Transmembranski domen
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/sr/thumb/a/af/Membrane_proteins.gif/250px-Membrane_proteins.gif)
Transmembranski domen najčešće označava transmembranski alfa heliks transmembranskog proteina[1]. On se naziva domenom zato što alfa-heliks u membrani može biti savijen nezavisno od ostatka proteina, slično domenima u vodi rastvornih proteina. U širem smislu, transmembranski domen je svaka tri-dimenziona proteinska struktura koja je termodinamički stabilna u membrani. To može da bude jedan alfa heliks, stabilni kompleks nekoliko transmembranskih alfa heliksa, transmembranski beta barel, beta-heliks gramicidina A[2], ili neka druga struktura.[3]
Transmembranski heliksi najčešće sadrže 20 aminokiselina, mada oni mogu biti mnogo duži ili kraći.[1]
Identifikacija transmembranskih heliksa
[uredi | uredi izvor]Transmembranski heliksi su vidljivi u strukturama membranskih proteina određenih difrakcijom X-zraka. Oni se mogu predvideti na osnovu skala hidrofobnosti. Zato što su unutrašnjost dvosloja i većine transmembranskih proteina poznatih struktura hidrofobne, smatra se je preduslov za amino kiseline koje premoštavaju membrane da su takođe hidrofobne. Međutim, membranske pumpe i jonski kanali takođe sadrže brojne naelektrisane i polarne ostatke sa generalno nepolarnim transmembranskim segmentima.
Vidi još
[uredi | uredi izvor]Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ а б Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- ^ Burkhart BM, Gassman RM, Langs DA, Pangborn WA, Duax WL, Pletnev V (1999). „Gramicidin D conformation, dynamics and membrane ion transport”. Biopolymers. 51 (2): 129—44. PMID 10397797. doi:10.1002/(SICI)1097-0282.
- ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181.
Literatura
[uredi | uredi izvor]Dodatna literatura
[uredi | uredi izvor]- Partridge AW, Liu S, Kim S, Bowie JU, Ginsberg MH (2005). „Transmembrane domain helix packing stabilizes integrin alphaIIbbeta3 in the low affinity state”. The Journal of Biological Chemistry. 280 (8): 7294—300. PMID 15591321. doi:10.1074/jbc.M412701200.
- Li R, Bennett JS, Degrado WF (2004). „Structural basis for integrin alphaIIbbeta3 clustering”. Biochemical Society Transactions. 32 (Pt3): 412—5. PMID 15157149. doi:10.1042/BST0320412.
Spoljašnje veze
[uredi | uredi izvor]- Expasy Архивирано на сајту Wayback Machine (10. август 2011)