Ornitin karbamoiltransferaza
Из Википедије, слободне енциклопедије
| Ornitin karbamoiltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 |
|||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.1.3.3 | ||||||||
| CAS broj | 9001-69-8 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | structures | ||||||||
|
|||||||||
Ornitin karbamoiltransferaza (EC 2.1.3.3, citrulinska fosforilaza, ornitinska transkarbamilaza, OTC, karbamilfosfat-ornitinska transkarbamilaza, L-ornitinska karbamoiltransferaza, L-ornitinska karbamiltransferaza, L-ornitinska transkarbamilaza, ornitinska karbamiltransferaza) je enzim sa sistematskim imenom karbamoil-fosfat:L-ornitin karbamoiltransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- karbamoil fosfat + L-ornitin
fosfat + L-citrulin
Ovaj biljni enzim takođe katalizuje reakcije EC 2.1.3.6, putrescin karbamoiltransferaze, EC 2.7.2.2, karbamatne kinaze i EC 3.5.3.12 agmatinske deiminaze. On deluje kao putrescinska sintaza, koji konvertuje agmatin [(4-aminobutil)guanidin] i ornitin u putrescin i citrullin, respektivno.
Reference [уреди]
- ^ Bishop, S.H. and Grisolia, S. (1967). „Crystalline ornithine transcarbamylase“. Biochim. Biophys. Acta 139: 344-348. PMID 6034676.
- ^ Marshall, M. and Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. I. Isolation and subunit structure“. J. Biol. Chem. 247: 1641-1653. PMID 4622303.
- ^ Marshall, M. and Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. II. Multiple binding sites for carbamyl-P and L-norvaline, correlation with steady state kinetics“. J. Biol. Chem. 247: 1654-1668. PMID 4622304.
- ^ Marshall, M. and Cohen, P.P. (1972). „Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. 3. Effects of chemical modifications of specific residues on ligand binding and enzymatic activity“. J. Biol. Chem. 247: 1669-1682. PMID 4622305.
