1,8-Cineol 2-endo-monooksigenaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
1,8-Cineol 2-endo-monooksigenaza
Identifikatori
EC broj 1.14.13.156
Baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA pristup
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG pristup
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
Strukture PBP RCSB PDB PDBe PDBsum

1,8-Cineol 2-endo-monooksigenaza (EC 1.14.13.156, P450cin, CYP176A, CYP176A1) je enzim sa sistematskim imenom 1,8-cineol,NADPH:kiseonik oksidoreduktaza (2-endo-hidroksilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

1,8-cineol + NADPH + H+ + O2 2-endo-hidroksi-1,8-cineol + NADP+ + H2O

Ovaj enzim je hem-tiolatni protein (P-450) koji koristi flavodoksinu sličnog redoks partnera da redukuje gvožđehema.

Reference[уреди]

  1. Hawkes, D.B., Adams, G.W., Burlingame, A.L., Ortiz de Montellano, P.R. and De Voss, J.J. (2002). „Cytochrome P450cin (CYP176A), isolation, expression, and characterization”. J. Biol. Chem. 277: 27725—27732. PMID 12016226. 
  2. Meharenna, Y.T., Li, H., Hawkes, D.B., Pearson, A.G., De Voss, J. and Poulos, T.L. (2004). „Crystal structure of P450cin in a complex with its substrate, 1,8-cineole, a close structural homologue to D-camphor, the substrate for P450cam”. Biochemistry. 43: 9487—9494. PMID 15260491. 
  3. Kimmich, N., Das, A., Sevrioukova, I., Meharenna, Y., Sligar, S.G. and Poulos, T.L. (2007). „Electron transfer between cytochrome P450cin and its FMN-containing redox partner, cindoxin”. J. Biol. Chem. 282: 27006—27011. PMID 17606612. 
  4. Meharenna, Y.T., Slessor, K.E., Cavaignac, S.M., Poulos, T.L. and De Voss, J.J. (2008). „The critical role of substrate-protein hydrogen bonding in the control of regioselective hydroxylation in p450cin”. J. Biol. Chem. 283: 10804—10812. PMID 18270198. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje vezе[уреди]