Пређи на садржај

TRNKHis guanililtransferaza

С Википедије, слободне енциклопедије
TRNKHis guanililtransferaza
Identifikatori
EC broj2.7.7.79
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

TRNKHis guanililtransferaza (EC 2.7.7.79, histidin tRNK guanililtransferaza, Thg1p, Thg1) je enzim sa sistematskim imenom p-tRNKHis:GTP guanililtransferaza (ATP-hidroliza).[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

p-tRNKHis + ATP + GTP pppGp-tRNKHis + AMP + difosfat (sveukupna reakcija)
(1a) p-tRNKHis + ATP App-tRNKHis + difosfat
(1b) App-tRNKHis + GTP pppGp-tRNKHis + AMP

Kod eukariota jedan dodatni guanozinski ostatak je dodata posttranskripciono na 5'-kraj tRNKHis molekula.

  1. ^ Jahn, D. & Pande, S. (1991). „Histidine tRNA guanylyltransferase from Saccharomyces cerevisiae. II. Catalytic mechanism”. J. Biol. Chem. 266: 22832—22836. PMID 1660462. 
  2. ^ Pande, S., Jahn, D. and Soll, D. (1991). „Histidine tRNA guanylyltransferase from Saccharomyces cerevisiae. I. Purification and physical properties”. J. Biol. Chem. 266: 22826—22831. PMID 1660461. 
  3. ^ Gu, W., Jackman, J.E., Lohan, A.J., Gray, M.W. and Phizicky, E.M. (2003). „tRNAHis maturation: an essential yeast protein catalyzes addition of a guanine nucleotide to the 5′ end of tRNAHis”. Genes Dev. 17: 2889—2901. PMID 14633974. 
  4. ^ Placido, A., Sieber, F., Gobert, A., Gallerani, R., Giege, P. and Marechal-Drouard, L. (2010). „Plant mitochondria use two pathways for the biogenesis of tRNAHis”. Nucleic Acids Res. 38: 7711—7717. PMID 20660484. 
  5. ^ Jackman, J.E. & Phizicky, E.M. (2008). „Identification of critical residues for G-1 addition and substrate recognition by tRNA(His) guanylyltransferase”. Biochemistry. 47: 4817—4825. PMID 18366186. 
  6. ^ Hyde, S.J., Eckenroth, B.E., Smith, B.A., Eberley, W.A., Heintz, N.H., Jackman, J.E. and Doublie, S. (2010). „tRNA(His) guanylyltransferase (THG1), a unique 3′-5′ nucleotidyl transferase, shares unexpected structural homology with canonical 5′-3′ DNA polymerases”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 107: 20305—20310. PMID 21059936. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]