Дехидратаза делта аминолевулинске киселине

АЛАД
Аваилабле струцтурес
ПДБ	Претрага ортолога: ПДБе РЦСБ
Лист оф ПДБ ид цодес
	1Е51, 1ПВ8, 5ХНР, 5ХМС
Идентификатори
Алијаси	АЛАД
Спољашњи ИД	ОМИМ: 125270 МГИ: 96853 ХомолоГене: 16 ГенеЦардс: АЛАД
Генска локација (миш)
Хр.	Цхромосоме 4 (моусе)
Крај	62,438,155 бп
Образац РНК изражавања
	; ;
	Море референце еxпрессион дата
Генска онтологија
Молецулар фунцтион	• порпхобилиноген сyнтхасе ацтивитy; • везивање јона цинка; • метал ион биндинг; • цаталyтиц ацтивитy; • лyасе ацтивитy; • идентицал протеин биндинг; • протеасоме цоре цомплеx биндинг;
Целлулар цомпонент	• цитосол; • еxтрацеллулар еxосоме; • једро; • ванћелијска област; • ванћелијски простор; • сецреторy грануле лумен; • фицолин-1-рицх грануле лумен; • протеасоме цоре цомплеx;
Биологицал процесс	• целлулар респонсе то интерлеукин-4; • респонсе то ионизинг радиатион; • респонсе то платинум ион; • респонсе то селениум ион; • респонсе то амино ацид; • целлулар респонсе то леад ион; • реакција на хипоксију; • респонсе то цадмиум ион; • респонсе то фаттy ацид; • респонсе то витамин Б1; • ГО:1904578 респонсе то органиц цyцлиц цомпоунд; • респонсе то витамин; • респонсе то нутриент; • респонсе то метал ион; • респонсе то зинц ион; • одговор на глукокортикоидни подстицај; • респонсе то арсениц-цонтаининг субстанце; • протопорпхyриноген IX биосyнтхетиц процесс; • ГО:0001306 респонсе то оxидативе стресс; • респонсе то органиц субстанце; • респонсе то ацтивитy; • тетрапyрроле биосyнтхетиц процесс; • порпхyрин-цонтаининг цомпоунд биосyнтхетиц процесс; • респонсе то витамин Е; • респонсе то ирон ион; • хеме биосyнтхетиц процесс; • реакција на липополисахарид; • респонсе то нутриент левелс; • реакција на јоне олова; • респонсе то инорганиц субстанце; • респонсе то алуминум ион; • респонсе то хормоне; • респонсе то мерцурy ион; • метаболизам; • респонсе то метхyлмерцурy; • реакција на етанол; • респонсе то цобалт ион; • протеин хомоолигомеризатион; • одговор на отровну супстанцу; • респонсе то хербициде; • неутропхил дегранулатион; • негативе регулатион оф протеасомал протеин цатаболиц процесс;
	Соурцес:Амиго / QуицкГО
Ортолози
	210
	17025
	ЕНСГ00000148218
	ЕНСМУСГ00000028393
	П13716
	П10518
	НМ_000031; НМ_001003945; НМ_001317745
	НМ_001276446; НМ_008525
	НП_000022; НП_001003945; НП_001304674
	НП_001263375; НП_032551
	Wикидата
Виеw/Едит Хуман	Виеw/Едит Моусе

Дехидратаза делта аминолевулинске киселине је ензим који је код људи кодиран АЛАД геном.^[4]^[5]

АЛАД ензим се састоји од 8 идентичних подјединица и катализује кондензацију 2 молекула делта-аминолевулината, чиме се формира порфобилиноген (прекурзор хема, цитохрома и других хемопротеина). АЛАД катализује други корак у порфиринском и хемном биосинтетичком путу. Цинк је есенцијалан за ензиматску активност. Олово инхибира АЛАД, почевши од крвних нивоа олова који су некад сматрани безбедним (<10 μг/дЛ) и постоји негативна корелација дуж опсег од 5 до 95 μг/дЛ.^[6] Инхибиција АЛАД-а оловом доводи до анемије, првенствено због инхибиције синтезе хема и скраћивања животног века циркулишућих црвених крвних зрнаца, али и због стимулисања прекомерне продукције хормона еритропоиетина, што доводи до неадекватне матурације црвених крвних зрнаца из њихових прогенитора. Дефекат у АЛАД структурном гену може да доведе до повећане сензитивности на тровање оловом и акутне хепатичке порфирије. Алтернативно сплајсоване транскриптне варијанте које кодирају различите изоформе су идентификоване.^[7]

Види још[уреди | уреди извор]

Порфобилиногенска синтаза, ЕЦ 4.2.1.24

Референце[уреди | уреди извор]

