Протеогликан

С Википедије, слободне енциклопедије
Агрекан, главни протеогликан у хрскавици.

Протеогликани су посебна врста гликопротеина са великом количином полисахарида.[1] Чини их протеинско језгро са ковалентно везаним ланцем гликозаминогликана (ГАГ). Ланци гликозаминогликана су дугачки карбоксилни полимери (од по два типа дисахарида). Они су негативно наелектрисани услед присуства сулфата и група уронске киселине.[2]

Протеогликани у организму[уреди | уреди извор]

Налазе се у екстрацелуларном матриксу, али су и конституенти ћелијских мембрана.[3] Због присуства полисахарида, протеогликани су хидратизовани и чине геласту, јако масивну супстанцу у којој су уроњени фибриларни протеини. Овакав састав протеогликана, врши сличну функциу као пектин биљака. Он омогућава отпорност матрикса на притисак, уједно допуштајући дифузију хране, метаболита и хормона. Значајни су у развоју зглобова, костију, мишића, обезбеђују затегнутост коже. Такође, важна је и улога протеогликана у ћелијској комуникацији преко адхезивних и сигналних молекула.

Хијалуронат је сахаридни молекул велике дужине, који обично није везан за протеин (чини га само гликозаминогликан). Има улогу у смањењу силе притиска, затим у ембрионалном развићу, зарастању рана, служи као адхезивни (везивни) молекул тим пре што се налази и као интегрални протеин ћелијске мембране и као конституент ЕЦМ-а.

Агрекан (енгл. aggrecan) се налази у хрскавици, даје јој геласто својство и велику отпорност на деформације. То је највећи познати макромолекул, дужине и до 4 mm.

Бигликан и декорин најзаступљенији су протеогликани у коштаном ткиву. Оба ова протеогликана имају места везивања за колаген тип I и ТГФ-β. Код мишева код којих је уклоњен ген за бигликан, пронађено је кашњење у расту костију смањење коштане масе и чврстоће костију.[4] Декорин је неопходан током ендохондралне осификације у подручјима где је изражен колаген тип I. Сматра се да бигликан, учествују у функцији механорецептора остеоцити као претварач механичких надражаја кроз коштане канале. [5]

Види још[уреди | уреди извор]

Референце[уреди | уреди извор]

  1. ^ Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. (2002). Functional and Molecular Glycobiology. Taylor & FRancis Group. ISBN 978-1-85996-022-6.  }}
  2. ^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 изд.). Wiley. стр. 370—2. ISBN 9780471193500. 
  3. ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181. 
  4. ^ Xu, T.; Bianco, P.; Fisher, L. W.; Longenecker, G.; Smith, E.; Goldstein, S.; Bonadio, J.; Boskey, A.; Heegaard, A. M.; Sommer, B.; Satomura, K.; Dominguez, P.; Zhao, C.; Kulkarni, A. B.; Robey, P. G.; Young, M. F. (1998). „Targeted disruption of the biglycan gene leads to an osteoporosis-like phenotype in mice”. Nat Genet. 20 (1): 78—82. PMID 9731537. S2CID 8383857. doi:10.1038/1746. .
  5. ^ Bonewald, L. F. (2006). „Mechanosensation and transduction in osteocytes”. BoneKey Osteovis. 3 (10): 7—15. PMC 1847717Слободан приступ. PMID 17415409. doi:10.1138/20060233. .

Литература[уреди | уреди извор]