Konstanta disocijacije — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Садржај обрисан Садржај додат
мНема описа измене
мНема описа измене
Ред 18: Ред 18:
==Protein-ligand vezivanje==
==Protein-ligand vezivanje==


Konstanta disocijacije se obično koristi za opisivanje [[hemijski afinitet|afiniteta]] između [[Ligand (biohemija)|ligand]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (poput [[leka]]a) i [[protein]]a ('''<math>\mathrm{P}</math>'''), i.e. kako čvrsto se ligand vezuje za određeni protein. Ligand-protein afiniteti su pod utjecajem [[ne-kovalentna|ne-kovalentnih]] intermolekulskih interakcija između dva molekula, kao što su [[vodonična veza|vodonične veze]], [[elektrostatika|elektrostatike interakcje]], [[hidrofob]]ne i [[Van der Valsova veza|Van der Valsove veze]]. Kd je takođe zavisan od koncentracije drugih makromolekula, koji uzrokuju [[makromolekularna gužva|makromolekularnu gužvu]].<ref name="pmid18573087">{{cite journal | author = Zhou HX, Rivas G, Minton AP | title = Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences | journal = Annual Review of Biophysics | volume = 37 | issue = | pages = 375–97 | year = 2008 | pmid = 18573087 | pmc = 2826134 | doi = 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817 | url = | issn = }}</ref><ref name="pmid11279227">{{cite journal | author = Minton AP | title = The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 14 | pages = 10577–80 | year = 2001 | month = April | pmid = 11279227 | doi = 10.1074/jbc.R100005200 | url = http://www.jbc.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11279227 | issn = }}</ref>







Верзија на датум 21. новембар 2010. у 06:25

Uhemiji, biohemiji, i farmakologiji, konstanta disocijacije je specifični tip konstante ravnoteže koji meri sklonost objekta da se reverzibilno razdvoji (disocira) u manje komponente. Primeri disocijacije su razdvajanje hemijskog kompleksa u molekularne komponente, i razdvanje soli u jonske komponente. Konstanta disocijacije se obično obeležava sa , i one je recipročna vrednost konstante asocijacije. U specijalnom slučaju soli, konstanta disocijacije može isto tako da se zove konstanta jonizacije.

Za opštu reakciju

u kojoj se kompleks razdvaja u x A podjedinica i y B podjedinica, konstanta disocijacije se definiše sa:

gde su [A], [B], i [AxBy] koncentracije A, B, i kompleksa AxBy, respektivno.

Protein-ligand vezivanje

Konstanta disocijacije se obično koristi za opisivanje afiniteta između ligand () (poput lekaa) i proteina (), i.e. kako čvrsto se ligand vezuje za određeni protein. Ligand-protein afiniteti su pod utjecajem ne-kovalentnih intermolekulskih interakcija između dva molekula, kao što su vodonične veze, elektrostatike interakcje, hidrofobne i Van der Valsove veze. Kd je takođe zavisan od koncentracije drugih makromolekula, koji uzrokuju makromolekularnu gužvu.[1][2]


Literatura

  1. ^ Zhou HX, Rivas G, Minton AP (2008). „Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences”. Annual Review of Biophysics. 37: 375—97. PMC 2826134Слободан приступ. PMID 18573087. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817. 
  2. ^ Minton AP (2001). „The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (14): 10577—80. PMID 11279227. doi:10.1074/jbc.R100005200.  Непознати параметар |month= игнорисан (помоћ)