Аминокиселина

Из Википедије, слободне енциклопедије
Општа структуре алфа аминокиселина у њиховој нејонизованој форми

Аминокиселине су једињења која садрже амино групу (-NH2) и карбоксилну групу (-COOH). У састав аминокиселина улазе следећи елементи: C, H, N и O. Аминокиселине изграђују протеине и учествују у метаболичким процесима. Аминокиселине чине 20% свих органских молекула који изграђују ћелије, ткива и органе. У природи постоји више од петсто аминокиселина, али се протеини свих врста, од бактерија до људи, првенствено састоје од само њих двадесет.[1] Одрастао човек може синтетисати све изузев осам аминокиселина. Ових осам се зову есенцијалне аминокиселине, због тога што се морају уносити храном. Енормна структура и функционална сложеност протеина произилази из различитих комбинација ових аминокиселина које се везују у полимере и асоцијате са различитим непротеинским супстанцама.[2][3][4]

Све аминокиселине које граде протеине су α-аминокиселине пошто су амино и карбоксилне групе везане за исти, α-атом угљеника. Поред амино и карбоксилне групе, структуру аминокиселина одређује и бочни ланац који се назива и остатак и обележава се са R. R-групе садрже карактеристичне особине појединих аминокиселина, и могу их чинити алифатични или ароматични бочни ланци који могу садржати друге реактивне групе, могу бити више или мање поларне, хидрофилне или хидрофобне итд.

Структура и својства аминокиселина[уреди]

Амино - група и карбоксилна група у молекулу аминокиселина везане су за исти атом, α-атом угљеника, према томе то су α-аминокиселине и могу се приказати следећом општом формулом (слика 1) R група представља бочни низ, а то могу бити само алкил групе или нека поларна група везана за њу. Посебан случај је аминоетанска киселина (глицин, CH2-COOH) чији бочни ланац је водоник. Код свих аминокиселина које улазе у састав протеина, сем једне (глицин), алфа угљеников атом је асиметричан (хиралан) те се стога могу наћи у облику два енантиомера. Доказано је да све аминокиселине које синтетише хумани организам имају релативну Л конфигурацију. Постоје аминокиселине које имају два хирална центра (изолеуцин и треонин), што значи да имају по два пара енантиомера. Аминокиселине које су познате одавно, имају углавном тривијална имена која су добила према биљним или животињским ткивима у којима су првобитно пронађени (глутамин према пшеничном брашну глутену, тирозин према грчкој речи за сир итд.). Имају хемијске називе као деривати киселина у којима је супституција извршена са тачном ознаком положаја бочног ланца и супституента.

Најважнија хемијска реакција аминокиселина је формирање пептидне везе која омогућава повезивање две аминокиселине и стварање ланца аминокиселина (пептида и протеина). Пептидна веза је веза између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе друге аминокиселине, у којој се атом угљеника карбоксилне групе везује за атом азота уз ослобађање молекула воде. У формирању молекула воде учествују -OH из карбоксилне групе и водоник из амино групе.

Табела аминокиселина[уреди]

Tablica aminokiselina.jpg

Подела[уреди]

Разликују се две групе аминокиселина: једна група су оне чија је функција да изграђују протеине и учествују у метаболичким процесима - протеиногене, а друга група су оне које учествују само у метаболичким процесима - непротеиногене. Према природи Р групе, аминокиселине које граде протеине се могу класификовати у седам група:

  1. Аминокиселине са неполарним (хидрофобним) бочним низом: аланин, валин, леуцин, изолеуцин, глутамин и пролин
  2. Аминокиселине са ароматичним бочним низом: фенилаланин тирозин триптофан
  3. Аминокиселине са базним бочним низом: лизин, аргинин и хистидин
  4. Аминокиселине са киселинским остатком у бочном низу: аспарагинска киселина и глутаминска киселина
  5. Аминокиселине са амидним остатком у бочном низу: аспарагин и глутамин
  6. Аминокиселине са хидроксилном групом у бочном низу: серин и треонин
  7. Аминокиселине са сумпором у бочном низу: метионин и цистеин