^ ^а ^б ^в ГРЦм38: Енсембл релеасе 89: ЕНСМУСГ00000028393 - Енсембл, Маy 2017
^ „Хуман ПубМед Референце:”. Натионал Центер фор Биотецхнологy Информатион, У.С. Натионал Либрарy оф Медицине.
^ „Моусе ПубМед Референце:”. Натионал Центер фор Биотецхнологy Информатион, У.С. Натионал Либрарy оф Медицине.
^ Еиберг Х, Мохр Ј, Ниелсен ЛС (1983). „делта-Аминолевулинатедехyдрасе: сyнтенy wитх АБО-АК1-ОРМ (анд ассигнмент то цхромосоме 9)”. Цлин Генет. 23 (2): 150—4. ПМИД 6839527. дои:10.1111/ј.1399-0004.1983.тб01864.x.
^ Беаумонт C; Фоуберт C; Грандцхамп Б; Wеил D; Ван Цонг Н'Гуyен; Гросс МС; Нордманн Y (1984). „Ассигнмент оф тхе хуман гене фор делта аминолевулинате дехyдрасе то цхромосоме 9 бy соматиц целл хyбридизатион анд специфиц ензyме иммуноассаy”. Анн Хум Генет. 48 (Пт 2): 153—9. ПМИД 6378062. дои:10.1111/ј.1469-1809.1984.тб01010.x.
^ Абадин Х, Асхизаwа А, Стевенс YW, Лладос Ф, Диамонд Г, Саге Г, Цитра M, Qуинонес А, Босцх СЈ, Сwартс СГ (2007). Тоxицологицал Профиле фор Леад (ПДФ). Атланта, ГА: Агенцy фор Тоxиц Субстанцес анд Дисеасе Регистрy (УС). стр. 22, 30. ПМИД 24049859. Приступљено 22. 11. 2015.
^ „Ентрез Гене: АЛАД аминолевулинате, делта-, дехyдратасе”.

Литература[уреди | уреди извор]

Бернард А, Лауwерyс Р (1988). „Метал-индуцед алтератионс оф делта-аминолевулиниц ацид дехyдратасе.”. Анн. Н. Y. Ацад. Сци. 514: 41—7. ПМИД 3327436. дои:10.1111/ј.1749-6632.1987.тб48759.x.
Јаффе ЕК (2005). „Тхе порпхобилиноген сyнтхасе цаталyзед реацтион мецханисм.”. Биоорг. Цхем. 32 (5): 316—25. ПМИД 15381398. дои:10.1016/ј.биоорг.2004.05.010.
Роелс ХА, Буцхет ЈП, Лауwерyс РР, Соннет Ј (1975). „Цомпарисон оф ин виво еффецт оф инорганиц леад анд цадмиум он глутатхионе редуцтасе сyстем анд делта-аминолевулинате дехyдратасе ин хуман ерyтхроцyтес.”. Бритисх јоурнал оф индустриал медицине. 32 (3): 181—92. ПМЦ 1008057 . ПМИД 1156566. дои:10.1136/оем.32.3.181.
Исхида Н, Фујита Х, Фукуда Y, et al. (1992). „Цлонинг анд еxпрессион оф тхе дефецтиве генес фром а патиент wитх делта-аминолевулинате дехyдратасе порпхyриа.”. Ј. Цлин. Инвест. 89 (5): 1431—7. ПМЦ 443012 . ПМИД 1569184. дои:10.1172/ЈЦИ115732.
Даwсон СЈ, Wхите ЛА (1992). „Треатмент оф Хаемопхилус апхропхилус ендоцардитис wитх ципрофлоxацин.”. Ј. Инфецт. 24 (3): 317—20. ПМИД 1602151. дои:10.1016/С0163-4453(05)80037-4.
Астрин КХ, Каyа АХ, Wетмур ЈГ, Десницк РЈ (1991). „РсаИ полyморпхисм ин тхе хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе гене ат 9q34.”. Нуцлеиц Ацидс Рес. 19 (15): 4307. ПМЦ 328595 . ПМИД 1678509. дои:10.1093/нар/19.15.4307-а.
Wетмур ЈГ, Каyа АХ, Плеwинска M, Десницк РЈ (1991). „Молецулар цхарацтеризатион оф тхе хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе 2 (АЛАД2) аллеле: имплицатионс фор молецулар сцреенинг оф индивидуалс фор генетиц сусцептибилитy то леад поисонинг.”. Ам. Ј. Хум. Генет. 49 (4): 757—63. ПМЦ 1683158 . ПМИД 1716854.
Плеwинска M, Тхунелл С, Холмберг L, et al. (1991). „делта-Аминолевулинате дехyдратасе дефициент порпхyриа: идентифицатион оф тхе молецулар лесионс ин а северелy аффецтед хомозyготе.”. Ам. Ј. Хум. Генет. 49 (1): 167—74. ПМЦ 1683193 . ПМИД 2063868.
Потлури ВР, Астрин КХ, Wетмур ЈГ, et al. (1987). „Хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе: цхромосомал лоцализатион то 9q34 бy ин ситу хyбридизатион.”. Хум. Генет. 76 (3): 236—9. ПМИД 3036687. дои:10.1007/БФ00283614.
Гиббс ПН, Јордан ПМ (1986). „Идентифицатион оф лyсине ат тхе ацтиве сите оф хуман 5-аминолаевулинате дехyдратасе.”. Биоцхем. Ј. 236 (2): 447—51. ПМЦ 1146860 . ПМИД 3092810.
Wетмур ЈГ, Бисхоп ДФ, Цантелмо C, Десницк РЈ (1986). „Хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе: нуцлеотиде сеqуенце оф а фулл-ленгтх цДНА цлоне.”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 83 (20): 7703—7. ПМЦ 386789 . ПМИД 3463993. дои:10.1073/пнас.83.20.7703.
Wетмур ЈГ, Бисхоп ДФ, Остасиеwицз L, Десницк РЈ (1986). „Молецулар цлонинг оф а цДНА фор хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе.”. Гене. 43 (1-2): 123—30. ПМИД 3758678. дои:10.1016/0378-1119(86)90015-6.
Досс M, вон Тиеперманн Р, Сцхнеидер Ј (1981). „Ацуте хепатиц порпхyриа сyндроме wитх порпхобилиноген сyнтхасе дефецт.”. Инт. Ј. Биоцхем. 12 (5-6): 823—6. ПМИД 7450139. дои:10.1016/0020-711X(80)90170-6.
Каyа АХ, Плеwинска M, Wонг ДМ, et al. (1994). „Хуман делта-аминолевулинате дехyдратасе (АЛАД) гене: струцтуре анд алтернативе сплицинг оф тхе ерyтхроид анд хоусекеепинг мРНАс.”. Геномицс. 19 (2): 242—8. ПМИД 8188255. дои:10.1006/гено.1994.1054.
Акаги Р, Yасуи Y, Харпер П, Сасса С (1999). „А новел мутатион оф делта-аминолаевулинате дехyдратасе ин а хеалтхy цхилд wитх 12% ерyтхроцyте ензyме ацтивитy.”. Бр. Ј. Хаематол. 106 (4): 931—7. ПМИД 10519994. дои:10.1046/ј.1365-2141.1999.01647.x.
Акаги Р, Схимизу Р, Фуруyама К, et al. (2000). „Новел молецулар дефецтс оф тхе делта-аминолевулинате дехyдратасе гене ин а патиент wитх инхеритед ацуте хепатиц порпхyриа.”. Хепатологy. 31 (3): 704—8. ПМИД 10706561. дои:10.1002/хеп.510310321.
Кервинен Ј, Јаффе ЕК, Стауффер Ф, et al. (2001). „Mechanistic basis for suicide inactivation of porphobilinogen synthase by 4,7-dioxosebacic acid, an inhibitor that shows dramatic species selectivity.”. Biochemistry. 40 (28): 8227—36. PMID 11444968. doi:10.1021/bi010656k.

