ATP citratna lijaza
| ATP citratna lijaza | |
|---|---|
 Kristalna struktura skraćene ljudske ATP-citratne lijaze.[1] | |
| Identifikatori | |
| Simbol | ACLY |
| Entrez | 47 |
| HUGO | 115 |
| OMIM | 108728 |
| RefSeq | NM_001096 |
| UniProt | P53396 |
| Ostali podaci | |
| EC broj | 2.3.3.8 |
| Lokus | Hromozom 17 q21.2 |
ATP citratna lijaza je enzim koji posreduje jedan važan korak u biosintezi masnih kiselina.[2] ATP citratna lijaza je veza između metabolizma ugljenih hidrata (kojim se oslobađa energija) i produkcije masnih kiselina.[1]
Funkcija[уреди | уреди извор]
ATP citratna lijaza je primarni enzim odgovoran za sintezu citosolnog acetil-KoA u mnogim tkivima. Ovaj enzim je tetramer identičnih podjedinica. Produkat, acetil-KoA, se koristi u nekoliko biosintetičkih puteva, uključujući lipogenezu i holesterogenezu.[3] Aktivira ga insulin.[4] ATP-citratna lijaza je takođe odgovorna za katalizu konverzije citrata i KoA u acetil-KoA i oksaloacetat, uz ATP hidrolizu.[1]
Reakcija[уреди | уреди извор]
U prisustvu ATP-a i koenzima A, citratna lijaza katalizuje odvajanje citrata čime nastaju acetil KoA, oksaloacetat, ADP, i ortofosfat:
- citrat + ATP + KoA + H2O oksaloacetat + Acetil-KoA + ADP + Pi.
Ovaj enzim je ranije bio klasifikovan kao EC 4.1.3.8.[5]
Lokacija[уреди | уреди извор]
Ovaj enzim se nalazi u citosolu biljki[6] i životinja.
Reference[уреди | уреди извор]
- ^ а б в PDB: 3MWE; Sun T, Hayakawa K, Bateman KS, Fraser ME (2010). „Identification of the citrate-binding site of human ATP-citrate lyase using X-ray crystallography”. J. Biol. Chem. 285 (35): 27418—27428. PMC 2930740
. PMID 20558738. doi:10.1074/jbc.M109.078667.
- ^ Elshourbagy NA, Near JC, Kmetz PJ, Wells TN, Groot PH, Saxty BA, Hughes SA, Franklin M, Gloger IS (1992). „Cloning and expression of a human ATP-citrate lyase cDNA”. Eur. J. Biochem. 204 (2): 491—499. PMID 1371749. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb16659.x.
- ^ „Entrez Gene: ATP citrate lyase”.
- ^ Guay C, Madiraju SR, Aumais A, Joly E, Prentki M (2007). „A role for ATP-citrate lyase, malic enzyme, and pyruvate/citrate cycling in glucose-induced insulin secretion”. J. Biol. Chem. 282 (49): 35657—35665. PMID 17928289. doi:10.1074/jbc.M707294200.
- ^ ATP+Citrate+Lyase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- ^ Fatland BL, Ke J, Anderson MD, Mentzen WI, Cui LW, Allred CC, Johnston JL, Nikolau BJ, Wurtele ES (2002). „Molecular characterization of a heteromeric ATP-citrate lyase that generates cytosolic acetyl-coenzyme A in Arabidopsis”. Plant Physiol. 130 (2): 740—756. PMC 166603 . PMID 12376641. doi:10.1104/pp.008110.
Literatura[уреди | уреди извор]
- Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (2003). „Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation”. Proteins. 50 (3): 437—450. PMID 12557186. doi:10.1002/prot.10286.
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze[уреди | уреди извор]
- ATP Citrate Lyase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Ramachandran Plot of ATP Citrate Lyase