Hidrolaza masno kiselinskih amida

Из Википедије, слободне енциклопедије
Hidrolaza masno kiselinskih amida
Faah w mafp.png
Hidrolaza masno kiselinskih amida (FAAH) dimer je prikazan sa kovalentnim inhibitorom (MAFP, žuto) vezanim za aktivno mesto.
Identifikatori
Simbol FAAH
Entrez 2166
HUGO 3553
OMIM 602935
PDB 1MT5
RefSeq NM_001441
UniProt O00519
Drugi podaci
EC broj 3.5.1.-
Lokus Hromozom 1 p35-p34

Hidrolaza masno kiselinskih amida (EC 3.5.1.99, FAAH, oleamidna hidrolaza, anandamidna amidohidrolaza) je član enzimske familije serinskih hidrolaza. Kod čoveka je ova hidrolaza kodirana FAAH genom. FAAH je kloniran 1996 Ben Kravat et al. na Skripsovom Istraživačkom Institutu (engl. The Scripps Research Institut).[1][2][3] FAAH kristalna struktura je bila rešena u istoj laboratoriji 2002.[3]

Funkcija[уреди]

FAAH je integralna membranska hidrolaza sa jednim N-terminalnim transmembranskim domenom. In vitro, FAAH ima esterazno i amidazno dejstvo.[4] In vivo, FAAH je principalni katabolički enzim za klasu bioaktivnih lipida poznatih kao amidi masnih kiselina (FAA). Članovi FAA familije su:

  • N-aciltaurini, koji su agonisti TRP familije kalcijumskih kanala.[8]

Vidi još[уреди]

Literatura[уреди]

  1. Cravatt BF, Giang DK, Mayfield SP, Boger DL, Lerner RA, Gilula NB (1996). „Molecular characterization of an enzyme that degrades neuromodulatory fatty-acid amides”. Nature. 384 (6604): 83—7. doi:10.1038/384083a0. PMID 8900284. 
  2. Giang DK, Cravatt BF (1997). „Molecular characterization of human and mouse fatty acid amide hydrolases”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (6): 2238—42. doi:10.1073/pnas.94.6.2238. PMC 20071слободно за читање. PMID 9122178. 
  3. 3,0 3,1 Bracey MH, Hanson MA, Masuda KR, Stevens RC, Cravatt BF (2002). „Structural adaptations in a membrane enzyme that terminates endocannabinoid signaling”. Science. 298 (5599): 1793—6. doi:10.1126/science.1076535. PMID 12459591.  Грешка цитата: Invalid <ref> tag; name "pmid12459591" defined multiple times with different content
  4. Patricelli MP, Cravatt BF (1999). „Fatty acid amide hydrolase competitively degrades bioactive amides and esters through a nonconventional catalytic mechanism”. Biochemistry. 38 (43): 14125—30. doi:10.1021/bi991876p. PMID 10571985. 
  5. Cravatt BF, Demarest K, Patricelli MP, Bracey MH, Giang DK, Martin BR, Lichtman AH (2001). „Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (16): 9371—6. doi:10.1073/pnas.161191698. PMC 55427слободно за читање. PMID 11470906. 
  6. Saghatelian A, Trauger SA, Want EJ, Hawkins EG, Siuzdak G, Cravatt BF (2004). „Assignment of endogenous substrates to enzymes by global metabolite profiling”. Biochemistry. 43 (45): 14332—9. doi:10.1021/bi0480335. PMID 15533037. 
  7. Cravatt BF, Prospero-Garcia O, Siuzdak G, Gilula NB, Henriksen SJ, Boger DL, Lerner RA (1995). „Chemical characterization of a family of brain lipids that induce sleep”. Science (journal). 268 (5216): 1506—9. PMID 7770779. 
  8. Saghatelian A, McKinney MK, Bandell M, Patapoutian A, Cravatt BF (2006). „A FAAH-regulated class of N-acyl taurines that activates TRP ion channels”. Biochemistry. 45 (30): 9007—15. doi:10.1021/bi0608008. PMID 16866345. 

Spoljašnje veze[уреди]