Riboflavin kinaza

Из Википедије, слободне енциклопедије
Иди на навигацију Иди на претрагу
Riboflavin kinaza
PDB 1s4m EBI.jpg
Identifikatori
EC broj2.7.1.26
CAS broj9032-82-0
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum

Riboflavin kinaza (EC 2.7.1.26, flavokinaza, FK, RFK) je enzim sa sistematskim imenom ATP:riboflavin 5'-fosfotransferaza.[1][2][3][4][5][6][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

ATP + riboflavin ADP + FMN

Kofaktori FMN i FAD učestvuju u brojnim procesima u svim organizmima, uključujući mitohondrijski elektronski transport, fotosintezu, masna-kiselinsku oksidaciju, i metabolizam vitamina B6, vitamina B12 i folata.

Reference[уреди]

  1. ^ Chassy, B.M., Arsenis, C. and McCormick, D.B. (1965). „The effect of the length of the side chain of flavins on reactivity with flavokinase”. J. Biol. Chem. 240: 1338—1340. PMID 14284745. 
  2. ^ Giri, K.V., Krishnaswamy, P.R. and Rao, N.A. (1958). „Studies on plant flavokinase”. Biochem. J. 70: 66—71. PMID 13584303. 
  3. ^ Kearney, E.B. (1952). „The interaction of yeast flavokinase with riboflavin analogues”. J. Biol. Chem. 194: 747—754. PMID 14927668. 
  4. ^ McCormick, D.B. & Butler, R.C. (1962). „Substrate specificity of liver flavokinase”. Biochim. Biophys. Acta. 65: 326—332. 
  5. ^ Sandoval, F.J. & Roje, S. (2005). „An FMN hydrolase is fused to a riboflavin kinase homolog in plants”. J. Biol. Chem. 280: 38337—38345. PMID 16183635. 
  6. ^ Solovieva, I.M., Tarasov, K.V. and Perumov, D.A. (2003). „Main physicochemical features of monofunctional flavokinase from Bacillus subtilis”. Biochemistry (Mosc). 68: 177—181. PMID 12693963. 
  7. ^ Solovieva, I.M., Kreneva, R.A., Leak, D.J. and Perumov, D.A. (1999). „The ribR gene encodes a monofunctional riboflavin kinase which is involved in regulation of the Bacillus subtilis riboflavin operon”. Microbiology. 145: 67—73. PMID 10206712. 

Literatura[уреди]

Spoljašnje veze[уреди]