N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamil-L-lizil-(N6-triglicin)-D-alanil-D-alanin-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin:glicin gliciltransferaza
| N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamil-L-lizil-(N6-triglicin)-D-alanil-D-alanin-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin:glicin gliciltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.3.2.18 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamil-L-lizil-(N6-triglicin)-D-alanil-D-alanin-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin:glicin gliciltransferaza (EC 2.3.2.18, femB (gen)) je enzim sa sistematskim imenom N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamil-L-lizil-(N6-triglicin)-D-alanil-D-alanin-ditrans,oktacis-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin:glicin gliciltransferaza.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- N-acetilmuramoil-L-alanil-D-izoglutaminil-L-lizil-(N6-triglicil)-D-alanil-D-alanin-difosfo-ditrans,oktacis-undekaprenil-N-acetilglukozamin + 2 glicil-tRNK N-acetilmuramoil-L-alanil-D-izoglutaminil-L-lizil-(N6-pentaglicil)-D-alanil-D-alanin-difosfo-ditrans,oktacis-undekaprenil-N-acetilglukozamin + 2 tRNK
Ovaj enzim iz Staphylococcus aureus katalizuje uzastopne prenose dva glicina sa naelektrisanih tRNK molekula na N-acetilmuramoil-L-alanil-D-izoglutaminil-L-lizil-(N6-triglicil)-D-alanil-D-alanin-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin, vezujuči ih na glicine koji su prethodno dodati na N6 L-lizina u poziciji 3 pentapeptida posredstvom enzima EC 2.3.2.16 (lipid II:glicin gliciltransferaza) i EC 2.3.2.17 (N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamil-L-lizil-(N6-glicil)-D-alanil-D-alanin-difosfoundekaprenil-N-acetilglukozamin:glicin gliciltransferaza).
Reference[uredi | uredi izvor]
- ^ Ehlert, K., Schroder, W. and Labischinski, H. (1997). „Specificities of FemA and FemB for different glycine residues: FemB cannot substitute for FemA in staphylococcal peptidoglycan pentaglycine side chain formation”. J. Bacteriol. 179: 7573—7576. PMID 9393725.
- ^ Rohrer, S. & Berger-Bachi, B. (2003). „Application of a bacterial two-hybrid system for the analysis of protein-protein interactions between FemABX family proteins”. Microbiology. 149: 2733—2738. PMID 14523106.
- ^ Schneider, T., Senn, M.M., Berger-Bachi, B., Tossi, A., Sahl, H.G. and Wiedemann, I. (2004). „In vitro assembly of a complete, pentaglycine interpeptide bridge containing cell wall precursor (lipid II-Gly5) of Staphylococcus aureus”. Mol. Microbiol. 53: 675—685. PMID 15228543.
Literatura[uredi | uredi izvor]
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze[uredi | uredi izvor]
- N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-L-lysyl-(N6-triglycine)-D-alanyl-D-alanine-diphosphoundecaprenyl-N-acetylglucosamine:glycine+glycyltransferase na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
