Приони — разлика између измена

С Википедије, слободне енциклопедије
Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м Разне исправке
.
Ред 1: Ред 1:
{{Infobox disease
{{Infobox medical condition (new)
| Name = Прионско обољење
| name = Прионско обољење
| image = Histology bse.jpg
| латински =
| caption =
| Image = Histology bse.jpg
| specialty = [[Infectious disease (speciality)|Инфективне болести]]
| Caption = Ткивне секције оболеле од приона имају карактеристичне микроскопске „рупе“ и развијају „сунђерасту“ архитектуру.
| Field = [[Патологија]]
| symptoms =
| complications =
| ICD10 = A81
| onset =
| ICD9 = {{ICD9|046}}
| duration =
| types =
| causes =
| risks =
| diagnosis =
| differential =
| prevention =
| treatment =
| medication =
| prognosis =
| frequency =
| deaths =
}}
}}
{{rut}}
'''Приони''' ({{јез-енгл|proteinaceous infectious particle}}) су посебни [[протеин]]и који изазвивају неке болести код људи и животиња. Настају мутацијом гена који кодира један [[протеин]] људског тела, прион протеин. Овакви измењени протеини могу се пренети на друге особе (инфекциозни су) и тада изазивају промену конформације прион протеина код оболелих и на тај начин изазвају обољења људи и животиња. Код људи изазивају:
'''Приони''' ({{јез-енгл|proteinaceous infectious particle}}) су посебни [[протеин]]и који изазвивају неколико фаталних [[Неуродегенерација|неуродегенеративних болести]] код људи и животиња. Настају мутацијом гена који кодира један [[протеин]] људског тела, прион протеин.<ref>{{cite web |url=https://www.niaid.nih.gov/diseases-conditions/prion-diseases |title=Prion diseases |series=Diseases and conditions |publisher=National Institute of Health}}</ref> Овакви измењени протеини могу се пренети на друге особе (инфекциозни су) и тада изазивају промену конформације прион протеина код оболелих и на тај начин изазвају обољења људи и животиња. Код људи изазивају: [[спонгиформна енцефалопатија|спонгиформну енцефалопатију човека]] или [[Кројцфелд-Јакобова болест|Кројцфелд-Јакобову болест]], [[куру]] - болест која се преноси канибализмом, [[Герстман-Штројслер-Шајнкер синдром]], [[фатална фамилијарна инсомнија|фаталну фамилијарну инсомнију]].<ref name="Prion Diseases CDC" /> Код животиња изазивају [[болест лудих крава]] {{јез-лат|bovine spongoforme encefalopati}}, спонгиформну енцефалопатију код мачака, [[скрапије]] (код овце), преносиву енцефалопатију [[нерц]]а {{јез-енгл|transissible mink encephalopati (TME)}}, болест пропадања {{јез-енгл|wasting disease}} код [[јелен]]а итд. Приони се јављају и код биљака и [[гљиве|гљива]].
* [[спонгиформна енцефалопатија|спонгиформну енцефалопатију човека]] или [[Кројцфелд-Јакобова болест|Кројцфелд-Јакобову болест]]
* [[куру]], болест која се преноси канибализмом,
* [[Герстман-Штројслер-Шајнкер синдром]],
* [[фатална фамилијарна инсомнија|фаталну фамилијарну инсомнију]].


