Хеликсни свежањ
Трохеликсни свежањ је мали протеински мотив који се састоји од неколико алфа хеликса, који су обично међусобно приближно паралелно или антипаралелно оријентисани.
Трохеликсни свежњеви[уреди | уреди извор]
Трохеликсни свежњеви су међу најмањим и најбрже формирајућим структурним доменима.[1] Трохеликсни свежањ вилинског чеоног домена је само 36 аминокиселина дуг и формира се у току периода од неколико микросеконди, те је стога честа тема молекуларно динамичких симулација.[2][3] ХИВ помоћни протеин са 40 остатака има веома слично савијање, и такође је екстензивно изучаван.[4] Не постоји општи мотив секвенце који је везан за трохеликсне свежњеве, тако да се они не могу предвидети из саме секвенце. Трохеликсни свежњеви се често јављају у протеинима који везују актин и ДНК.
Четворохеликсни свежњеви[уреди | уреди извор]
Четворохеликсни свежњеви се типично састоје од четири хеликса пакована у облику упредене завојнице са стерно блиско пакованим хидрофобним центром. Парови суседних хеликса су често додатно стабилизовани соним мостовима између наелектрисаних аминокиселина. Хеликсне осе су типично оријентисане под углом од 20 степени у односу на њихове суседне хеликсе, што је знатно мањи нагиб него код већих хеликсних структура глобинског савијања.[5]
Специфична топологија хеликса је зависна од протеина. Хеликси који су суседни по секвенци су често антипаралелни, мада је могуће да се формирају антипаралелне везе између парова паралелних хеликса. Пошто су димерне упредене завојнице релативно стабилне, четворо-хеликсни свежњеви су често димери парова упредених завојница, нпр. Роп протеин. Четворохеликсни свежањ може да има термичку стабилност од више од 100 ℃. Други примери четворо-хеликсних свежњева су цитохром, феритин, људски фактор раста, цитокин[5], и Лац репресорни C-терминал. Савијања четворо-хеликсних свежњева су атрактивна мета за де ново протеински дезајн. Бројни де ново четворо-хеликсни свежњеви су успешно дезајнирани применом рационалних[6] и комбинаторних[7] метода. Мада секвенце нису конзервиране међу четворохеликсним свежњевима, партерн секвенци је често сличан структурама упредене завојнице код којег је сваки четврти и седми остатак хидрофобан.
Референце[уреди | уреди извор]
- ^ Wицкстром, L; Окур, А; Сонг, К; Хорнак, V; Ралеигх, ДП; Симмерлинг, CL. (2006). „Тхе унфолдед стате оф тхе виллин хеадпиеце хелицал субдомаин: цомпутатионал студиес оф тхе роле оф лоцаллy стабилизед струцтуре”. Ј Мол Биол. 60 (5): 1094—107. ПМИД 16797585. дои:10.1016/ј.јмб.2006.04.070.
- ^ Дуан, Y; Коллман, ПА. (1998). „Патхwаyс то а протеин фолдинг интермедиате обсервед ин а 1-мицросецонд симулатион ин аqуеоус солутион”. Сциенце. 282 (5389): 740—4. Бибцоде:1998Сци...282..740Д. ПМИД 9784131. дои:10.1126/сциенце.282.5389.740.
- ^ Јаyацхандран, Г; Висхал, V; Панде, ВС. (2006). „Усинг массивелy параллел симулатион анд Марковиан моделс то студy протеин фолдинг: еxамининг тхе дyнамицс оф тхе виллин хеадпиеце”. Ј Цхем Пхyс. 124 (16): 164902. Бибцоде:2006ЈЦхПх.124п4902Ј. ПМИД 16674165. дои:10.1063/1.2186317.
- ^ Хергес, Т; Wензел, W. (2005). „Ин силицо фолдинг оф а тхрее хелиx протеин анд цхарацтеризатион оф итс фрее-енергy ландсцапе ин ан алл-атом форце фиелд”. Пхyс Рев Летт. 94 (1): 018101. Бибцоде:2005ПхРвЛ..94а8101Х. ПМИД 15698135. дои:10.1103/ПхyсРевЛетт.94.018101.
- ^ а б Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.
- ^ Реган, L.; ДеГрадо, W. Ф. (1988). „Цхарацтеризатион оф а хелицал протеин десигнед фром фирст принциплес”. Сциенце. 241 (4868): 976—978. Бибцоде:1988Сци...241..976Р. ПМИД 3043666. дои:10.1126/сциенце.3043666.
- ^ Хецхт, МХ; Дас, А; Го, А; Брадлеy, ЛХ; Wеи, Y (2004). „Де ново протеинс фром десигнед цомбинаториал либрариес”. Протеин Сциенце. 13 (7): 1711—1723. ПМЦ 2279937
. ПМИД 15215517. дои:10.1110/пс.04690804.
