Регулатори ГТП-везујућих протеина

ГТП-везујући протеински регулатори регулишу Г протеине на неколико различитих начина. Мале ГТПазе делују као молекулски прекидачи у сигналним путевима, који регулишу функције других протеина. Они су активни кад су везани за GTP и неактивни кад су везани за GDP.^[1] Активација и деактивација малих ГТПаза се одвија у циклусу, између GTP-везане и GDP-везане форме.

Измјењивачи[уреди | уреди извор]

Неактивни облик GTPaza (GDP-форма) се активира класом ензима који се зову фактор размене гуанин нуклеотида (GEF). GEF протеини катализују размену нуклеотида путем стимулације ослобађања GDP из малих GTPaza (уклањањем за GTPazu везаног Mg²⁺ јона) и GDP заменом за GTP (који је присутан у бар 10-пута већој концентрацији у ћелији). Инактивација активних малих GTPaza се постиже GTP хидролизом услед GTPazne GTP хидролитичке активности.

Стимулатори[уреди | уреди извор]

Брзина GTP хидролизе малих ГТПаза је генерално сувише спора да би створила физиолошки релевантне пролазне сигнале, и стога је неопходна једна друга класа регулаторних протеина да би се убрзала ова активност, Активирајући протеини GTPaza (GAP).

Инхибитори[уреди | уреди извор]

Једна друга класа регулаторних протеина, инхибитори дисоцијације гуанозин нуклеотида (GDI), се везује за GDP-везану форму Rho и Rab малих GTPaza и не само спречава размену (одржавајући мале GTPaze у искљученом стању), него исто тако спречава локализацију малих GTPaza на мембранама, које су њихово место дејства.