Окрет (биохемија)
Окрет је елемент секундарне структуре протеина где полипептидни ланац мења свеукупну оријентацију. По најчешће коришћеној дефиницији,[1] окрет је структурни мотив где су Cα атоми два остатка раздвојена са неколико (обично 1 до 5) пептидних веза на малој раздаљини (< 7 Å), док кореспондирајући остаци не формирају регуларни елемент секундарне структуре, као што је алфа хеликс или бета раван. За разлику од хеликса, диедрал углови пептидне основе нису (приближно) константни за све остатке окрета. Мада мало растојање између два терминална Cα атома обично доводи до формирања једне или две водоничне везе између кореспондирајућих остатака, такве водоничне везе нису строго неопходне за дефинисање окрета.
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Rose et al. 1985
Литература[уреди | уреди извор]
- Венкатацхалам CM. (1968). „Стереоцхемицал цритериа фор полyпептидес анд протеинс. V. Цонформатион оф а сyстем оф тхрее линкед пептиде унитс”. Биополyмерс. 6 (10): 1425—36. ПМИД 5685102. дои:10.1002/бип.1968.360061006.
- Нéметхy, Георге; Принтз, Мортон П. (1972). „Тхе -Турн, а Поссибле Фолдед Цонформатион оф тхе Полyпептиде Цхаин. Цомпарисон wитх тхе β-Турн”. Мацромолецулес. 5 (6): 755. дои:10.1021/ма60030а017.
- Леwис ПН, Моманy ФА, Сцхерага ХА (1973). „Цхаин реверсалс ин протеинс”. Биоцхим Биопхyс Ацта. 303 (2): 211—29. ПМИД 4351002.
- Тониоло C.; Бенедетти, Етторе (1980). „Интрамолецуларлy хyдроген-бондед пептиде цонформатионс”. ЦРЦ Црит Рев Биоцхем. 9 (1): 1—44. ПМИД 6254725. дои:10.3109/10409238009105471.
- Рицхардсон ЈС. (1981). „Тхе анатомy анд таxономy оф протеин струцтуре”. Адв Протеин Цхем. 34: 167—339. ПМИД 7020376. дои:10.1016/С0065-3233(08)60520-3. Архивирано из оригинала 10. 02. 2019. г. Приступљено 06. 12. 2012.
- Росе ГД, Гиерасцх ЛМ, Смитх ЈА (1985). „Турнс ин пептидес анд протеинс”. Адв Протеин Цхем. 37: 1—109. ПМИД 2865874. дои:10.1016/С0065-3233(08)60063-7.
- Милнер-Wхите ЕЈ & Поет Р (1987). „Лоопс, булгес, турнс анд хаирпинс ин протеинс”. Трендс Биоцхем Сци. 12: 189—192. дои:10.1016/0968-0004(87)90091-0.
- Wилмот CM, Тхорнтон ЈМ (1988). „Аналyсис анд предицтион оф тхе дифферент тyпес оф бета-турн ин протеинс”. Ј Мол Биол. 203 (1): 221—32. ПМИД 3184187. дои:10.1016/0022-2836(88)90103-9.
- Сибанда, Б.L.; Блунделл, Т.L.; Тхорнтон, Ј.M. (1989). „Цонформатион оф β-хаирпинс ин протеин струцтурес:: А сyстематиц цлассифицатион wитх апплицатионс то моделлинг бy хомологy, елецтрон денситy фиттинг анд протеин енгинееринг”. Јоурнал оф Молецулар Биологy. 206 (4): 759—777. ПМИД 2500530. дои:10.1016/0022-2836(89)90583-4. Приступљено 15. 2. 2011.
- Милнер-Wхите, Е (1990). „Ситуатионс оф гамма-турнс ин протеинсТхеир релатион то алпха-хелицес, бета-схеетс анд лиганд биндинг ситес”. Ј. Мол. Биол. 216 (2): 385. ПМИД 2254936. дои:10.1016/С0022-2836(05)80329-8.
- Хутцхинсон, Е.Г.; Тхорнтон, Ј.M. (1994). „А ревисед сет оф потентиалс фор β-турн форматион ин протеинс”. Протеин Сциенце. 3 (12): 2207—2216. ПМЦ 2142776 . ПМИД 7756980. дои:10.1002/про.5560031206.
- Павоне V, Гаета Г, Ломбарди А, Настри Ф, Маглио О, Исерниа C, Савиано M (1996). „Дисцоверинг протеин сецондарy струцтурес: цлассифицатион анд десцриптион оф исолатед алпха-турнс”. Биополyмерс. 38 (6): 705—21. ПМИД 8652792. дои:10.1002/(СИЦИ)1097-0282(199606)38:6<705::АИД-БИП3>3.0.ЦО;2-V.
- Рајасханкар КР, Рамакумар С (1996). „Пи-турнс ин протеинс анд пептидес: Цлассифицатион, цонформатион, оццурренце, хyдратион анд сеqуенце”. Протеин Сци. 5 (5): 932—46. ПМЦ 2143406 . ПМИД 8732765. дои:10.1002/про.5560050515. Архивирано из оригинала 24. 05. 2009. г. Приступљено 06. 12. 2012.