Портал:Физичка хемија/Изабрани чланак септембар
Миоглобин је цитоплазматични глобуларни хемопротеин који се састоји од једног полипептидног ланца који садржи 154 аминокиселине. То је релативно мали протеин, Mr=17.600. Присутан је у мишићним ћелијама срца и оксидативним влакнима скелетних мишића. Име је добио по месту налажења (грч. myo- означава повезаност са мишићима) и облику (глобуларни протеин). Карактерише га функционална сличност са хемоглобином. Као и хемоглобин, и миоглобин везује кисеоник (О2) у оба смера и на тај начин олакшава транспорт О2 од црвених крвних зрнаца до митoхондрија мишића за време појачане метаболичке активности, или може послужити као резервоар О2 за време хипоксије или аноксије. За разлику од хемоглобина, мономер миоглобина са једним О2 везујућим местом, има хиперболичну О2-сатурациону криву карактеристичну за нормалну Михаелис-Ментен ензимску кинетику, правилнију него сигмоидну криву која је виђена код тетрамеричног хемоглобина.
Полипептидни ланац миоглобина је савијен у облику колевке, тако да љуља простетичну групу хем. Везивање кисеоника зависи од оксидационог стања гвожђа у хему. Оно је +2 у хему и то је облик који везује кисеоник. Aко Fe пређе из +2 у +3 оксидационо стање настаће метамиоглобин који не везује кисеоник. Слободан хем у раствору ће одмах реаговати са кисеоником, али ће кисеоник брзо оксидовати атом гвожђа у Fe3+. Миоглобин обавља три критичне функције: љуља хем, штити гвожђе у хему од оксидације и обезбеђује цеп у који кисеоник може да стане.