Пређи на садржај

5-metiltetrahidropteroiltriglutamat—homocistein S-metiltransferaza

С Википедије, слободне енциклопедије
5-metiltetrahidropteroiltriglutamat—homocistein S-metiltransferaza
Identifikatori
EC broj2.1.1.14
CAS broj9068-29-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

5-metiltetrahidropteroiltriglutamat—homocistein S-metiltransferaza (EC 2.1.1.14, tetrahidropteroiltriglutamatna metiltransferaza, homocisteinska metilaza, metiltransferaza, tetrahidropteroilglutamat-homocisteinska transmetilaza, metiltetrahidropteroilpoliglutamat:homocistein metiltransferaza, kobalamin-nezavisna metioninska sintaza, metioninska sintaza (kobalamin-nezavisni), METE) je enzim sa sistematskim imenom 5-metiltetrahidropteroiltri-L-glutamat:L-homocistein S-metiltransferaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

S-metiltetrahidropteroiltri-L-glutamat + L-homocistein tetrahidropteroiltri-L-glutamat + L-metionin

Za dejstvo ovog enzima je neophodan fosfat i cink. Enzim iz Escherichia coli takođe koristi redukujući sistem.

  1. ^ Guest, J.R., Friedman, S., Foster, M.A., Tejerina, G. and Woods, D.D. (1964). „Transfer of the methyl group from N5-methyltetrahydrofolates to homocysteine in Escherichia coli. Biochem. J. 92: 497—504. PMID 5319972. 
  2. ^ Whitfield, C.D., Steers, E.J., Jr. and Weissbach, H. (1970). „Purification and properties of 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine transmethylase”. J. Biol. Chem. 245: 390—401. PMID 4904482. 
  3. ^ Eichel, J., Gonzalez, J.C., Hotze, M., Matthews, R.G. and Schroder, J. (1995). „Vitamin B12-independent methionine synthase from a higher-plant (Catharanthus roseus) - molecular characterization, regulation, heterologous expression, and enzyme properties”. Eur. J. Biochem. 230: 1053—1058. PMID 7601135. 
  4. ^ Gonzalez, J.C., Peariso, K., PennerHahn, J.E. and Matthews, R.G. (1996). „Cobalamin-independent methionine synthase from Escherichia coli: A zinc metalloenzyme”. Biochemistry. 35: 12228—12234. PMID 8823155. 
  5. ^ Peariso, K., Goulding, C.W., Huang, S., Matthews, R.G. and Penner-Hahn, J.E. (1998). „Characterization of the zinc binding site in methionine synthase enzymes of Escherichia coli: The role of zinc in the methylation of homocysteine”. J. Am. Chem. Soc. 120: 8410—8416. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]