It is not known what causes the normal protein to misfold; the abnormal [[Protein tertiary structure|three-dimensional structure]] is suspected of conferring infectious properties. The word ''prion'' derives from "proteinaceous infectious particle".<ref name="Prion Diseases CDC">{{cite web |url=https://www.cdc.gov/prions/index.html |title=Prion diseases |publisher=United States Centers for Disease Control and Prevention}}</ref><ref>{{cite magazine |url=https://www.scientificamerican.com/article/what-is-a-prion-specifica/ |title=What Is a Prion? |magazine=Scientific American |access-date=15 May 2018}}</ref><ref>{{cite encyclopedia |url=https://www.britannica.com/science/prion-infectious-agent |article=Prion infectious agent |title=Encyclopaedia Britannica |access-date=15 May 2018}}</ref> Prions composed of the [[PRNP|prion protein]] (PrP) are hypothesized as the cause of [[transmissible spongiform encephalopathy|transmissible spongiform encephalopathies]] (TSEs),<ref>{{cite journal | vauthors = Prusiner SB | title = Molecular biology of prion diseases | journal = Science | volume = 252 | issue = 5012 | pages = 1515–22 | date = June 1991 | pmid = 1675487 | doi = 10.1126/science.1675487 | bibcode = 1991Sci...252.1515P }}</ref> including [[scrapie]] in sheep, [[chronic wasting disease]] (CWD) in deer, [[bovine spongiform encephalopathy]] (BSE) in cattle (commonly known as "mad cow disease"), and [[Creutzfeldt–Jakob disease|Creutzfeldt-Jakob disease]] (CJD) in humans.
Код животиња изазивају:
* [[болест лудих крава]] {{јез-лат|bovine spongoforme encefalopati}},
* спонгиформну енцефалопатију код мачака,
* [[скрапије]] (код овце),
* преносиву енцефалопатију [[нерц]]а {{јез-енгл|transissible mink encephalopati (TME)}},
* болест пропадања {{јез-енгл|wasting disease}} код [[јелен]]а итд.


A prion disease is a [[proteopathy]]. All known prion diseases in [[mammals]] affect the structure of the [[brain]] or other [[neuron|neural]] tissue; all are progressive, have no known effective treatment and are always fatal.<ref>{{cite journal | vauthors = Prusiner SB | title = Prions | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 95 | issue = 23 | pages = 13363–83 | date = November 1998 | pmid = 9811807 | pmc = 33918 | doi = 10.1073/pnas.95.23.13363 | bibcode = 1998PNAS...9513363P }}</ref> There is also evidence suggesting prions may play a part in the process of [[Alzheimer’s disease]], and [[Parkinson's disease]], and these have been termed ''prion-like diseases''.
Приони се јављају и код биљака и [[гљиве|гљива]].
<ref name="pmid19242475">{{cite journal
| vauthors = Laurén J, Gimbel DA, Nygaard HB, Gilbert JW, Strittmatter SM
| title = Cellular prion protein mediates impairment of synaptic plasticity by amyloid-beta oligomers
| journal = Nature
| volume = 457
| issue = 7233
| pages = 1128–32
| date = February 2009
| pmid = 19242475
| pmc = 2748841
| doi = 10.1038/nature07761 }}</ref><ref name="Olanow">{{cite journal |last1=Olanow |first1=CW |last2=Brundin |first2=P |title=Parkinson's disease and alpha synuclein: is Parkinson's disease a prion-like disorder? |journal=Movement disorders : official journal of the Movement Disorder Society |date=January 2013 |volume=28 |issue=1 |pages=31–40 |doi=10.1002/mds.25373 |pmid=23390095}}</ref><ref name="Goedert">{{cite journal |last1=Goedert |first1=M |title=NEURODEGENERATION. Alzheimer's and Parkinson's diseases: The prion concept in relation to assembled Aβ, tau, and α-synuclein. |journal=Science |date=7 August 2015 |volume=349 |issue=6248 |pages=1255555 |doi=10.1126/science.1255555 |pmid=26250687}}</ref> Several yeast proteins have also been identified as having prionogenic properties.<ref name="Alberti, 2009"/><ref name="Aguzzi"/> The hypothesized role of a protein as an infectious agent stands in contrast to all other known infectious agents such as [[virus]]es, [[bacteria]], [[fungi]] and [[parasite]]s, all of which contain [[nucleic acid]]s ([[DNA]], [[RNA]] or both). Synthetic prions, created in the laboratory independent of any biological source, have little or no ability to cause infection with TSEs. However, when synthetic prions are administered in combination with [[Cofactor (biochemistry)|cofactors]], such as [[phosphatidylethanolamine]] and RNA molecules, then this can transmit TSEs.<ref>Supattapone, Surachai. "Synthesis of high titer infectious prions with cofactor molecules." ''Journal of Biological Chemistry'' 289, no. 29 (2014): 19850–54.</ref>

