Катепсин

Из Википедије, слободне енциклопедије
Иди на навигацију Иди на претрагу
Катепсин
Цатхепсин К 1ТУ6.пнг
Структура катепсина К
Идентификатори
СимболЦТП
ПфамПФ00112
Пфам кланЦЛ0125
ИнтерПроИПР000668
СМАРТПепт_Ц1
ПРОСИТЕПДОЦ00126
МЕРОПСЦ1
СЦОП1аец
СУПЕРФАМИЛY1аец

Катепсини (грч. ката = доле + хепсеин = ври; скр. ЦТС) су протеазни (ензими који разграђују протеине), нађени код свих животиња, као и осталих организама.

Постоји око десетак чланова ове породице, који се издвајају по својој структури, каталитичком механизму и протеинским суптратима. Већина чланова који постају активни на ниском пХ нађена је у лизосомима. Активност ензима ове породице се одвија готово у потпуности унутар тих органела. Постоје, међутим, изузеци као што је катепсин К, који делује ванћелијски, након лучења остеокласта у ресорпцији кости.[1][2][3]

Катепсин С има кључну улогу у ћелијском промету сисара, нпр. у ресорпцији костију. Они деградирају полипептиде и одликују се специфичношћу за одговарајуће супстрате.[4][5][6][7]

Класификација[уреди]

Клинички значај[уреди]

Катепсини узимају учешћа у више болесних стања и поремећаја, као што су:

Види још[уреди]

Референце[уреди]

  1. ^ Цорнисх-Боwден А. (2004): Фундаменталс оф ензyме кинетицс, 3рд Ед. Портланд Пресс. ИСБН 9781855781580; ИСБН 1855781581.
  2. ^ Међедовић С., Маслић Е., Хаџиселимовић Р. (2000): Биологија 2. Свјетлост, Сарајево, ИСБН 9958-10-222-6.
  3. ^ Бајровић К, Јеврић-Чаушевић А., Хаџиселимовић Р., Ед. (2005): Увод у генетичко инжењерство и биотехнологију. Институт за генетичко инжењерство и биотехнологију (ИНГЕБ), Сарајево, ИСБН 9958-9344-1-8.
  4. ^ Палмер Т., Боннер П. L. (2007): Ензyмес: Биоцхемистрy, биотецхнологy, цлиницал хемистрy. Wоодхеад Публисхинг, ИСБН: 978-1-904275-27-5.
  5. ^ Бугг Т. (1997): Ан интродуцтион то ензyме анд цоензyме цхемистрy. Блацкwелл Сциенце, Оxфорд, ИСБН 0-86542-793-3.
  6. ^ Албертс Б. (2002)ː Молецулар биологy оф тхе целл Гарланд Сциенце, Неw Yорк, ИСБН 0-8153-3218-1.
  7. ^ Воет D., Воет Ј. (1995): Биоцхемистрy, 2нд Ед. Wилеy, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.
  8. ^ Nomura T, Katunuma N (2005). „Involvement of cathepsins in the invasion, metastasis and proliferation of cancer cells” (PDF). J. Med. Invest. 52 (1–2): 1—9. PMID 15751268. doi:10.2152/jmi.52.1. 
  9. ^ Lipton P (1999). „Ischemic cell death in brain neurons”. Physiol. Rev. 79 (4): 1431—568. PMID 10508238. 
  10. ^ Yamashima T (2013). „Reconsider Alzheimer's disease by the 'calpain-cathepsin hypothesis'--a perspective review”. PROGRESS IN NEUROLOGY. 105: 1—23. PMID 23499711. doi:10.1016/j.pneurobio.2013.02.004. 
  11. ^ Raptis SZ, Shapiro SD, Simmons PM, Cheng AM, Pham CT (2005). „Serine protease cathepsin G regulates adhesion-dependent neutrophil effector functions by modulating integrin clustering”. Immunity. 22 (6): 679—91. PMID 15963783. doi:10.1016/j.immuni.2005.03.015. 
  12. ^ Chandran K (2005). „Endosomal Proteolysis of the Ebola Virus Glycoprotein Is Necessary for Infection”. Science. 308: 1643—1645. PMID 15831716. doi:10.1126/science.1110656. 
  13. ^ Im E, Kazlauskas A (2007). „The role of cathepsins in ocular physiology and pathology”. Exp. Eye Res. 84 (3): 383—8. PMID 16893541. doi:10.1016/j.exer.2006.05.017. 

Spoljašnje veze[уреди]