Fenilalanin/tirozinska amonijak-lijaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
Fenilalanin/tirozinska amonijak-lijaza
Identifikatori
EC broj 4.3.1.25
Baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA pristup
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG pristup
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
Strukture PBP RCSB PDB PDBe PDBsum

Fenilalanin/tirozinska amonijak-lijaza (EC 4.3.1.25, PTAL, bifunkcionalni PAL) je enzim sa sistematskim imenom L-fenilalanin(or L-tirozin):trans-cinamat(or trans-p-hidroksicinamat) amonijak-lijaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(1) L-fenilalanin trans-cinamat + NH3;;
(2) L-tirozin trans-p-hidroksicinamat + NH3

Ovaj enzim je član familije lijaza aromatičnih aminokiselina.

Reference[уреди]

  1. Rösler, J., Krekel, F., Amrhein, N. and Schmid, J. (1997). „Maize phenylalanine ammonia-lyase has tyrosine ammonia-lyase activity”. Plant Physiol. 113: 175—179. PMID 9008393. 
  2. Watts, K.T., Mijts, B.N., Lee, P.C., Manning, A.J. and Schmidt-Dannert, C. (2006). „Discovery of a substrate selectivity switch in tyrosine ammonia-lyase, a member of the aromatic amino acid lyase family”. Chem. Biol. 13: 1317—1326. PMID 17185227. 
  3. Louie, G.V., Bowman, M.E., Moffitt, M.C., Baiga, T.J., Moore, B.S. and Noel, J.P. (2006). „Structural determinants and modulation of substrate specificity in phenylalanine-tyrosine ammonia-lyases”. Chem. Biol. 13: 1327—1338. PMID 17185228. 
  4. Schwede, T.F., Rétey, J. and Schulz, G.E. (1999). „Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile”. Biochemistry. 38: 5355—5361. PMID 10220322. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje veze[уреди]