ХСПА1А

С Википедије, слободне енциклопедије
Протеин топлотног шока 70 kDa 1А
ПДБ приказ базиран на 1хјо​.
Доступне структуре
1хјо​, 1с3x​, 1xqс
Идентификатори
Симболи ХСПА1А; ХСП70-1; ХСП72; ХСПА1; ХСПА1Б; ХСПА1А; ХСП70-2
Вањски ИД ОМИМ140550 МГИ99517 ХомолоГене74294 ГенеЦардс: ХСПА1А Гене
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 3303 15511
Енсембл ЕНСГ00000204389 ЕНСМУСГ00000067284
УниПрот П08107 О88687
РефСеq (мРНА) НМ_005345 XМ_001002795
РефСеq (протеин) НП_005336 XП_001002795
Локација (УЦСЦ) Цхр 6:
31.78 - 31.79 Мб
Цхр 17:
34.57 - 34.57 Мб
ПубМед претрага [1] [2]

HSPA1A, протеин топлотног шока 70 kDa 1, је протеин који је код човека кодиран HSPA1A геном.

Овај ген не садржи интроне. Он је члан фамилије протеина топлотног шока 70. Заједно с другим протеинима топлотног шока, овај протеин спречава агрегацију постојећих протеина и посредује савијање ново транслираних протеина у цитосолу и органелама. Он такође учествује у убиквитин-протеасом путу тако што остварује интеракције са AU-богатим елементом РНК-везујућег протеина 1. Овај ген је лоциран у региону класе III главног хистокомпатибилностног комплекса, у кластеру са два блиско сродна гена који кодирају сличне протеине.[1]

Интеракције[уреди | уреди извор]

За HSPA1A је било показано да интерагује са ASK1,[2] STUB1,[3][4] MSR1,[5] BAG3,[6][7] Паркиновом лигазом,[4] Фанконијева анемија, комплементациона група C,[8][9] GPR37,[4] ХСФ1[10][11] и AIFM1.[12][13]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ „Ентрез Гене: ХСПА1А хеат схоцк 70кДа протеин 1А”. 
  2. ^ Парк, Хее-Сае; Цхо Ссанг-Гоо; et al. (2002). „Хеат схоцк протеин хсп72 ис а негативе регулатор оф апоптосис сигнал-регулатинг кинасе 1”. Мол. Целл. Биол. Унитед Статес. 22 (22): 7721—30. ИССН 0270-7306. ПМЦ 134722Слободан приступ. ПМИД 12391142. дои:10.1128/МЦБ.22.22.7721-7730.2002. 
  3. ^ Баллингер, C А; Цоннелл П; et al. (1999). „Идентифицатион оф ЦХИП, а новел тетратрицопептиде репеат-цонтаининг протеин тхат интерацтс wитх хеат схоцк протеинс анд негативелy регулатес цхапероне фунцтионс”. Мол. Целл. Биол. УНИТЕД СТАТЕС. 19 (6): 4535—45. ИССН 0270-7306. ПМЦ 104411Слободан приступ. ПМИД 10330192. 
  4. ^ а б в Имаи, Yузуру; Сода Марико; et al. (2002). „ЦХИП ис ассоциатед wитх Паркин, а гене респонсибле фор фамилиал Паркинсон'с дисеасе, анд енханцес итс убиqуитин лигасе ацтивитy”. Мол. Целл. Унитед Статес. 10 (1): 55—67. ИССН 1097-2765. ПМИД 12150907. дои:10.1016/С1097-2765(02)00583-X. 
  5. ^ Накамура, Тосхинобу; Хинагата Јун-ицхи; et al. (2002). „ХСП90, ХСП70, анд ГАПДХ дирецтлy интерацт wитх тхе цyтопласмиц домаин оф мацропхаге сцавенгер рецепторс”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. Унитед Статес. 290 (2): 858—64. ИССН 0006-291X. ПМИД 11785981. дои:10.1006/ббрц.2001.6271. 
  6. ^ Доонг, Х; Прице Ј; et al. (2000). „ЦАИР-1/БАГ-3 формс ан ЕГФ-регулатед тернарy цомплеx wитх пхоспхолипасе C-гамма анд Хсп70/Хсц70”. Онцогене. ЕНГЛАНД. 19 (38): 4385—95. ИССН 0950-9232. ПМИД 10980614. дои:10.1038/сј.онц.1203797. 
  7. ^ Антоку, К; Масер Р С; et al. (2001). „Исолатион оф Бцл-2 биндинг протеинс тхат еxхибит хомологy wитх БАГ-1 анд суппрессор оф деатх домаинс протеин”. Биоцхем. Биопхyс. Рес. Цоммун. Унитед Статес. 286 (5): 1003—10. ИССН 0006-291X. ПМИД 11527400. дои:10.1006/ббрц.2001.5512. 
  8. ^ Панг, Qисхен; Цхристиансон Трацy А; et al. (2002). „Тхе анти-апоптотиц фунцтион оф Хсп70 ин тхе интерферон-индуцибле доубле-страндед РНА-депендент протеин кинасе-медиатед деатх сигналинг патхwаy реqуирес тхе Фанцони анемиа протеин, ФАНЦЦ”. Ј. Биол. Цхем. Унитед Статес. 277 (51): 49638—43. ИССН 0021-9258. ПМИД 12397061. дои:10.1074/јбц.М209386200. 
  9. ^ Реутер, Тања Y; Медхурст Аннетте L; et al. (2003). „Yеаст тwо-хyбрид сцреенс имплy инволвемент оф Фанцони анемиа протеинс ин трансцриптион регулатион, целл сигналинг, оxидативе метаболисм, анд целлулар транспорт”. Еxп. Целл Рес. Унитед Статес. 289 (2): 211—21. ИССН 0014-4827. ПМИД 14499622. дои:10.1016/С0014-4827(03)00261-1. 
  10. ^ Схи, Y; Моссер D D; Моримото Р I (1998). „Молецулар цхаперонес ас ХСФ1-специфиц трансцриптионал репрессорс”. Генес Дев. УНИТЕД СТАТЕС. 12 (5): 654—66. ИССН 0890-9369. ПМЦ 316571Слободан приступ. ПМИД 9499401. 
  11. ^ Зхоу, X; Трон V А; et al. (1998). „Хеат схоцк трансцриптион фацтор-1 регулатес хеат схоцк протеин-72 еxпрессион ин хуман кератиноцyтес еxпосед то ултравиолет Б лигхт”. Ј. Инвест. Дерматол. УНИТЕД СТАТЕС. 111 (2): 194—8. ИССН 0022-202X. ПМИД 9699716. дои:10.1046/ј.1523-1747.1998.00266.x. 
  12. ^ Руцхалски, Катхлеен; Мао Хаипинг; et al. (2003). „ХСП72 инхибитс апоптосис-индуцинг фацтор релеасе ин АТП-деплетед ренал епитхелиал целлс”. Ам. Ј. Пхyсиол., Целл Пхyсиол. Унитед Статес. 285 (6): Ц1483—93. ИССН 0363-6143. ПМИД 12930708. дои:10.1152/ајпцелл.00049.2003. 
  13. ^ Равагнан, L; Гурбуxани С; et al. (2001). „Хеат-схоцк протеин 70 антагонизес апоптосис-индуцинг фацтор”. Нат. Целл Биол. Енгланд. 3 (9): 839—43. ИССН 1465-7392. ПМИД 11533664. дои:10.1038/нцб0901-839. 

Литература[уреди | уреди извор]

Види још[уреди | уреди извор]

Спољашње везе[уреди | уреди извор]