрест, Јере П.; Wхите, Степхен Х. (1999). „Ан ампхипатхиц α-хелиx ат а мембране интерфаце: а струцтурал студy усинг а новел X-раy диффрацтион метход”. Ј Мол Биол. 290 (1): 99—117. ПМИД 10388560. дои:10.1006/јмби.1999.2840. 

Спољашње везе[уреди | уреди извор]

OPM база података[уреди | уреди извор]

Прегледи[уреди | уреди извор]

Други сродни ресурси[уреди | уреди извор]