Several scientific observations remain unexplained by the prion hypothesis: It is known that [[Severe combined immunodeficient mice|mice with severe combined immunodeficiency]] do not develop scrapie following inoculation with brain tissue from animals infected with scrapie, suggesting that either the role of immunity in prion [[pathogenesis]] is incompletely understood or that there is some other flaw in current understanding of prion [[pathophysiology]].<ref>Mabbott, Neil A, James D Alibhai, and Jean Manson. "The role of the immune system in prion infection." ''Handbook of Clinical Neurology'' 153 (2018): 85–107.</ref> More recently, it has been shown that scrapie and Creutzfeldt–Jakob disease may require agent-specific nucleic acids for transmission of infection.<ref name="Botsios, Sotirios 2016">Botsios, Sotirios, and Laura Manuelidis. "CJD and Scrapie Require Agent‐Associated Nucleic Acids for Infection." ''Journal of Cellular Biochemistry'' 117, no. 8 (2016): 1947–58.</ref> For these reasons, the prion/TSE hypothesis incompletely accounts for the observed data.<ref name="ReferenceB"/><ref name="Virulence 2013"/> Prion aggregates are stable, accumulate in infected tissue and are associated with tissue damage and cell death.<ref>{{cite journal | vauthors = Dobson CM | title = The structural basis of protein folding and its links with human disease | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 356 | issue = 1406 | pages = 133–45 | date = February 2001 | pmid = 11260793 | pmc = 1088418 | doi = 10.1098/rstb.2000.0758 }}</ref> This structural stability means that prions are resistant to [[denaturation (biochemistry)|denaturation]] by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prion structure varies slightly between species, but nonetheless prion replication is subject to [[epimutation]] and [[natural selection]] just like other forms of replication.<ref>{{cite journal | vauthors = Li J, Browning S, Mahal SP, Oelschlegel AM, Weissmann C | title = Darwinian evolution of prions in cell culture | journal = Science | volume = 327 | issue = 5967 | pages = 869–72 | date = February 2010 | pmid = 20044542 | pmc = 2848070 | doi = 10.1126/science.1183218 | laysummary = http://news.bbc.co.uk/2/hi/health/8435320.stm | bibcode = 2010Sci...327..869L | laydate = January 1, 2010 | laysource = BBC News }}</ref>


== Грађа и порекло ==
== Грађа и порекло ==
Ред 42: Ред 59:
* [[Кројцфелд-Јакобова болест]]
* [[Кројцфелд-Јакобова болест]]
* [[Вироид]]
* [[Вироид]]

== Референце ==
{{Reflist|refs=
<ref name="Alberti, 2009">{{cite journal | vauthors = Alberti S, Halfmann R, King O, Kapila A, Lindquist S | title = A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins | journal = Cell | volume = 137 | issue = 1 | pages = 146–58 | year = 2009 | pmid = 19345193 | pmc = 2683788 | doi = 10.1016/j.cell.2009.02.044 }}</ref>
<ref name='Aguzzi'>{{cite journal | vauthors = Aguzzi A | title = Unraveling prion strains with cell biology and organic chemistry | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 105 | issue = 1 | pages = 11–2 | date = January 2008 | pmid = 18172195 | pmc = 2224168 | doi = 10.1073/pnas.0710824105 | bibcode = 2008PNAS..105...11A }}</ref>
<ref name="ReferenceB">{{cite journal | vauthors = Miyazawa K, Kipkorir T, Tittman S, Manuelidis L | title = Continuous production of prions after infectious particles are eliminated: implications for Alzheimer's disease | journal = PLOS One | volume = 7 | issue = 4 | pages = e35471 | year = 2012 | pmid = 22509412 | pmc = 3324552 | doi = 10.1371/journal.pone.0035471 | bibcode = 2012PLoSO...735471M }}</ref>
<ref name="Virulence 2013">{{cite journal | vauthors = Manuelidis L | title = Infectious particles, stress, and induced prion amyloids: a unifying perspective | journal = Virulence | volume = 4 | issue = 5 | pages = 373–83 | date = July 2013 | pmid = 23633671 | pmc = 3714129 | doi = 10.4161/viru.24838 }}</ref>
}}


