Антитело — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Садржај обрисан Садржај додат
м Бот Додаје: ht:Antikò
Ред 65: Ред 65:
[[ja:抗体]]
[[ja:抗体]]
[[ko:항체]]
[[ko:항체]]
[[ht:Antikò]]
[[la:Anticorpus]]
[[la:Anticorpus]]
[[lt:Antikūnas]]
[[lt:Antikūnas]]

Верзија на датум 6. јун 2010. у 22:35

Датотека:Imunoglobulini.jpg
Електрофореза имуноглобулина

Антитело или имуноглобулин (према међународној конвенцији обележавају се са Ig) је саставни део имунитета. Антитело је гликопротеин који се производи као резултат стимуланса антигена. Антитела су присутна у крви, лимфном систему, ткивима, као и мембранама слузокоже. Када се гликопротеини електрофорезом анализирају на основу њиховог наелектрисања, добијамо следећи резултат: постојање пет врста молекула имуноглобулина →

  • албумин,
  • алфа-1 глобулин,
  • алфа-2 глобулин,
  • бета глобулин и
  • гама глобулин.

Као што можемо да видимо на графикону, гама глобулин је најшири и разлог томе је што се гама глобулин састоји од пет подкласа имуноглобулина, који су најактивнији у имуном систему: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Ови имуноглобулини се разликују међу собом на основу молекуларне тежине, структуре, наелектрисања, секвенца амино киселина и угљеник хидрата.

Структура имуноглобулина

Датотека:Antitelo.jpg
Структура Антитела

Antitela su glikoproteini simetrične strukture izgrađeni od dva identična laka i dva identična teška lanca. Produkuju se u formi integralnih membranskih proteina na površini B-limfocita i u sekretovanoj formi od strane antigenom stimulisanih B-ćelija koja su distribuirana u plazmi, mukoznim sekretima i intersticijalnoj tečnosti. Asocijacije lakog sa teškim lancem, kao i između dva teška lanca, su ostvarene posredstvom disulfidnih veza. Teški i laki lanci se sastoje od amino-terminalnog varijabilnog (V) regiona i karboksi-terminalnog konstantnog (C) regiona.

Varijabilni regioni učestvuju u prepoznavanju antigena i poseduju kapacitet da vežu ogroman broj strukturno različitih antigena. Varijabilni region jednog teškog lanca (VH) i varijabilni region jednog lakog lanca (VL) su naspramni jedan drugom i formiraju antigen-vezujuće mesto, tako da molekul antitela sadrži dva antigen-vezujuća mesta.

U okviru varijabilnih regiona teških i lakih lanaca nalaze se tri hipervarijabilna regiona oko 10 aminokiselina dužine u kojima je najvećim delom skoncentrisana razlika u sekvenci između različitih antitela. Hipervarijabilni regioni VL i VH domena zajedno u trodimenzionalnom prostoru formiraju površinu koja je komplementarna trodimenzionalnoj strukturi vezanog antigena, odakle i potiče njihov naziv, regioni koji determinišu komplementarnost (complementarity determining regions, CDRs). Počev od amino-kraja nazvani su CDR1, CDR2 i najvarijabilniji među njima, CDR3.

Konstantni region teških lanaca posreduje u efektorskim funkcijama. Antitela se mogu podeliti na različite klase i subklase na osnovu strukturnih razlika u okviru konstantnih regiona teških lanaca. Klase antitela, ili izotipovi, su IgA, IgD, IgE, IgG i IgM. Konstantni regioni teških lanaca svih antitela jednog izotipa imaju istovetnu aminokiselinsku sekvencu.

Sekretovani IgG i IgE i svi membranski Ig molekuli su monomerni, za razliku od sekretovanih IgM i IgA koji formiraju multimerne komplekse.

Postoje dve klase, ili izotipovi, lakih lanaca κ i λ koji se međusobno razlikuju po karboksi-terminalnom konstantnom regionu.

Molekuli antitela su fleksibilni zahvaljujući zglobnom regionu, dužine od 10 do preko 60 aminokiselina, lociranom u konstantnom regionu.

Шаблон:Link FA Шаблон:Link FA

Spoljašnje veze

Шаблон:Link FA