Синтеза аминокиселина[уреди]

Биосинтеза аминокиселина[уреди]

Нормална исхрана обезбеђује већину аминокиселина потребних за биосинтезу протеина и за продукцију азотних једињења мале молекулске масе,. Одржавање неопходне резерве аминокиселина у нашем организму омогућено је уносом хране, разгредњом телесних протеина и биосинтезом неесенцијалних аминокиселина. Управо биосинтеза неесенцијалних аминокиселина највише варира у организму и кључна је у регулацији равнотеже. Процеси биосинтезе аминокиселина међусобно се разликују тако да постоји двадесет различитих анабиотичких процеса. У нашим ћелијама присутни су сви потребни ензими за синтезу отприлике половине аминокиселина, које чине групу неесенцијалних аминокиселина. Есенцијалне аминокиселине се морају уносити храном јер наш организам не садржи потребне ензиме за њихову синтезу. Већина аминокиселина се могу синтетисати у довољним количинама од неког уобичајеног интермедијера метаболизма или од есенцијалних аминокиселина. Синтеза аминокиселина се одвија обично од одговарајуће кето киселине реакцијом трансаминације и генерално глутамат је донор амино - групе. Процеси биосинтезе неесенцијалних аминокиселина су једноставни и укључују мали број ензима, углавном један. За разлику од ових процеса, биосинтеза есенцијалних аминокиселина је знатно компликованија и укључује велики број ензима.

Хемијска синтеза аминокиселина[уреди]

  • Hell-Volhard-Zelinsky реакција

Ово је реакција бромовања карбоксилне киселине на α - угљениковом атому. Даље, бром се у производу може заменити нуклеофилом као што је амонијак.

  • Strecker - ова синтеза

Ова реакција се изводи у присуству амонијака и цијанхидрина. Полазни реагенс у овој синтези је одређени алдехид, у зависности коју аминокиселину желимо добити. На интермедијерни имин се адира цијанхидрин и добијају се одређени α - аминонитрили. Даљом киселом или базном хидролизом се добијају α - аминокиселине.

Штрекерова синтеза

Реакције аминокиселина[уреди]

Реакција настајања пептида[уреди]

Аминокиселине садрже слободну амино и карбоксилну групу и због тога имају способност да дају све реакције карактеристичне за ове две групе. Код неких аминокиселина реагују и карактеристичне функционалне групе у бочном низу. Слободна карбоксилна група учествује и органским реакцијама које дају амиде, естре или анхидриде. од свих су најзначајније реаакције настајања амида, несупституисани (са амонијаком) или супституисани амиди (са другим аминима) који се називају пептиди.

Приказ стварања пептидне везе

Реакција аминокиселина са хлоридима органских киселина[уреди]

Амино група у аминокиселинама која је слободна и може да реагује са хлоридима киселина, односно, може се ациловатии, при чему губи своје базне особине. Важна реакција α - амино групе је реакција са угљен - диоксидом при чему настају карбамино - киселине које код човека представљају један од начина преноса угљен - диоксида из ткива у плућа.

Деградација аминокиселина[уреди]

Кључни процес у деградацији аминокиселина је трансаминација у којој α - аминокиселина реагује са α - кетокиселином при чему кето и амино - група мењају места. Пример за то је Кребсов циклус у коме се појављује α - кетоглутарна киселина. Ова киселина у реакцији са амонијаком даје глутаминску киселину. Добијена глутаминска киселина у реакцији са другим α - кетокиселинама као производ даје одређену α - кетокиселину и одређену аминокиселину. У организму велики број аминокиселина настаје на овај начин.