== Литература ==
== Литература ==
{{Refbegin}}
* Fritz H. Keyser, Kurt A. Bienz ''Medizinische Mikrobiologie'' Thieme. {{page|year=|isbn=978-3-13-444810-8|pages=}}
* Fritz H. Keyser, Kurt A. Bienz ''Medizinische Mikrobiologie'' Thieme. {{page|year=|isbn=978-3-13-444810-8|pages=}}
* ''Deadly Feasts: The "Prion" Controversy and the Public's Health'', [[Richard Rhodes]], 1998, Touchstone, {{ISBN|0684844257}}
* ''The Pathological Protein: Mad Cow, Chronic Wasting, and Other Deadly Prion Diseases'', Phillip Yam, 2003, Springer, {{ISBN|0387955089}}
* ''The Family That Couldn't Sleep'' by D.T. Max. {{ISBN|978-0812972528}}. provides a history of prion diseases.
* [https://web.archive.org/web/20091216053956/http://www.horizonpress.com/cimb/prionprotein.html ''The Prion Protein''] a special issue of the open-access journal [[Current Issues in Molecular Biology]]
* {{cite journal | vauthors = Aguzzi A, Baumann F, Bremer J | title = The prion's elusive reason for being | journal = Annual Review of Neuroscience | volume = 31 | pages = 439–77 | year = 2008 | pmid = 18558863 | doi = 10.1146/annurev.neuro.31.060407.125620 | subscription = y }}
* {{cite journal | vauthors = Brown P, Cervenakova L | year = 2005| title = A prion lexicon (out of control) | url = http://www.thelancet.com/journals/lancet/article/PIIS0140-6736(05)17700-9/fulltext | journal = [[The Lancet]] | volume = 365 | issue = 9454| page = 122 | doi=10.1016/S0140-6736(05)17700-9}}
* {{cite journal | vauthors = Kraus A, Groveman BR, Caughey B | title = Prions and the potential transmissibility of protein misfolding diseases | journal = Annual Review of Microbiology | volume = 67 | issue = | pages = 543–64 | year = 2013 | pmid = 23808331 | pmc = 4784231 | doi = 10.1146/annurev-micro-092412-155735 | url = http://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev-micro-092412-155735 }}
{{Refend}}


{{Медицинско упозорење}}
{{Порталбар|Медицина}}
== Спољашње везе ==
== Спољашње везе ==
{{Medical resources
| ICD10 = {{ICD10|A|81||a|81}}
| ICD9 = {{ICD9|046}}
| MeshID =
}}
{{Commonscat|Prions}}
{{Commonscat|Prions}}

* [http://www.bionet-skola.com/w/Prioni Bionet škola]
* [http://www.mad-cow-facts.com Mad Cow Disease] Центар за глобална питања хране. {{en}}
* [http://www.mad-cow-facts.com Mad Cow Disease] Центар за глобална питања хране. {{en}}
* [https://web.archive.org/web/20060428002357/http://www-micro.msb.le.ac.uk/3035/prions.html Prion Diseases] Болести изазване прионима {{en}}
* -{[https://web.archive.org/web/20060428002357/http://www-micro.msb.le.ac.uk/3035/prions.html Prion Diseases]}-
* [https://web.archive.org/web/20050721073926/http://www.sciencemag.org/feature/data/prusiner/245.shl Prion Diseases and the BSE Crisis] (1997). Чланак из магазина Science који је написао Stanley Prusiner, који је открио прионе. {{en}}
* -{[https://web.archive.org/web/20050721073926/http://www.sciencemag.org/feature/data/prusiner/245.shl Prion Diseases and the BSE Crisis] (1997)}-
* [https://web.archive.org/web/20060715050651/http://www.britannica.com/nobel/micro/481_90.html Britannica Nobel: prion, 1997] Британика {{en}}
* -{[https://web.archive.org/web/20060715050651/http://www.britannica.com/nobel/micro/481_90.html Britannica Nobel: prion, 1997]}-
* {{DMOZ|Health/Conditions_and_Diseases/Infectious_Diseases/Prion/}}
* -{[https://www.cdc.gov/prions/index.html CDC] – USA Centers for Disease Control and Prevention – information on prion diseases}-
* -{[http://www.who.int/zoonoses/diseases/prion_diseases/en/ World Health Organisation] – WHO information on prion diseases}-
* -{[http://webarchive.nationalarchives.gov.uk/20090505194948/http://bseinquiry.gov.uk The UK BSE Inquiry]&nbsp;– Report of the UK public inquiry into BSE and variant CJD}-
* -{[http://webarchive.nationalarchives.gov.uk/20110316162913/http://www.seac.gov.uk/ UK Spongiform Encephalopathy Advisory Committee (SEAC)]}-

