Аденил циклаза
| Аденил циклаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Тример аденилат циклазе.
Епинефрин везује свој рецептор, који се повезује са хетеротримерним Г протеином. Г протеин се повезује са аденил циклазом, која претвара АТП у цАМП, ширећи сигнал.[1] | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 4.6.1.1 | ||||||||
| CAS broj | 9012-42-4 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Аденил циклаза (такође позната као аденилат циклаза, скраћено АЦ) је ензим са кључним регулаторним улогама у суштински свим ћелијама.[2] То је најполифилетичнији познати ензим: описано је шест различитих класа, од којих све катализују исту реакцију, али представљају неповезане породице гена без познате секвенце или структурне хомологије.[3]
Најпознатија класа аденил циклаза је класа III или AC-III (за класе се користе римски бројеви). AC-III се широко јавља код еукариота и има важну улогу у многим људским ткивима.[4] Део је cAMP зависног пута.[5]
Све класе аденил циклазе катализују конверзију аденозин трифосфата (АТП) у 3',5'-циклични АМП (цАМП) и пирофосфат.[4] Јони магнезијума су генерално потребни и чини се да су блиско укључени у ензимски механизам. цАМП који производи АЦ затим служи као регулаторни сигнал преко специфичних цАМП-везујућих протеина, било транскрипционих фактора, ензима (нпр. цАМП зависне киназе) или јонских транспортера.
Структура
[уреди | уреди извор]Већина аденил циклаза класе III су трансмембрански протеини са 12 трансмембранских сегмената. Протеин је организован са 6 трансмембранских сегмената, затим цитоплазматским доменом Ц1, затим још 6 мембранских сегмената, а затим другим цитоплазматским доменом који се зове Ц2. Важни делови за функцију су Н-терминус и Ц1 и Ц2 региони. Поддомени Ц1а и Ц2а су хомологни и формирају интрамолекуларни 'димер' који формира активно место. Код Mycobacterium tuberculosis и многих других бактеријских случајева, АЦ-III полипептид је само упола краћи, обухвата један 6-трансмембрански домен праћен цитоплазматским доменом, али два од њих формирају функционални хомодимер који подсећа на архитектуру сисара са два активна места. Код неживотињских АЦ класе III, каталитички цитоплазматски домен се види повезан са другим (не нужно трансмембранским) доменима.[6]
Функција
[уреди | уреди извор]Аденил циклаза је укључена у формирање меморије, функционишући као детектор случајности.[7][8]
Реакција
[уреди | уреди извор]
Аденил циклаза катализује АТП конверзију у 3',5'-циклични АМП (цАМП) и пирофосфат. цАМП (циклични аденозин монофосфат) је важан молекул у еукариотској трансдукцији сигнала. Он је такозвани секундарни гласник. Аденилат циклаза може бити активиран или инхибиран Г протеинима, који су спрегнути са мембранским рецепторима и тако може да произведе одговор на хормонске и друге стимулусе. Након активације аденилат циклазе, резултујући цАМП делује као секундарни гласник интерагујући са и регулишући друге протеине, попут протеин киназе А и циклични нуклеотид контролисаних јонских канала.
Типови
[уреди | уреди извор]Код сисара постоји 10 типова:
Они се такође понекад називају једноставно АЦ1, АЦ2, итд., и, помало збуњујуће, понекад се користе римски бројеви за ове изоформе које све припадају укупној АЦ класи III. Они се углавном разликују по томе како су регулисани и различито су изражени у различитим ткивима током развоја сисара.
Референце
[уреди | уреди извор]- ^ „PDB101: Molecule of the Month: G Proteins”. RCSB: PDB-101. Приступљено 24. 8. 2020.
- ^ Hancock, John (2010). Cell Signaling. стр. 189—195.
- ^ Sadana R, Dessauer CW (фебруар 2009). „Physiological roles for G protein-regulated adenylyl cyclase isoforms: insights from knockout and overexpression studies”. Neuro-Signals. 17 (1): 5—22. PMC 2790773
. PMID 18948702. doi:10.1159/000166277.
- ^ а б Zhang G, Liu Y, Ruoho AE, Hurley JH (март 1997). „Structure of the adenylyl cyclase catalytic core”. Nature (на језику: енглески). 386 (6622): 247—53. Bibcode:1997Natur.386..247Z. PMID 9069282. S2CID 4329051. doi:10.1038/386247a0.
- ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181.
- ^ Linder JU, Schultz JE (децембар 2003). „The class III adenylyl cyclases: multi-purpose signalling modules.”. Cellular Signalling. 15 (12): 1081—9. PMID 14575863. doi:10.1016/s0898-6568(03)00130-x.
- ^ Hanoune J, Defer N (април 2001). „Regulation and role of adenylyl cyclase isoforms”. Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 41 (1): 145—74. PMID 11264454. doi:10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145.
- ^ Hogan DA, Muhlschlegel FA (децембар 2011). „Candida albicans developmental regulation: adenylyl cyclase as a coincidence detector of parallel signals”. Current Opinion in Microbiology. 14 (6): 682—6. PMID 22014725. doi:10.1016/j.mib.2011.09.014.
Спољашње везе
[уреди | уреди извор]- Adenylate+cyclase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Интерактивни 3Д приказ аденилат циклазе - Proteopedia Adenylyl_cyclase