Трансаминација

Аминокиселине као трансмитери[уреди]

Важно место међу неуротрансмитерима у централном нервном систему заузимају аминокиселине и то:

  • Глутаминска киселина
  • Гама-аминобутерна киселина (ГАБА)
  • Глицин

Л-глутамат је главни ексцитаторни трансмитер који је присутан у свим деловима централног нервног система. Шездсетих година двадесетог века сматрало се да ГАБА и екцитаторне аминокиселине (ЕАА) нису ништа друго него фармаколошки куриозитети. Током седамдесетих установлјено је да је најпростија аминокиселина глицин инхибиторни трансмитер у кичменој мождини, што је поставило основе за идеју да трансмитери морају да буду необични молекули, чија је најбитнија улога да се вежу за рецепторе. Највећи напредак учињен је открићем ЕАА антагониста, који је омогућио да физиолошка улога глутамата буде недвосмислено потврђена што је допринело и спознаји хетерогене природе ЕАА рецептора.

Метаболизам и ослобађање аминокиселина[уреди]

Глутамат је широко и равномерно распоређен у ЦНС-у где је његова концентрација много виша него у другим ткивима. Он има важну метаболичку улогу, при чему су метаболички и депои трансмитера повезани преко ензима трансаминаза који катализују интерконверзију глутамата и α-кетоглутарата. Глутамат у ЦНС-у потиче углавном из глукозе, преко циклуса трикарбоксилних киселина (Кребсов циклус), или из глутамина, кога синтетишу ћелије глије, а преузимају неурони. Међусобна повезаност путева синтезе ЕАА и инхибиторних аминокиселина (ГАБА и глицина), отежава коришћење трансмитера у експерименталним процедурама с циљем истраживања функционалних улога појединих аминокиселина, јер би поремећаји на било ком од корака у њиховој синтези утицали на екцитаторне и инхибиторне медијаторе. Као и код осталих неуротрансмитера, депои глутамата налазе се у синаптичким везикулама из којих се ослобађа помоћу калцијум-зависне егзоцитозеч специфични транспортерски протеини омогућавају њихово преузимање у неуроне и друге ћелије, као и њихово накупљање у синаптићким везикулама.Дејство глутамата углавном се прекида поновним преузимањем у нервне завршетке и суседне астроците преко носача. Овај транспорт може, под извесним околностима функционисати и у супротном правцу и тако постати извор ослобађања глутамата. Глутамат који преузму астроцити претвара се у глутамин и браћа се преко носача назад у неуроне, где опет долази до конверзије глутамина у глутамат.

Референце[уреди]

  1. Introducing Amino Acids. chemguide.co.uk
  2. „Amino acids”. Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia. John Wiley & Sons. 2008. ISBN 978-3-527-62117-0. 
  3. Pollegioni, Loredano; Servi, Stefano, eds. (2012). Unnatural Amino Acids. Humana Press. p. v. ISBN 978-1-61779-331-8. 
  4. Hertweck, Christian (2011). „Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid”. Angew. Chem. Int. Ed. 50: 9540–9541. DOI:10.1002/anie.201103769. 

Литература[уреди]

  • Tymoczko, John L. (2012). „Protein Composition and Structure”. Biochemistry. New York: W. H. Freeman and company. pp. 28–31. ISBN 978-1-4292-2936-4. 
  • Doolittle, Russell F. (1989). „Redundancies in protein sequences”. In Fasman, G.D.. Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum Press. pp. 599–623. LCCN 89008555. ISBN 978-0-306-43131-9. 
  • Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). Worth Publishers. LCCN 99049137. ISBN 978-1-57259-153-0. 
  • Meierhenrich, Uwe (2008) (PDF, 11.2 MB). Amino acids and the asymmetry of life. Berlin: Springer Verlag. LCCN 2008930865. ISBN 978-3-540-76885-2. 
  • Morelli, Robert J. (1952). Studies of amino acid absorption from the small intestine. San Francisco. 
  • Guyton, AC; Hall, JE (2005). Textbook of Medical Physiology. Elsevier Science - IE. 
  • K. Peter C., Vollhardt; Schore, Neil (1997). Органска хемија. Београд. 

Спољашње везе[уреди]