=== Генетика ===
* -{[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/ICTVdb/ICTVdB/90.001.0.01.htm Mammalian prion classification] International Committee on Taxonomy of Viruses&nbsp;– [[ICTVdb]]}-
* -{[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?id=176640 Online Mendelian Inheritance in Man: Prion protein]&nbsp;– PrP, inherited prion disease and [[Genetically modified organism|transgenic animal models]].}-
* -{[http://www.ibioseminars.org/index.php?option=com_content&view=article&id=164&Itemid=153 The Surprising World of Prion Biology &nbsp;– A New Mechanism of Inheritance] on-line lecture by [[Susan Lindquist]]}-

=== Истраживања ===
* -{[http://ind.universityofcalifornia.edu/ Institute for Neurodegenerative Diseases]&nbsp;– labs studying prion diseases, run by [[Stanley B. Prusiner|Stanley B. Prusiner, MD]]}-
* -{[https://web.archive.org/web/20110416102018/http://prion.systemsbiology.net/cgi-bin/dispatcher.cgi/Welcome/display Prion Disease Database (PDDB)] – Comprehensive transcriptome resource for systems biology research in prion diseases.}-
* -{[https://www.ibiology.org/archive/surprising-world-prion-biology/ Susan Lindquist's Seminar: "The Surprising World of Prion Biology"]}-
* -{[http://www.prion.ucl.ac.uk/ MRC Prion Unit run by Professor John Collinge.] Study of all forms of prion disease and development of therapies.}-

=== Друго ===
* -{[http://memory.ucsf.edu/cjd/ UCSF Memory and Aging Center]&nbsp;– medical center for diagnosis and care of people with prion disease and research into origin and treatment of prion diseases. ([https://www.youtube.com/ucsfmemoryandaging YouTube channel])}-
* -{[http://www.pdbe.org/emsearch/prion 3D electron microscopy structures of Prions from the EM Data Bank(EMDB)]}-


{{Authority control}}
{{Порталбар|Медицина}}
{{Медицинско упозорење}}


[[Категорија:Приони]]
[[Категорија:Приони]]

Верзија на датум 6. мај 2019. у 17:37

Прионско обољење
СпецијалностиИнфективне болести

Приони (енгл. proteinaceous infectious particle) су посебни протеини који изазвивају неколико фаталних неуродегенеративних болести код људи и животиња. Настају мутацијом гена који кодира један протеин људског тела, прион протеин.[1] Овакви измењени протеини могу се пренети на друге особе (инфекциозни су) и тада изазивају промену конформације прион протеина код оболелих и на тај начин изазвају обољења људи и животиња. Код људи изазивају: спонгиформну енцефалопатију човека или Кројцфелд-Јакобову болест, куру - болест која се преноси канибализмом, Герстман-Штројслер-Шајнкер синдром, фаталну фамилијарну инсомнију.[2] Код животиња изазивају болест лудих крава лат. bovine spongoforme encefalopati, спонгиформну енцефалопатију код мачака, скрапије (код овце), преносиву енцефалопатију нерца енгл. transissible mink encephalopati (TME), болест пропадања енгл. wasting disease код јелена итд. Приони се јављају и код биљака и гљива.

It is not known what causes the normal protein to misfold; the abnormal three-dimensional structure is suspected of conferring infectious properties. The word prion derives from "proteinaceous infectious particle".[2][3][4] Prions composed of the prion protein (PrP) are hypothesized as the cause of transmissible spongiform encephalopathies (TSEs),[5] including scrapie in sheep, chronic wasting disease (CWD) in deer, bovine spongiform encephalopathy (BSE) in cattle (commonly known as "mad cow disease"), and Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) in humans.