[refGRCm38Ensembl-1] а ^б ^в ГРЦм38: Енсембл релеасе 89: ЕНСМУСГ00000028393 - Енсембл, Маy 2017

[2] „Хуман ПубМед Референце:”. Натионал Центер фор Биотецхнологy Информатион, У.С. Натионал Либрарy оф Медицине.

[3] „Моусе ПубМед Референце:”. Натионал Центер фор Биотецхнологy Информатион, У.С. Натионал Либрарy оф Медицине.

[pmid6839527-4] Еиберг Х, Мохр Ј, Ниелсен ЛС (1983). „делта-Аминолевулинатедехyдрасе: сyнтенy wитх АБО-АК1-ОРМ (анд ассигнмент то цхромосоме 9)”. Цлин Генет. 23 (2): 150—4. ПМИД 6839527. дои:10.1111/ј.1399-0004.1983.тб01864.x.

[pmid6378062-5] Беаумонт C; Фоуберт C; Грандцхамп Б; Wеил D; Ван Цонг Н'Гуyен; Гросс МС; Нордманн Y (1984). „Ассигнмент оф тхе хуман гене фор делта аминолевулинате дехyдрасе то цхромосоме 9 бy соматиц целл хyбридизатион анд специфиц ензyме иммуноассаy”. Анн Хум Генет. 48 (Пт 2): 153—9. ПМИД 6378062. дои:10.1111/ј.1469-1809.1984.тб01010.x.

[ATSDR2007-6] Абадин Х, Асхизаwа А, Стевенс YW, Лладос Ф, Диамонд Г, Саге Г, Цитра M, Qуинонес А, Босцх СЈ, Сwартс СГ (2007). Тоxицологицал Профиле фор Леад (ПДФ). Атланта, ГА: Агенцy фор Тоxиц Субстанцес анд Дисеасе Регистрy (УС). стр. 22, 30. ПМИД 24049859. Приступљено 22. 11. 2015.

[entrez-7] „Ентрез Гене: АЛАД аминолевулинате, делта-, дехyдратасе”.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]