Fosfoglicerat kinaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
Fosfoglicerat kinaza
Phosphoglycerate kinase 3PGK wpmp.png
Identifikatori
EC broj 2.7.2.3
CAS broj 9001-83-6
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures
Ontologija gena AmiGO / EGO
Fosfoglicerat kinaza
PDB 3pgk EBI.jpg
Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.[1]
Identifikatori
Simbol PGK
Pfam PF00162
InterPro IPR001576
PROSITE PDOC00102
SCOP 3pgk
Superfamilija 3pgk

Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) (PGK) je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.

Mehanizam i struktura[уреди]

Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju N- i C-kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-PG) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, MgATP ili MgADP, vezuju za C-terminalni domen enzima.[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.[3][4]

Ljudski izozimi[уреди]

Fosfoglocerat kinaza 1
Identifikatori
Simbol PGK1
Entrez 5230
HUGO 8896
OMIM 311800
RefSeq NM_000291
UniProt P00558
Drugi podaci
EC broj 2.7.2.3
Lokus Hromozom X q13.3
Fosfoglocerat kinaza 2
Identifikatori
Simbol PGK2
Entrez 5232
HUGO 8898
OMIM 172270
RefSeq NM_138733
UniProt P07205
Drugi podaci
EC broj 2.7.2.3
Lokus Hromozom 6 p21-q12

Deficijencija fosfoglicerat kinaze (PGK) je vezana za hemolitičku anemiju i mentalne poremećaje kod ljudi.[5]

Reference[уреди]

  1. ^ Watson HC, Walker NP, Shaw PJ, et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase“. EMBO J. 1 (12): 1635–40. PMC 553262. PMID 6765200. 
  2. ^ Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions“. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141–164. PMID 10593256. 
  3. ^ Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase“. Biochimie 72 (6-7): 417–429. PMID 2124145. 
  4. ^ Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase“. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040-8. DOI:10.1074/jbc.M110.206813. PMC 3077604. PMID 21349853. 
  5. ^ Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects“. Biomed. Biochim. Acta 42 (11-12): -. PMID 6689547. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje veze[уреди]