Портал:Физичка хемија/Изабрани чланак април

Поглед са стране на алфа хеликс, сачињен од аланинских остатака, у атомској резолуцији. Две водоничне везе исте пептидне групе су обојене љубичасто. Растојање између кисеоника и водоника је 2,08 Å (208 pm). Протеински ланац се гради навише, одн. N- терминус је на дну, а C- терминус на врху слике.

Алфа хеликс (α-хеликс) је десногира завојита конформација која подсећа на опругу, код које свака алфа-амино (N–H) група ствара водоничну везу са алфа-карбосилном (C=O) групом аминокиселине 4 остатка раније ($i+4\rightarrow i$ водонична веза).

Полипептидни ланац може формирати различите врсте хеликса које се разликују по броју увијања ланца и по размаку између увијених сегмената полипептида у хеликсу. Оне се образују спонтано, јер су енергетски најсиромашније, а тиме и најстабилније конформације протеина. Хеликс могу да образују и L- и D-аминокиселине, али само једне или друге јер хеликс не може да се образује од пептидног ланца који садржи смешу остатака L- и D-аминокиселина. Хеликси могу бити десногири и левогири, зависно од тога на коју страну се уврће протеински ланац; десногири хеликс је одређен правцем у коме се окрећу прсти десне руке када се палац постави на осу хеликса у правцу у коме се он гради. L-аминокиселине су чешће у природи и оне могу да образују и левогири и десногири хеликс, али већина познатих хеликса у природи су десногири. Међутим, само једна хеликсна конформација истовремено задовољава оптималне услове увијања која даје основу за лако успостављање интрамолекулских водоничних веза између блиских конституената пептидне везе. Та форма се назива α-хеликс и најчешће је присутна у протеинима живих система.

Даље...