Бета-пептидилна аминопептидаза

С Википедије, слободне енциклопедије
Beta-peptidilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj3.4.11.25
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Beta-peptidilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.25, BapA) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Oslobađanje N-terminalne beta-homoamino kiseline sa peptida koji se sastoje od 2 do 6 aminokiselina

Sphingosinicella xenopeptidilytica vrsta 3-2W4 može da koristi beta-peptide beta-homoVal-beta-homoAla-beta-homoLeu i beta-homoAla-beta-homoLeu kao jedini izvor ugljenika i energije.

Reference[уреди | уреди извор]

  1. ^ Heck, T., Limbach, M., Geueke, B., Zacharias, M., Gardiner, J., Kohler, H.P. and Seebach, D. (2006). „Enzymatic degradation of β- and mixed α,β-oligopeptides”. Chem. Biodivers. 3: 1325—1348. PMID 17193247. 
  2. ^ Geueke, B., Namoto, K., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2005). „A novel β-peptidyl aminopeptidase (BapA) from strain 3-2W4 cleaves peptide bonds of synthetic β-tri- and β-dipeptides”. J. Bacteriol. 187: 5910—5917. PMID 16109932. 
  3. ^ Geueke, B., Heck, T., Limbach, M., Nesatyy, V., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2006). „Bacterial β-peptidyl aminopeptidases with unique substrate specificities for β-oligopeptides and mixed β,α-oligopeptides”. FEBS J. 273: 5261—5272. PMID 17064315. 
  4. ^ Heck, T., Kohler, H.P., Limbach, M., Flögel, O., Seebach, D. and Geueke, B. (2007). „Enzyme-catalyzed formation of β-peptides: β-peptidyl aminopeptidases BapA and DmpA acting as β-peptide-synthesizing enzymes”. Chem. Biodivers. 4: 2016—1030. PMID 17886858. 

Literatura[уреди | уреди извор]

Spoljašnje veze[уреди | уреди извор]