Posttranslaciona modifikacija

Из Википедије, слободне енциклопедије
Иди на навигацију Иди на претрагу
Donji deo ovog dijagrama pokazuje modifikaciju primarne structure insulina.

Posttranslaciona modifikacija (PTM) je hemijska modifikacija proteina nakon njegove translacije. To je jedan od kasnijih koraka biosinteze velikog broja proteina.

Protein je lanac aminokiselina. Tokom sinteze proteina, 20 različitih aminokiselina mogu biti inkorporirane u proteine. Nakon translacije, posttranslacione modifikacije aminokiselina proširuju opseg funkcija proteina, putem vezivanja drugih biohemijskih funkcionalnih grupa, kao što su acetat, fosfat, razni lipidi i ugljeni hidrati. Time se menja hemijska priroda aminokiselina.

Isto tako, enzimi mogu da odstrane aminokiseline sa amino kraja proteina, ili da preseku peptidni lanac u sredini. Na promer, peptidni hormon insulin se preseca dva puta, nakon što su formirane disulfidne veze i propeptid je uklonjen iz sredine lanca. Rezultujući protein se sastoji od dva polipeptidna lanca vezana disulfidnim vezama. Većina nascentnih polipeptida počinje sa aminokiselinom metioninom zato što iRNK "start" kodon je takođe kod za ovu aminokiselinu. Ona je obično uklonjena tokom procesa posttranslacione modifikacije.

Druge modifikacije, kao što je fosforilacija, su deo zajedničkog mehanizma za kontrolu ponašanja belančevina, na primjer aktivacija ili dezaktivacija enzima.

Posttranslaciona modifikacija proteina se može ustanoviti masenom spektrometrijom ili Eastern blotting metodom.

Dodavanje funkcionalnih grupa[уреди]

Dijagram genetičkog koda[1] koji pokazuje aminokiselinske ostatke kao mete modifikacija.

In vivo dodavanje[уреди]

In vivo dodavanje bez enzimskog posredovanja[уреди]

  • glikacija, dodavanje molekula šećera na proteine .

In vitro dodavanje bez enzimskog posredovanja[уреди]

Dodavanje drugih proteina ili peptida[уреди]

Promena hemijskog karaktera aminokiselina[уреди]

Strukturne promene[уреди]

Reference[уреди]

  1. ^ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. ^ Polevoda B, Sherman F (2003). „N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins”. J Mol Biol. 325 (4): 595—622. doi:10.1016/S0022-2836(02)01269-X. PMID 12507466. 
  3. ^ Lua грешка in Модул:Citation/CS1/Utilities at line 55: bad argument #1 to 'message.newRawMessage' (string expected, got nil).
  4. ^ Lua грешка in Модул:Citation/CS1/Utilities at line 55: bad argument #1 to 'message.newRawMessage' (string expected, got nil).
  5. ^ Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). „Acetylation and deacetylation of non-histone proteins”. Gene. 363: 15—23. doi:10.1016/j.gene.2005.09.010. PMID 16289629. 
  6. ^ Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (1990). „Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin”. Science. 247 (4938): 83—5. doi:10.1126/science.1967194. PMID 1967194. 
  7. ^ Walker CS; Shetty RP; Clark K; et al. (2001). „On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila”. J. Biol. Chem. 276 (11): 7769—74. doi:10.1074/jbc.M009576200. PMID 11110799. 
  8. ^ Weinreb PH, Quadri LE, Walsh CT, Zuber P (1998). „Stoichiometry and specificity of in vitro phosphopantetheinylation and aminoacylation of the valine-activating module of surfactin synthetase”. Biochemistry. 37 (6): 1575—84. doi:10.1021/bi9719859. PMID 9484228. 
  9. ^ Broadwater JA, Fox BG (1999). „Spinach holo-acyl carrier protein: overproduction and phosphopantetheinylation in Escherichia coli BL21(DE3), in vitro acylation, and enzymatic desaturation of histidine-tagged isoform I”. Protein Expression and Purification. 15 (3): 314—26. doi:10.1006/prep.1998.1016. PMID 10092491. 
  10. ^ Lua грешка in Модул:Citation/CS1/Utilities at line 55: bad argument #1 to 'message.newRawMessage' (string expected, got nil).
  11. ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry Archived 20050209075122 at horizonpress.com Error: unknown archive URL. Horizon Bioscience. ISBN 978-0-9545232-8-2.
  12. ^ Wu JT, Lin HC, Hu YC, Chien CT (2005). „Neddylation and deneddylation regulate Cul1 and Cul3 protein accumulation”. Nature Cell Biology. 7 (10): 1014—20. doi:10.1038/ncb1301. PMID 16127432. 
  13. ^ Brennan DF, Barford D (2009). „Eliminylation: a post-translational modification catalyzed by phosphothreonine lyases”. Trends in Biochemical Sciences. 34 (3): 108—114. doi:10.1016/j.tibs.2008.11.005. PMID 19233656.