A prion disease is a proteopathy. All known prion diseases in mammals affect the structure of the brain or other neural tissue; all are progressive, have no known effective treatment and are always fatal.[6] There is also evidence suggesting prions may play a part in the process of Alzheimer’s disease, and Parkinson's disease, and these have been termed prion-like diseases. [7][8][9] Several yeast proteins have also been identified as having prionogenic properties.[10][11] The hypothesized role of a protein as an infectious agent stands in contrast to all other known infectious agents such as viruses, bacteria, fungi and parasites, all of which contain nucleic acids (DNA, RNA or both). Synthetic prions, created in the laboratory independent of any biological source, have little or no ability to cause infection with TSEs. However, when synthetic prions are administered in combination with cofactors, such as phosphatidylethanolamine and RNA molecules, then this can transmit TSEs.[12]

Several scientific observations remain unexplained by the prion hypothesis: It is known that mice with severe combined immunodeficiency do not develop scrapie following inoculation with brain tissue from animals infected with scrapie, suggesting that either the role of immunity in prion pathogenesis is incompletely understood or that there is some other flaw in current understanding of prion pathophysiology.[13] More recently, it has been shown that scrapie and Creutzfeldt–Jakob disease may require agent-specific nucleic acids for transmission of infection.[14] For these reasons, the prion/TSE hypothesis incompletely accounts for the observed data.[15][16] Prion aggregates are stable, accumulate in infected tissue and are associated with tissue damage and cell death.[17] This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prion structure varies slightly between species, but nonetheless prion replication is subject to epimutation and natural selection just like other forms of replication.[18]

Грађа и порекло

Приони су измењени облици прион протеина. Прион протеин енгл. Prion Protein cellular (PrPC) је физиолошки протеин и налази се на површини нервних ћелија. Према неким истраживањима има улогу у заштити ових ћелија од слободних радикала кисеоника (нпр. водоник пероксида, супероксидног анјона итд). Прион протеин има молекулску масу од око 35 kDa. Патолошки прион протеин, који је прво откривен код болести овце скрапије има молекулску масу од око 27-30 kDa и означава се као енгл. PrPSC. Овај прион је отпоран на дејство протеаза и нагомилава се у унутрашњости нервних ћелија ћелија, што доводи до њихове дегенерације и изумирања. Уколико нормални прион протеин дође у контакт са патолошким енгл. PrPSC, долази до промене његове конформације и он постаје патолошки.

Патологија

Све болести изазване прионина могу се означити као спонгиформне енцефалопатије. Оне почињу лагано, теку прогресивно и након година доводе до деменције, касније и смрти. Приони се нагомилавају у нервним ћелијама у виду вакуола, па ове ћелије добијају облик сунђера што доводи до њиховог изумирања. Не долази до одбрамбене реакције организма и настанка запаљења.

  • Спонгиформна енцефалопатија се може јавити спорадично услед нове мутације гена за прион протеин. На тај начин настаје класичан облик Кројцфелд-Јакобове болести. Болест је врло ретка, око 1 оболели на 1.000.000 становника годишње.
  • Спонгформна енцефалопатија се може пренети и генетички. На тај начин настаје наследна форма Кројцфелд-Јакобове болести, Герстман-Штројслер-Шајнкер синдром и фатална фамилијарна инсомнија (видети инсомнија) (код људи).
  • Приони су инфективне супстанце, па се човек или животиња може једноставно заразити и добити заразну форму спонгиформне енцефалопатије. Пошто се приони нагомилавају у нервним ћелијама, које су највише заступљене у мозгу, уношењем ових заражених ткива нпр. путем хране може изазвати ову болест. Тако може настати јатрогени облик Кројцфелд-Јакобове болести. (У току разних хирушких интервенција се контаминирани метеријал од оболелог пацијента може пренети на другог, јер су приони врло отпорни на процес дезинфекције, међутим то је крајње редак случај). Болест куру која је слична Кројцфелд-Јакобовој болести јавља се на простору Нове Гвинеје, где се неким ритуалима практиковало конзмурање људског мозга од стране домородаца и на тај начин може се унети ткиво богато прионима.

Симптоми болести изазване прионима

Пошто је погођен нервни систем у највећој мери јављају се неуролошки симптоми. Чести су поремећаји моторике нпр. у виду атаксије. Јављају се и когнитивни проблеми, деменција итд. На крају долази до смрти.

