Пептид

Из Википедије, слободне енциклопедије
Иди на навигацију Иди на претрагу

Пептиди (од грч. πεπτός - "сварен", од грч. πέσσειν "варити") су кратки полимери аминокиселина везаних пептидним везама.[1] Они имају исту хемијску структуру као и протеини, али су мање дужине.

Конвенције[уреди]

Пептидни ланци који су довољно кратки да се могу синтетички направити су се традиционално називали пептиди, уместо протеини. Међутим, са развојем синтетичких метода, пептиди са више стотина аминокиселина се могу направити, што обухвата протеине попут убиквитина. Природна хемијска лигација омогућава формирање још дужих протеина, тако да је ова конвенција у знатној мери застарела.

Једна друга конвенција ставља ставља неформалну линију поделе на дужину од апроксимативно 50 аминокиселина. Та дефиниција је у некој мери арбитрарна. Дугачки пептиди, попут амилоидног бета пептида везаног за Алцхајмерову болест, се сматрају протеинима; и мали протеини, као што је инсулин, могу се сматрати пептидима.

Пептидне класе[уреди]

Главне класе пептида на основу њиховог начина настанка су:

Млечни пептиди 
Млечни пептиди се формирају из млечних протеина ензиматским разлагањем ензимима варења, или протеиназама формираним од стране лактобацила током ферментације млека. За неколико млечних пептида је било показано да имају антихипертензивне ефекте код животиња и у клиничким студијама (види још Лактотрипептидазе).
Рибозомални пептиди 
Рибозомални пептиди настају транслацијом иРНК. Они често подлежу протеолизи у процесу стварања завршног облика пептида. Они функционишу, типично у вишим организмима, као хормони и сигнални молекули. Неки организми стварају пептиде као антибиотике, као што су микроцини.[2] Пошто су они транслирани, њихови аминокиселински остаци су ограничени на оне које користи рибозом. Међутим, ти пептиди су фреквентно објекат посттранслационих модификација, као што су фосфорилација, хидроксилација, сулфонација, палмитилација, гликозилација и дисулфид формација. Генерално, они су линеарни, мада су структуре облика ласа биле примећене.[3] Егзотичније манипулације могу да јаве, као што је рацемизација L-аминокиселина у D-аминокиселине у веному кљунаша.[4]
Не-рибозомални пептиди 
Ови пептиди се формирају ензимима који су специфични за сваки пептид, уместо путем рибозома. Нај распрострањенији не-рибозомални пептид је глутатион, који је компонента антиоксидантске одбране многих аеробних организама.[5] Други не-рибозомални пептиди који су уобичајени у уницелуларним организмима, биљке, и гљиве су синтетизовани модуларним ензимским комплексима који се називају не-рибозомални пептидне синтетазе.[6] Ти комплекси имају сличну структуру, и они могу да садрже многе различите модуле којима извршавају разноврсне хемијске манипулације на продуктима током њихове градње.[7] Ти пептиди су често циклични и могу да имају висококомплексне цикличне структуре, мада су линеарни не-рибозомални пептиди такође уобичајени. Пошто је овај систем блиско сродан са машинеријом за грађење масних киселина и поликетида, хибридна једињења се често налазе. Присуство оксазола или тиазола често индицира да једињење било синтетизовано на овај начин.[8]
Пептони
Пептони настају из животињског млека или меса варењем протеолитичким дигестијом. Сем малих пептида, резултујући материјал садржи масти, метале, соли, витамине и многа друга једињења. Пептон се користи у хранљивим медијумима за гајење бактерија и гљива.[9]
Пептидни фрагменти 
Пептидни фрагменти су делови протеина који се користе за идентификацију или квантификацију изворног протеина.[10] Они су често продукти ензиматске деградације изведене у лабораторији на контролисаном узорку, али такође могу да буду форензички или палеонтолошки узорци који су се деградирали природним путем.[11][12]

Референце[уреди]

  1. ^ Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. ИСБН 9780471193500. 
  2. ^ Дуqуесне С, Дестоумиеуx-Гарзóн D, Педуззи Ј, Ребуффат С (2007). „Мицроцинс, гене-енцодед антибацтериал пептидес фром ентеробацтериа”. Натурал Продуцт Репортс. 24 (4): 708—34. ПМИД 17653356. дои:10.1039/б516237х. 
  3. ^ Понс M, Фелиз M, Антòниа Молинс M, Гиралт Е (1991). „Цонформатионал аналyсис оф бацитрацин А, а натураллy оццурринг лариат”. Биополyмерс. 31 (6): 605—12. ПМИД 1932561. дои:10.1002/бип.360310604. 
  4. ^ Торрес АМ; Менз I; Алеwоод ПФ; et al. (2002). „D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”. FEBS Letters. 524 (1-3): 172—6. PMID 12135762. doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. 
  5. ^ Meister A, Anderson ME (1983). „Glutathione”. Annual Review of Biochemistry. 52: 711—60. PMID 6137189. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. 
  6. ^ Hahn M, Stachelhaus T (2004). „Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (44): 15585—90. PMC 524835Слободан приступ. PMID 15498872. doi:10.1073/pnas.0404932101. 
  7. ^ Finking R, Marahiel MA (2004). „Biosynthesis of nonribosomal peptides1”. Annual Review of Microbiology. 58: 453—88. PMID 15487945. doi:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. 
  8. ^ Du L, Shen B (2001). „Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products”. Current Opinion in Drug Discovery & Development. 4 (2): 215—28. PMID 11378961. 
  9. ^ Payne JW (1976). „Peptides and micro-organisms”. Advances in Microbial Physiology. 13: 55—113. PMID 775944. doi:10.1016/S0065-2911(08)60038-7. 
  10. ^ Hummel J; Niemann M; Wienkoop S; et al. (2007). „ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites”. BMC Bioinformatics. 8: 216. PMC 1920535Слободан приступ. PMID 17587460. doi:10.1186/1471-2105-8-216. 
  11. ^ Webster J, Oxley D (2005). „Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry”. Methods in Molecular Biology. 310: 227—40. PMID 16350956. doi:10.1007/978-1-59259-948-6_16. 
  12. ^ Marquet P, Lachâtre G (1999). „Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology”. Journal of Chromatography. B, Biomedical Sciences and Applications. 733 (1-2): 93—118. PMID 10572976. doi:10.1016/S0378-4347(99)00147-4. 

Литература[уреди]