TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza
(преусмерено са Multisite-specifična tRNK:(citozin-C5)-metiltransferaza)
| TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.1.1.202 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza (EC 2.1.1.202, za više mesta specifična tRNK:m5C-metiltransferaza, TRM4 (gen)) je enzim sa sistematskim imenom S-adenozil-L-metionin:tRNK (citozin-C5)-metiltransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (1) S-adenozil-L-metionin + citozin34 u tRNK prekursoru S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin34 u tNK prekursoru
- (2) S-adenozil-L-metionin + citozin40 u tRNK prekursoru S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin40 u tRNK prekursoru
- (3) S-adenozil-L-metionin + citozin48 u tRNK S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin48 u tRNK
- (4) S-adenozil-L-metionin + citozin49 u tRNK S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin49 u tRNK
Enzim iz Saccharomyces cerevisiae je odgovoran za kompletnu metilaciju 5-metilcitozina kvašćane tRNK. Učestalost modifikacija zavisi od pozicije citozina u tRNK. U pozicijama 34 i 40, 5-metilcitozin je prisutan samo u dve kvaščane tRNK (tRNKLeu(CUA) i tRNKPhe(GAA), respektivno).
Reference[уреди | уреди извор]
- ^ Motorin, Y. & Grosjean, H. (1999). „Multisite-specific tRNA:m5C-methyltransferase (Trm4) in yeast Saccharomyces cerevisiae: identification of the gene and substrate specificity of the enzyme”. RNA. 5: 1105—1118. PMID 10445884.
- ^ Jiang, H.Q., Motorin, Y., Jin, Y.X. and Grosjean, H. (1997). „Pleiotropic effects of intron removal on base modification pattern of yeast tRNAPhe: an in vitro study”. Nucleic Acids Res. 25: 2694—2701. PMID 9207014.
- ^ Strobel, M.C. & Abelson, J. (1986). „Effect of intron mutations on processing and function of Saccharomyces cerevisiae SUP53 tRNA in vitro and in vivo”. Mol. Cell Biol. 6: 2663—2673. PMID 3537724.
- ^ Walbott, H., Husson, C., Auxilien, S. and Golinelli-Pimpaneau, B. (2007). „Cysteine of sequence motif VI is essential for nucleophilic catalysis by yeast tRNA m5C methyltransferase”. RNA. 13: 967—973. PMID 17475914.
Literatura[уреди | уреди извор]
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze[уреди | уреди извор]
- Multisite-specific+tRNA:(cytosine-C5)-methyltransferase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