Види још

Референце

  1. ^ „Prion diseases”. Diseases and conditions. National Institute of Health. 
  2. ^ а б „Prion diseases”. United States Centers for Disease Control and Prevention. 
  3. ^ „What Is a Prion?”. Scientific American. Приступљено 15. 5. 2018. 
  4. ^ „Prion infectious agent”. Encyclopaedia Britannica. Приступљено 15. 5. 2018. 
  5. ^ Prusiner SB (јун 1991). „Molecular biology of prion diseases”. Science. 252 (5012): 1515—22. Bibcode:1991Sci...252.1515P. PMID 1675487. doi:10.1126/science.1675487. 
  6. ^ Prusiner SB (новембар 1998). „Prions”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (23): 13363—83. Bibcode:1998PNAS...9513363P. PMC 33918 Слободан приступ. PMID 9811807. doi:10.1073/pnas.95.23.13363. 
  7. ^ Laurén J, Gimbel DA, Nygaard HB, Gilbert JW, Strittmatter SM (фебруар 2009). „Cellular prion protein mediates impairment of synaptic plasticity by amyloid-beta oligomers”. Nature. 457 (7233): 1128—32. PMC 2748841 Слободан приступ. PMID 19242475. doi:10.1038/nature07761. 
  8. ^ Olanow, CW; Brundin, P (јануар 2013). „Parkinson's disease and alpha synuclein: is Parkinson's disease a prion-like disorder?”. Movement disorders : official journal of the Movement Disorder Society. 28 (1): 31—40. PMID 23390095. doi:10.1002/mds.25373. 
  9. ^ Goedert, M (7. 8. 2015). „NEURODEGENERATION. Alzheimer's and Parkinson's diseases: The prion concept in relation to assembled Aβ, tau, and α-synuclein.”. Science. 349 (6248): 1255555. PMID 26250687. doi:10.1126/science.1255555. 
  10. ^ Alberti S, Halfmann R, King O, Kapila A, Lindquist S (2009). „A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins”. Cell. 137 (1): 146—58. PMC 2683788 Слободан приступ. PMID 19345193. doi:10.1016/j.cell.2009.02.044. 
  11. ^ Aguzzi A (јануар 2008). „Unraveling prion strains with cell biology and organic chemistry”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 105 (1): 11—2. Bibcode:2008PNAS..105...11A. PMC 2224168 Слободан приступ. PMID 18172195. doi:10.1073/pnas.0710824105. 
  12. ^ Supattapone, Surachai. "Synthesis of high titer infectious prions with cofactor molecules." Journal of Biological Chemistry 289, no. 29 (2014): 19850–54.
  13. ^ Mabbott, Neil A, James D Alibhai, and Jean Manson. "The role of the immune system in prion infection." Handbook of Clinical Neurology 153 (2018): 85–107.
  14. ^ Botsios, Sotirios, and Laura Manuelidis. "CJD and Scrapie Require Agent‐Associated Nucleic Acids for Infection." Journal of Cellular Biochemistry 117, no. 8 (2016): 1947–58.
  15. ^ Miyazawa K, Kipkorir T, Tittman S, Manuelidis L (2012). „Continuous production of prions after infectious particles are eliminated: implications for Alzheimer's disease”. PLOS One. 7 (4): e35471. Bibcode:2012PLoSO...735471M. PMC 3324552 Слободан приступ. PMID 22509412. doi:10.1371/journal.pone.0035471. 
  16. ^ Manuelidis L (јул 2013). „Infectious particles, stress, and induced prion amyloids: a unifying perspective”. Virulence. 4 (5): 373—83. PMC 3714129 Слободан приступ. PMID 23633671. doi:10.4161/viru.24838. 
  17. ^ Dobson CM (фебруар 2001). „The structural basis of protein folding and its links with human disease”. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 356 (1406): 133—45. PMC 1088418 Слободан приступ. PMID 11260793. doi:10.1098/rstb.2000.0758. 
  18. ^ Li J, Browning S, Mahal SP, Oelschlegel AM, Weissmann C (фебруар 2010). „Darwinian evolution of prions in cell culture”. Science. 327 (5967): 869—72. Bibcode:2010Sci...327..869L. PMC 2848070 Слободан приступ. PMID 20044542. doi:10.1126/science.1183218. Генерални сажетак – BBC News (1. 1. 2010). 

Литература

Спољашње везе

Класификација
Приони на Викимедијиној остави.

Генетика

Истраживања

Друго


Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење
у вези са темама из области медицине (здравља).
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Приони&oldid=21861095”