Аминокиселина

Структура фенилаланина, једне од аминокиселина

У хемијском смислу, аминокиселине су једињења која садрже амино групу (-NH₂) и карбоксилну групу (-COOH). У састав аминокиселина улазе следећи елементи а то су C, H, N и O. Њихова главна биолошка улога је изградња протеина, мада постоје и аминокиселине које не улазе у састав протеина и називају се непротеинске аминокиселине (нпр. ß-аланин, орнитин и цитрулин). Све аминокиселине које граде протеине су α-аминокиселине пошто су амино и карбоксилне групе везане за исти, α-атом угљеника. Поред амино и карбоксилне групе, структуру аминокиселина одређује и бочни ланац који се назива и остатак и обележава се са R. R-групе садрже карактеристичне особине појединих аминокиселина, и могу их чинити алифатични или ароматични бочни ланци који могу садржати друге реактивне групе, могу бити више или мање поларне, хидрофилне или хидрофобне итд.

Хемијске особине аминокиселина

Како садрже и амино и карбоксилну групу, аминокиселине подлежу готово свим реакцијама карактеристичним за ове класе једињења. Од биохемијског значаја су, пак, примарно реакција изградње пептидних веза, и понашање аминокиселина у различитим кисело-базним срединама.

Најважнија хемијска реакција аминокиселина је формирање пептидне везе која омогућава повезивање две аминокиселине и стварање ланца аминокиселина (пептида и протеина). Пептидна веза је веза између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе друге аминокиселине, у којој се атом угљеника карбоксилне групе везује за атом азота уз ослобађање молекула воде. У формирању молекула воде учествују -OH из карбоксилне групе и водоник из амино групе.

Подела

Једна од основних подела аминокиселина је и на протеинске и непротеинске аминокиселине према томе да ли улазе у састав протеина или не. Већи значај имају протеинске. За протеинске аминокиселине је карактеристично то да су амино група (-NH2) и карбоксилна група (-COOH) везане за исти aтом угљеника (Cα) за који се још везује и водоников атом и бочни ланац (-R). Посебан случај је аминоетанска киселина (глицин, CH2-COOH) чији бочни ланац је водоник.

Аминокиселина се такође деле на десне и леве, по стереохемији Cα угљеника.

Представници

1. Најједноставнији представник аминокиселина је 2-аминоетанска киселина.
2. Аминокиселине са неполарним бочним ланцем: аланин, валин, леуцин, изолеуцин, пролин, фенилаланин, триптофан и метионин
3. Аминокиселине са поларним групама у бочном ланцу (-ОН, -SH, -CONH₂). Ове групе омогућују формирање водоничних веза које су основа за формирање виших облика организације аминокиселина у молекулима протеина. Поседују их: глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин
4. Аминокиселине са негативно наелектрисаним бочним ланцима или киселе аминокиселине: аспарагинска и глутаминска киселина
5. Аминокиселине са позитивно наелектрисаним бочним ланцима или базне аминокиселине: лизин, аргинин, хистидин

Есенцијалне аминокиселине

У састав човековог организма улази укупно 20 аминокиселина. 10 од њих могу да се изграде у самом организму, док је преосталих 10 неопходно унети кроз исхрану. Аминокиселине које човеков организам није у стању да направи, а неопходне су за његово функционисање се називају есенцијалне аминокиселине (у антропоцентричном смислу).

Номенклатура

По IUPAC номенклатури аминокиселине добијају имена тако сто се на реч амино дода назив алкана који одговара угљоводоничном радикалу дате аминокиселине, а затим се дода реч киселина. Ипак, ретко се користе називи дати по IUPAC-у јер скоро свака аминокиселина има свој устаљени тривијални назив који је много практичније употребљавати.(Нпр:аминоетанска киселина — глицин; аминопропанска киселина — аланин)

Спољашње везе

Викимедијина остава има још мултимедијалних датотека везаних за: Аминокиселина

• Викимедија остава има још мултимедијалних фајлова везаних за: Аминокиселина