Актомиозин
Актомиозин је актинско-миозински комплекс који се формира унутар цитоскелета. Актомиозин је сам по себи контрактилни протеин, с тим да се моторни протеин миозина могу повући на актинске филаменте. Ово својство омогућавају контрактилност влакнима која је основа функција скелетних мишића, па чак и у немишићним ћелијама, јер омогућава покретљивост ћелија и стварање силе на субћелијском нивоу.
Актин[уреди | уреди извор]
Актин (филаментозни или Ф-актин) је полимер грађен од два протеинска ланца, која се спирално увијају један око другог. Ти ланци су изграђени од мономера (глобуларног или Г-актина), а на сваком мономеру се налази по једно активно место за везивање миозина, што је значајно за процес мишићне контракције. Ф-актин чини окосницу танког филамента.
Актини чине филаментску мрежу, како унутар филоподија тако и код ламелиподијаа. Они су веома динамичне структуре, чија карактеристика се најбоље уоћавају у ретроградном покрету који је својствен механизму стварања нити. Уз то кретање, низа ћелијских процеса попут филоподијалног увлачења и ламелиподијалних/ламелалних контракција ослања се на кретање уназад целе мреже нити или великих снопова филамената.
Како ретроградно померање или „ходање” помоћу актина може имати малу улогу у помагању тим процесима, неопходни су додатни фактори.
Миозин[уреди | уреди извор]
Једна класа протеина која је умешана у транслокацију Ф-актина је породица протеина је миозин, кога чине полимеризовани протеински молекули који учествују у изградњи миофибрила. Имају дијаметар 15 нм и дужину око 1,6 µм. Састоје се од 200—300 молекула миозина.
Миозин чине два тешка и четири лака полипептидна ланца. Тешки ланци се спирално увијају и формирају двоструки хеликс. Међутим, на једном крају, они се набирају и граде тзв. миозинске главе, а у њихов састав улазе и лаки ланци (по два за сваку главицу).
Остаје нејасно који изоформи доприносе овом процесу у специфичним ситуацијама и у којој мери.[1][2][3][4] Сваки члан породице миозина поседује јединствена структурна и функционална својства, попут величине корака, која одређује њихову способност да се укључе у транслокацију Ф-актина.[5] Утврђено је да су миозини веома потребни за овај процес да би се олакшала филоподијска ретракција.[2]
Миозин II[уреди | уреди извор]
Миозин II, посебно је повезан је с повлачењем Ф-актина у неколико типова ћелија, укључујући неуроне,[1] фибробласте,[6] и кератоците,[7] с посебним нагласком на његову улогу у ламели и ламелиподији. У почетку се веровало да миозин II утиче нана динамику и покретљивост Ф-актина унутар ламеле, јер није примиећен на водећој ивици, али је недавно примиећен унутар ламелиподије као избочина која достиже свој врхунац, непосредно пре повлачења.[8] Ово истраживање сматрају да је миозин II одговоран за настанак и ретроградно кретање актинских лукова - снопова који се формирају паралелно с водећом ивицом и евентуално додирују више жаришних адхезија. Овај покрет настаје на ламелипидијуму и креће се натраг у ламели, производећи јединствену континуирано текућу актинску мрежу у облику лукова.[8] Сходно томе, предложено је да се брзина ретроградног кретања смањи када су лучни контактни жаришни спојеви у близини и унутар ламеле.[8]
Извори[уреди | уреди извор]
- ^ а б Медеирос НА, Бурнетте ДТ, анд Форсцхер П (2006). „Мyосин II фунцтионс ин ацтин-бундле турновер ин неуронал гроwтх цонес”. Нат. Целл Биол. 8 (3): 215—26..
- ^ а б Лин ЦХ, Еспреафицо ЕМ, Моосекер МС, анд Форсцхер П (1996). „Мyосин дривес ретрограде Ф-ацтин флоw ин неуронал гроwтх цонес”. Неурон. 16 (4): 769—82.
- ^ Броwн Ј, анд Бридгман ПЦ (2003). „Роле оф мyосин II ин аxон оутгроwтх”. Ј. Хистоцхем. Цyтоцхем. 51 (4): 421—8..
- ^ Диефенбацх ТЈ, Латхам ВМ, Yимламаи D, Лиу ЦА, Херман ИМ, анд Јаy ДГ (2002). „Мyосин 1ц анд мyосин ИИБ серве оппосинг ролес ин ламеллиподиал дyнамицс оф тхе неуронал гроwтх цоне”. Ј. Целл Биол. 158 (7): 1207—17..
- ^ Кресс Х, Стелзер ЕХК, Холзер D, Бусс Ф, Гриффитхс Г, анд Рохрбацх А (2007). „Филоподиа ацт ас пхагоцyтиц тентацлес анд пулл wитх дисцрете степс анд а лоад-депендент велоцитy”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 104 (28): 11633—8..
- ^ Веркховскy АБ, Свиткина ТМ, анд Борисy ГГ (1995). „Мyосин II филамент ассемблиес ин тхе ацтиве ламелла оф фибробластс: тхеир морпхогенесис анд роле ин тхе форматион оф ацтин филамент бундлес”. Ј. Целл Биол. 131 (4): 989—1002. ПМИД 7490299. дои:10.1083/јцб.131.4.989..
- ^ Свиткина ТМ, Веркховскy АБ, МцQуаде КМ, анд Борисy ГГ (1997). „Аналyсис оф тхе ацтин-мyосин II сyстем ин фисх епидермал кератоцyтес: мецханисм оф целл бодy транслоцатион”. Ј. Целл Биол. 139 (2): 397—415. ПМЦ 2139803
. ПМИД 9334344. дои:10.1083/јцб.139.2.397..
- ^ а б в Бурнетте ДТ, Манлеy С, Сенгупта П, Соуграт Р, Давидсон МW, Кацхар Б, анд Липпинцотт-Сцхwартз Ј (2011). „А роле фор ацтин арцс ин тхе леадинг-едге адванце оф мигратинг целлс”. Нат. Целл Биол. 13 (4): 371—81. ПМЦ 3646481 . ПМИД 21423177. дои:10.1038/нцб2205..
Спољашње везе[уреди | уреди извор]
- Wхат ис Ацтомyосин? - Натионал Университy оф Сингапоре (језик: енглески)
 | Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење у вези са темама из области медицине (здравља). |
